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7.3 : Structure procaryote - Biologie

7.3 : Structure procaryote - Biologie


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La forme est-elle importante ?

C'est le cas si vous êtes une bactérie. Les cellules procaryotes se distinguent par leur forme. Et comme vous pouvez l'imaginer, la forme peut avoir quelque chose à voir avec la mobilité.

Structure procaryote

La plupart des cellules procaryotes sont beaucoup plus petites que les cellules eucaryotes. Bien qu'elles soient minuscules, les cellules procaryotes se distinguent par leurs formes. Les formes les plus courantes sont les hélices, les sphères et les tiges (voir Chiffre au dessous de).

Formes de cellules procaryotes. Les trois formes de cellules procaryotes les plus courantes sont présentées ici.

Membrane plasmique et paroi cellulaire

Comme les autres cellules, les cellules procaryotes ont une membrane plasmique (voir Chiffre au dessous de). Il contrôle ce qui entre et sort de la cellule. C'est aussi le siège de nombreuses réactions métaboliques. Par exemple, la respiration cellulaire et la photosynthèse ont lieu dans la membrane plasmique.

La plupart des procaryotes ont également une paroi cellulaire. Il se trouve juste à l'extérieur de la membrane plasmique. Il donne force et rigidité à la cellule. Les bactéries et les archées diffèrent par la composition de leur paroi cellulaire. La paroi cellulaire des bactéries contient peptidoglycane, composé de sucres et d'acides aminés. La paroi cellulaire de la plupart des Archaea manque de peptidoglycane.

Cellule procaryote. Les principales parties d'une cellule procaryote sont représentées dans ce diagramme. La structure appelée mésosome était autrefois considérée comme un organite. D'autres preuves ont convaincu la plupart des scientifiques qu'il ne s'agit pas du tout d'une véritable structure cellulaire. Au lieu de cela, il semble être un artefact de la préparation des cellules. C'est un bon exemple de la façon dont les connaissances scientifiques sont révisées à mesure que de plus en plus de preuves deviennent disponibles. Pouvez-vous identifier chacune des structures étiquetées ?

Cytoplasme et structures cellulaires

À l'intérieur de la membrane plasmique des cellules procaryotes se trouve le cytoplasme. Il contient plusieurs structures, dont des ribosomes, un cytosquelette et du matériel génétique. Les ribosomes sont des sites où les protéines sont fabriquées. Le cytosquelette aide la cellule à garder sa forme. Le matériel génétique est généralement une seule boucle d'ADN. Il peut également y avoir de petits morceaux d'ADN circulaires, appelés plasmides. (voir Chiffre au dessous de). Le cytoplasme peut également contenir des microcompartiments. Ce sont de minuscules structures entourées de protéines. Ils contiennent des enzymes et sont impliqués dans les processus métaboliques.

ADN procaryote. L'ADN d'une cellule procaryote se trouve dans le cytoplasme car la cellule n'a pas de noyau.

Structures extracellulaires

De nombreux procaryotes ont une couche supplémentaire, appelée capsule, à l'extérieur de la paroi cellulaire. Les capsuleprotège la cellule des produits chimiques et du dessèchement. Il permet également à la cellule de coller aux surfaces et aux autres cellules. Pour cette raison, de nombreux procaryotes peuvent former des biofilms, comme celui montré dans Chiffre au dessous de. UNE biofilm est une colonie de procaryotes collée à une surface telle qu'une roche ou les tissus d'un hôte. La plaque collante qui s'accumule sur vos dents entre les brossages est un biofilm. Il se compose de millions de bactéries.

La plupart des procaryotes ont également des structures protéiques longues et minces appelées flagelles (singulier, flagelle). Ils s'étendent à partir de la membrane plasmique. Les flagelles aident les procaryotes à se déplacer. Ils tournent autour d'une base fixe, provoquant le roulement et la chute de la cellule. Comme représenté sur la Chiffre ci-dessous, les procaryotes peuvent avoir un ou plusieurs flagelles.

Biofilm bactérien. Le biofilm considérablement agrandi montré ici a été trouvé sur un cathéter médical (tubulure) retiré du corps d'un patient.

Variations des flagelles des bactéries. Les flagelles chez les procaryotes peuvent être situés à une ou aux deux extrémités de la cellule ou tout autour de celle-ci. Ils aident les procaryotes à se diriger vers la nourriture ou à s'éloigner des toxines.

Endospores

De nombreux organismes forment des spores pour la reproduction. Certains procaryotes forment des spores pour survivre. Appelé endospores, ils se forment à l'intérieur des cellules procaryotes lorsqu'ils sont soumis à un stress. Le stress peut être le rayonnement UV, des températures élevées ou des produits chimiques agressifs. Les endospores renferment l'ADN et l'aident à survivre dans des conditions susceptibles de tuer la cellule. Les endospores se trouvent généralement dans le sol et l'eau. Ils peuvent survivre pendant de longues périodes.

Sommaire

  • La plupart des cellules procaryotes sont beaucoup plus petites que les cellules eucaryotes.
  • Les cellules procaryotes ont une paroi cellulaire à l'extérieur de leur membrane plasmique.
  • L'ADN procaryote est constitué d'une seule boucle. Certains procaryotes ont également de petits morceaux d'ADN circulaires appelés plasmides.

Revoir

  1. Identifiez les trois formes les plus courantes de cellules procaryotes.
  2. Décrivez une cellule procaryote typique.
  3. Quels sont les rôles des flagelles et des endospores chez les procaryotes ?

22.3 Métabolisme procaryote

Dans cette section, vous explorerez les questions suivantes :

  • Quels sont les exemples de besoins en macronutriments des procaryotes, et quelle est leur importance ?
  • Comment les procaryotes obtiennent-ils de l'énergie gratuite et du carbone pour les processus vitaux ?
  • Quels sont les rôles des procaryotes dans les cycles du carbone et de l'azote ?

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Étant donné que les procaryotes sont des organismes métaboliquement diversifiés, ils peuvent prospérer dans de nombreux environnements différents en utilisant un large éventail de sources d'énergie et de carbone. Certains sont des décomposeurs essentiels au cycle des nutriments dans les écosystèmes, par exemple les cycles du carbone et de l'azote. (Plus tard, nous explorerons plus en profondeur le rôle de ces cycles dans les écosystèmes.) De nombreuses bactéries forment des relations symbiotiques avec d'autres organismes, par exemple les bactéries fixatrices d'azote vivent sur les racines des légumineuses. D'autres bactéries sont des agents pathogènes ou des parasites pathogènes.

Comme toutes les cellules, les procaryotes ont besoin de macronutriments (y compris le carbone, l'hydrogène, l'azote, l'oxygène, le phosphore et le soufre) et de micronutriments, tels que les éléments métalliques de la croissance et de la fonction enzymatique.

Soutien aux enseignants

Trois mécanismes - la reproduction rapide, la recombinaison génétique et la mutation - donnent lieu à la variation génétique étendue trouvée dans les populations procaryotes. Cette diversité génétique se reflète dans les adaptations nutritionnelles et métaboliques très variées des procaryotes. Comme c'est le cas pour tous les organismes, les procaryotes peuvent être organisés en fonction de leurs besoins nutritionnels et métaboliques, ou de la façon dont ils obtiennent l'énergie et le carbone nécessaires pour fabriquer les molécules organiques qui sont les éléments constitutifs des cellules. La diversité nutritionnelle des procaryotes est supérieure à celle des eucaryotes. Alors que tous les modes nutritionnels observés chez les eucaryotes sont également observés chez les procaryotes, certains modes nutritionnels sont propres aux populations procaryotes. Ces modes comprennent la chimioautotrophie et la photohétérotrophie.

Les informations présentées et les exemples mis en évidence dans la section soutiennent les concepts décrits dans la grande idée 2 du cadre du programme d'études en biologie AP ® . Les objectifs d'apprentissage AP ® répertoriés dans le cadre du programme d'études fournissent une base transparente pour le cours de biologie AP ®, une expérience de laboratoire basée sur l'enquête, des activités pédagogiques et des questions d'examen AP ®. Un objectif d'apprentissage fusionne le contenu requis avec une ou plusieurs des sept pratiques scientifiques.

Grande idée 2 Les systèmes biologiques utilisent de l'énergie libre et des éléments constitutifs moléculaires pour croître, se reproduire et maintenir une homéostasie dynamique.
Compréhension durable 2.A La croissance, la reproduction et le maintien des systèmes vivants nécessitent de l'énergie et de la matière libres.
Connaissances essentielles 2.A.2 Les procaryotes ont développé de multiples stratégies de capture d'énergie, et la photosynthèse a d'abord évolué chez les procaryotes et était responsable de la production d'une atmosphère oxygénée.
Pratique scientifique 1.4 L'étudiant peut utiliser des représentations et des modèles pour analyser des situations ou résoudre des problèmes qualitativement et quantitativement.
Pratique scientifique 3.1 L'élève peut poser des questions scientifiques.
Objectif d'apprentissage 2.4 L'étudiant est capable d'utiliser des représentations pour poser des questions scientifiques sur les mécanismes et les caractéristiques structurelles permettant aux organismes de capturer, stocker et utiliser l'énergie gratuite.
Compréhension durable 2.A La croissance, la reproduction et le maintien des systèmes vivants nécessitent de l'énergie et de la matière libres.
Connaissances essentielles 2.A.2 Les procaryotes ont développé de multiples stratégies de capture d'énergie, et la photosynthèse a d'abord évolué chez les procaryotes et était responsable de la production d'une atmosphère oxygénée.
Pratique scientifique 6.2 L'étudiant peut construire des explications de phénomènes basées sur des preuves produites par des pratiques scientifiques.
Objectif d'apprentissage 2.5 L'étudiant est capable de construire des explications sur les mécanismes et les caractéristiques structurelles des cellules qui permettent aux organismes de capter, stocker ou utiliser l'énergie gratuite.

Les questions du défi de la pratique scientifique contiennent des questions de test supplémentaires pour cette section qui vous aideront à vous préparer à l'examen AP. Ces questions portent sur les normes suivantes :
[APLO 4.7][APLO 4.10][APLO 4.23][APLO 2.28]

Besoins des procaryotes

Les divers environnements et écosystèmes sur Terre présentent un large éventail de conditions en termes de température, de nutriments disponibles, d'acidité, de salinité et de sources d'énergie. Les procaryotes sont très bien équipés pour vivre d'une vaste gamme de nutriments et de conditions. Pour vivre, les procaryotes ont besoin d'une source d'énergie, d'une source de carbone et de quelques nutriments supplémentaires.

Macronutriments

Les cellules sont essentiellement un assemblage bien organisé de macromolécules et d'eau. Rappelons que les macromolécules sont produites par la polymérisation d'unités plus petites appelées monomères. Pour que les cellules construisent toutes les molécules nécessaires à la vie, elles ont besoin de certaines substances, collectivement appelées nutriments. Lorsque les procaryotes poussent dans la nature, ils tirent leurs nutriments de l'environnement. Les nutriments nécessaires en grandes quantités sont appelés macronutriments, tandis que ceux nécessaires en petites quantités ou en traces sont appelés micronutriments. Seule une poignée d'éléments sont considérés comme des macronutriments : le carbone, l'hydrogène, l'oxygène, l'azote, le phosphore et le soufre. (Un mnémonique pour se souvenir de ces éléments est l'acronyme CHONPS.)

Pourquoi ces macronutriments sont-ils nécessaires en grande quantité ? Ils sont les composants des composés organiques dans les cellules, y compris l'eau. Le carbone est l'élément majeur de toutes les macromolécules : glucides, protéines, acides nucléiques, lipides et bien d'autres composés. Le carbone représente environ 50 pour cent de la composition de la cellule. L'azote représente 12 pour cent du poids sec total d'une cellule typique et est un composant des protéines, des acides nucléiques et d'autres constituants cellulaires. La plupart de l'azote disponible dans la nature est soit de l'azote atmosphérique (N2) ou une autre forme inorganique. Diatomique (N2) l'azote, cependant, ne peut être transformé en une forme organique que par certains organismes, appelés organismes fixateurs d'azote. L'hydrogène et l'oxygène font tous deux partie de nombreux composés organiques et de l'eau. Le phosphore est nécessaire à tous les organismes pour la synthèse des nucléotides et des phospholipides. Le soufre fait partie de la structure de certains acides aminés tels que la cystéine et la méthionine, et est également présent dans plusieurs vitamines et coenzymes. D'autres macronutriments importants sont le potassium (K), le magnésium (Mg), le calcium (Ca) et le sodium (Na). Bien que ces éléments soient nécessaires en plus petites quantités, ils sont très importants pour la structure et la fonction de la cellule procaryote.

Micronutriments

En plus de ces macronutriments, les procaryotes ont besoin de divers éléments métalliques en petites quantités. Ceux-ci sont appelés micronutriments ou oligo-éléments. Par exemple, le fer est nécessaire au fonctionnement des cytochromes impliqués dans les réactions de transport d'électrons. Certains procaryotes ont besoin d'autres éléments, tels que le bore (B), le chrome (Cr) et le manganèse (Mn), principalement comme cofacteurs enzymatiques.

Les moyens par lesquels les procaryotes obtiennent de l'énergie

Les procaryotes peuvent utiliser différentes sources d'énergie pour assembler des macromolécules à partir de molécules plus petites. Phototrophes (ou organismes phototrophes) tirent leur énergie de la lumière du soleil. Chimiotrophes (ou organismes chimiosynthétiques) tirent leur énergie de composés chimiques. Les chimiotrophes qui peuvent utiliser des composés organiques comme sources d'énergie sont appelés chimioorganotrophes. Ceux qui peuvent également utiliser des composés inorganiques comme sources d'énergie sont appelés chimiolithotrophes.

Les façons dont les procaryotes obtiennent du carbone

Les procaryotes peuvent non seulement utiliser différentes sources d'énergie, mais également différentes sources de composés carbonés. Rappelons que les organismes capables de fixer le carbone inorganique sont appelés autotrophes. Les procaryotes autotrophes synthétisent des molécules organiques à partir de dioxyde de carbone. En revanche, les procaryotes hétérotrophes obtiennent du carbone à partir de composés organiques. Pour rendre le tableau plus complexe, les termes qui décrivent comment les procaryotes obtiennent de l'énergie et du carbone peuvent être combinés. Ainsi, les photoautotrophes utilisent l'énergie de la lumière du soleil et le carbone du dioxyde de carbone et de l'eau, tandis que les chimiohétérotrophes obtiennent de l'énergie et du carbone à partir d'une source chimique organique. Les chimiotoautotrophes tirent leur énergie de composés inorganiques et construisent leurs molécules complexes à partir de dioxyde de carbone. Le tableau ci-dessous (tableau 22.3) résume les sources de carbone et d'énergie chez les procaryotes.

Sources d'énergie Sources de carbone
Léger Produits chimiques Gaz carbonique Composés organiques
Phototrophes Chimiotrophes Autotrophes Hétérotrophes
Produits chimiques organiques Produits chimiques inorganiques
Chimio-organotrophes Chimolithotrophes

Rôle des procaryotes dans les écosystèmes

Les procaryotes sont omniprésents : il n'y a pas de niche ou d'écosystème dans lequel ils ne soient pas présents. Les procaryotes jouent de nombreux rôles dans les environnements qu'ils occupent. Les rôles qu'ils jouent dans les cycles du carbone et de l'azote sont essentiels à la vie sur Terre.

Les procaryotes et le cycle du carbone

Le carbone est l'un des macronutriments les plus importants et les procaryotes jouent un rôle important dans le cycle du carbone (Figure 22.18). Le carbone circule dans les principaux réservoirs de la Terre : la terre, l'atmosphère, les milieux aquatiques, les sédiments et les roches, et la biomasse. Le mouvement du carbone se fait via le dioxyde de carbone, qui est extrait de l'atmosphère par les plantes terrestres et les procaryotes marins, et est renvoyé dans l'atmosphère via la respiration d'organismes chimioorganotrophes, notamment les procaryotes, les champignons et les animaux. Bien que le plus grand réservoir de carbone dans les écosystèmes terrestres se trouve dans les roches et les sédiments, ce carbone n'est pas facilement disponible.

Une grande quantité de carbone disponible se trouve dans les plantes terrestres. Les plantes, qui sont productrices, utilisent le dioxyde de carbone de l'air pour synthétiser des composés carbonés. En lien avec cela, une source très importante de composés carbonés est l'humus, qui est un mélange de matières organiques provenant de plantes mortes et de procaryotes qui ont résisté à la décomposition. Les consommateurs tels que les animaux utilisent des composés organiques générés par les producteurs et libèrent du dioxyde de carbone dans l'atmosphère. Ensuite, les bactéries et les champignons, appelés collectivement décomposeurs, effectuer la décomposition (décomposition) des plantes et des animaux et de leurs composés organiques. Le plus important contributeur de dioxyde de carbone dans l'atmosphère est la décomposition microbienne des matières mortes (animaux, plantes et humus morts) qui subissent la respiration.

Dans les milieux aqueux et leurs sédiments anoxiques, un autre cycle du carbone se déroule. Dans ce cas, le cycle est basé sur des composés à un carbone. Dans les sédiments anoxiques, les procaryotes, principalement les archées, produisent du méthane (CH4). Ce méthane se déplace dans la zone au-dessus des sédiments, qui est plus riche en oxygène et supporte des bactéries appelées oxydants de méthane qui oxydent le méthane en dioxyde de carbone, qui retourne ensuite dans l'atmosphère.

Les procaryotes et le cycle de l'azote

L'azote est un élément très important pour la vie car il fait partie des protéines et des acides nucléiques. C'est un macronutriment et, dans la nature, il est recyclé des composés organiques en ammoniac, ions ammonium, nitrate, nitrite et azote gazeux par une myriade de processus, dont beaucoup sont effectués uniquement par des procaryotes. Comme illustré à la figure 22.19, les procaryotes sont la clé du cycle de l'azote. Le plus grand réservoir d'azote disponible dans l'écosystème terrestre est l'azote gazeux de l'air, mais cet azote n'est pas utilisable par les plantes, qui en sont les principaux producteurs. L'azote gazeux est transformé ou «fixé» en des formes plus facilement disponibles telles que l'ammoniac par le processus de fixation de l'azote. L'ammoniac peut être utilisé par les plantes ou converti en d'autres formes.

Une autre source d'ammoniac est ammonification, le processus par lequel l'ammoniac est libéré lors de la décomposition des composés organiques contenant de l'azote. L'ammoniac libéré dans l'atmosphère, cependant, ne représente que 15 pour cent de l'azote total libéré, le reste est sous forme de N2 et n2O. L'ammoniac est catabolisé de manière anaérobie par certains procaryotes, produisant N2 comme produit final. Nitrification est la conversion de l'ammonium en nitrite et nitrate. La nitrification des sols est réalisée par des bactéries appartenant aux genres Nitrosomes, Nitrobacter, et Nitrospire. La bactérie effectue le processus inverse, la réduction des nitrates des sols en composés gazeux tels que N2O, NON et N2, un processus appelé dénitrification.


O'Donnell, M., Langston, L. & Stillman, B. Principes et concepts de la réplication de l'ADN chez les bactéries, les archées et les eucaryas. Harb de printemps froid. Apercevoir. Biol. 5, a010108 (2013)

Costa, A., Hood, I. V. & amp Berger, J. M. Mécanismes d'initiation de la réplication de l'ADN cellulaire. Annu. Rév. Biochem. 82, 25–54 (2013)

Duderstadt, K. E. & amp Berger, J. M. Un cadre structurel pour l'ouverture de l'origine de réplication par les facteurs d'initiation AAA+. Cour. Avis. Structurer. Biol. 23, 144–153 (2013)

Tye, protéines B. K. MCM dans la réplication de l'ADN. Annu. Rév. Biochem. 68, 649–686 (1999)

Remus, D. et al. Chargement concerté de doubles hexamères Mcm2-7 autour de l'ADN lors de la licence d'origine de la réplication de l'ADN. Cellule 139, 719–730 (2009)

Evrin, C. et al. Un complexe MCM2-7 à double hexamère est chargé sur l'ADN d'origine lors de la licence de réplication de l'ADN eucaryote. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 106, 20240–20245 (2009)

Siddiqui, K., On, K. F. & Diffley, J. F. Régulation de la réplication de l'ADN chez les eucaryas. Harb de printemps froid. Apercevoir. Biol. 5, a012930 (2013)

Heller, R.C. et al. Réplication de l'ADN dépendante de l'origine eucaryote in vitro révèle une action séquentielle des kinases DDK et S-CDK. Cellule 146, 80–91 (2011)

Yeeles, J.T., Deegan, T.D., Janska, A., Early, A. & Diffley, J.F. Origine de réplication d'ADN eucaryote régulée tirant avec des protéines purifiées. La nature 519, 431–435 (2015)

Tanaka, S. & Araki, H. Activation de l'hélicase et établissement des fourches de réplication aux origines chromosomiques de la réplication. Harb de printemps froid. Apercevoir. Biol. 5, a01037 (2013)

Tognetti, S., Riera, A. & Speck, C. Allumer le moteur : comment l'hélicase réplicative eucaryote MCM2-7 s'active. Chromosome 124, 13–26 (2015)

Ilves, I., Petojevic, T., Pesavento, J. J. & Botchan, M. R. Activation de l'hélicase MCM2-7 par association avec les protéines Cdc45 et GINS. Mol. Cellule 37, 247–258 (2010)

Fu, Y.V. et al. Contournement sélectif d'un barrage routier à brin retardé par l'hélicase à ADN réplicative eucaryote. Cellule 146, 931–941 (2011)

Rothenberg, E., Trakselis, M. A., Bell, S. D. & Ha, T. La spécificité du substrat fourchu MCM implique une interaction dynamique avec la queue 5'. J. Biol. Chem. 282, 34229–34234 (2007)

McGeoch, A. T., Trakselis, M. A., Laskey, R. A. & Bell, S. D. Organisation du complexe MCM archéen sur l'ADN et implications pour le mécanisme de l'hélicase. Structure de la nature. Mol. Biol. 12, 756–762 (2005)

Costa, A. et al. Polarité de liaison à l'ADN, dimérisation et remodelage du cycle ATPase dans l'hélicase CMG du réplisome eucaryote. eLife 3, e03273 (2014)

Graham, B. W., Schauer, G. D., Leuba, S. H. & Trakselis, M. A. L'exclusion stérique et l'enroulement du brin d'ADN exclu se produisent le long de chemins de liaison externes discrets pendant le déroulement de l'hélicase MCM. Acides nucléiques Res. 39, 6585–6595 (2011)

Sun, J. et al. Informations structurelles et mécaniques sur l'assemblage et la fonction du double hexamère Mcm2-7. Gènes Dev. 28, 2291–2303 (2014)

Samel, S.A. et al. Une porte d'entrée d'ADN unique sert au chargement régulé de l'hélicase réplicative eucaryote MCM2-7 sur l'ADN. Gènes Dev. 28, 1653–1666 (2014)

Sun, J. et al. Structure cryo-EM d'un intermédiaire de chargement d'hélicase contenant ORC-Cdc6-Cdt1-MCM2-7 lié à l'ADN. Structure de la nature. Mol. Biol. 20, 944–951 (2013)

Costa, A. et al. La base structurelle pour l'activation de l'hélicase MCM2-7 par GINS et Cdc45. Structure de la nature. Mol. Biol. 18, 471–477 (2011)

Hesketh, E.L. et al. L'ADN induit des changements de conformation dans un complexe de maintenance de minichromosomes humains recombinants. J. Biol. Chem. 290, 7973–7979 (2015)

Brewster, A.S. et al. Structure cristalline d'une archée MCM presque pleine longueur : aperçu fonctionnel pour une hélicase hexamérique AAA+. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 105, 20191–20196 (2008)

Bae, B. et al. Aperçu de l'architecture de l'hélicase réplicative à partir de la structure d'un homologue MCM archéen. Structure 17, 211–222 (2009)

Slaymaker, I.M. et al. Les complexes de maintenance des mini-chromosomes forment un filament pour remodeler la structure et la topologie de l'ADN. Acides nucléiques Res. 41, 3446–3456 (2013)

Fletcher, R.J. et al. La structure et la fonction de MCM d'archaeal M. thermoautotrophicum . Structure de la nature. Biol. 10, 160–167 (2003)

Froelich, C.A., Kang, S., Epling, L.B., Bell, S.P. & amp Enemark, E.J. Un élément de liaison à l'ADN monocaténaire MCM conservé est essentiel pour l'initiation de la réplication. eLife 3, e01993 (2014)

Fu, Y., Slaymaker, I. M., Wang, J., Wang, G. & Chen, X. S. La structure cristalline 1,8-Å du domaine N-terminal d'un MCM archéen en tant que filament droitier. J. Mol. Biol. 426, 1512–1523 (2014)

Liu, W., Pucci, B., Rossi, M., Pisani, F. M. & Ladenstein, R. Analyse structurelle du Sulfolobus solfataricus Domaine N-terminal de la protéine MCM. Acides nucléiques Res. 36, 3235–3243 (2008)

Miller, J.M., Arachea, B.T., Epling, L.B. & amp Enemark, E.J. Analyse de la structure cristalline d'un hexamère MCM actif. eLife 3, e03433 (2014)

Cuesta, I. et al. Réarrangements conformationnels du grand antigène T SV40 au cours des premiers événements de réplication. J. Mol. Biol. 397, 1276–1286 (2010)

Vijayraghavan, S. & Schwacha, A. L'hélicase réplicative eucaryote Mcm2-7. Sous-cellule. Biochimie. 62, 113–134 (2012)

Bochman, M. L., Bell, S. P. & amp Schwacha, A. Organisation des sous-unités de Mcm2–7 et rôle inégal des sites actifs dans l'hydrolyse et la viabilité de l'ATP. Mol. Cellule. Biol. 28, 5865–5873 (2008)

Evrin, C. et al. Le complexe ORC/Cdc6/MCM2–7 facilite la dimérisation de MCM2–7 pendant la formation du complexe pré-réplicatif. Acides nucléiques Res. 42, 2257–2269 (2014)

Slaymaker, I. M. & Chen, X. S. Structure et mécanique du MCM : ce que nous avons appris du MCM archéen. Sous-cellule. Biochimie. 62, 89–111 (2012)

Bochman, M. L. & Schwacha, A. Le complexe Mcm : dérouler le mécanisme d'une hélicase réplicative. Microbiole. Mol. Biol. Tour. 73, 652–683 (2009)

Shima, N. et al. Un allèle viable de Mcm4 provoque une instabilité chromosomique et des adénocarcinomes mammaires chez la souris. Nature Genet. 39, 93–98 (2007)

Hardy, C. F., Dryga, O., Seematter, S., Pahl, P. M. & Sclafani, R. A. mcm5/cdc46-bob1 contourne l'exigence de l'activateur de phase S Cdc7p. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 94, 3151–3155 (1997)

Bleichert, F., Botchan, M. R. & amp Berger, J. M. Structure cristalline du complexe de reconnaissance d'origine eucaryote. La nature 519, 321–326 (2015)

Enemark, E. J. & Joshua-Tor, L. Mécanisme de translocation d'ADN dans une hélicase hexamérique réplicative. La nature 442, 270–275 (2006)

Kang, S., Warner, M. D. & Bell, S. P. Fonctions multiples pour les motifs Mcm2-7 ATPase pendant l'initiation de la réplication. Mol. Cellule 55, 655–665 (2014)

Coster, G., Frigola, J., Beuron, F., Morris, E. P. & Diffley, J. F. La licence d'origine nécessite la liaison de l'ATP et l'hydrolyse par l'hélicase réplicative MCM. Mol. Cellule 55, 666–677 (2014)

Bell, S. D. & Botchan, M. R. L'hélicase réplicative de maintenance des minichromosomes. Harb de printemps froid. Apercevoir. Biol. 5, a012807 (2013)

Jenkinson, E. R. & Chong, J. P. L'activité de l'hélicase de maintenance des minichromosomes est contrôlée par les motifs N- et C-terminaux et nécessite l'insert de l'hélice-2 du domaine ATPase. Proc. Natl Acad. Sci. Etats-Unis 103, 7613–7618 (2006)

Gai, D., Zhao, R., Li, D., Finkielstein, C. V. & amp Chen, X. S. Mécanismes de changement conformationnel pour une hélicase hexamérique réplicative de l'antigène tumoral SV40. Cellule 119, 47–60 (2004)

Sur, K.F. et al. Complexes pré-réplicatifs assemblés in vitro soutenir la réplication de l'ADN dépendante et indépendante de l'origine. EMBO J. 33, 605–620 (2014)

Bruck, I. & amp Kaplan, D. L. La kinase Dbf4-Cdc7 favorise l'ouverture du cycle Mcm2-7 pour permettre l'extrusion d'ADN simple brin et l'assemblage d'hélicase. J. Biol. Chem. 290, 1210–1221 (2015)

Bruck, I. & amp Kaplan, D. L. L'interaction protéine-ADN monocaténaire Cdc45 est importante pour bloquer l'hélicase pendant le stress de réplication. J. Biol. Chem. 288, 7550–7563 (2013)

Fien, K. et al. L'utilisation de l'amorce par l'ADN polymérase α-primase est influencée par son interaction avec Mcm10p. J. Biol. Chem. 279, 16144–16153 (2004)

Eisenberg, S., Korza, G., Carson, J., Liachko, I. & Tye, B. K. Nouvelles propriétés de liaison à l'ADN de la protéine Mcm10 de Saccharomyces cerevisiae . J. Biol. Chem. 284, 25412–25420 (2009)

Janke, C. et al. Une boîte à outils polyvalente pour le marquage par PCR des gènes de levure : de nouvelles protéines fluorescentes, davantage de marqueurs et de cassettes de substitution de promoteur. Levure 21, 947–962 (2004)

Zhai, Y., Yung, P. Y., Huo, L. & Liang, C. Cdc14p réinitialise la compétence de licence de réplication en déphosphorylant plusieurs protéines d'initiation lors de la sortie mitotique chez la levure en herbe. J. Cell Sci. 123, 3933–3943 (2010)

Scheres, S. H. Une vue bayésienne sur la détermination de la structure cryo-EM. J. Mol. Biol. 415, 406–418 (2012)

Li, X. et al. Le comptage d'électrons et la correction de mouvement induite par faisceau permettent une cryo-EM monoparticule à résolution quasi atomique. Méthodes naturelles 10, 584–590 (2013)

Shaikh, T.R. et al. Traitement d'images SPIDER pour la reconstruction monoparticulaire de macromolécules biologiques à partir de micrographies électroniques. Protocoles naturels 3, 1941–1974 (2008)

Mindell, J. A. & Grigorieff, N. Détermination précise de la défocalisation locale et de l'inclinaison de l'échantillon en microscopie électronique. J. Struct. Biol. 142, 334–347 (2003)

Chen, S. et al. Substitution de bruit haute résolution pour mesurer le surajustement et valider la résolution dans la détermination de la structure 3D par cryomicroscopie électronique à particule unique. Ultramicroscopie 135, 24–35 (2013)

Heymann, J. B. & Belnap, D. M. Bsoft : traitement d'images et modélisation moléculaire pour la microscopie électronique. J. Struct. Biol. 157, 3–18 (2007)

Pettersen, E.F. et al. UCSF Chimera - un système de visualisation pour la recherche et l'analyse exploratoires. J. Informatique. Chem. 25, 1605–1612 (2004)

Mount, D. W. Utilisation de l'outil de recherche d'alignement local de base (BLAST). Protocole CSH. 2007, pdb.top17 (2007)

Buchan, D. W., Minneci, F., Nugent, T. C., Bryson, K. & Jones, D. T. Services Web évolutifs pour le PSIPRED Protein Analysis Workbench. Acides nucléiques Res. 41, W349–W357 (2013)

Stein, N. CHAINSAW : un programme de mutation de fichiers pdb utilisés comme modèles de remplacement moléculaire. J. Appl. Cristallogre. 41, 641–643 (2008)

Winn, M.D. et al. Aperçu de la PCC4 suites et évolutions en cours. Acta Crystallogr. ré 67, 235–242 (2011)

Emsley, P., Lohkamp, ​​B., Scott, W. G. & Cowtan, K. Caractéristiques et développement de Coot. Acta Crystallogr. ré 66, 486–501 (2010)

Afonine, P.V. et al. Vers un raffinement automatisé de la structure cristallographique avec phenix.refine. Acta Crystallogr. ré 68, 352–367 (2012)

Adams, P.D. et al. PHENIX : un système complet basé sur Python pour la solution de structure macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 213–221 (2010)

Wang, Z. et al. Un modèle atomique du virus de la mosaïque du brome utilisant la détection directe des électrons et l'optimisation de l'espace réel. Nature Commun. 5, 4808 (2014)

Zhao, M. et al. Aperçus mécanistiques de la machine de recyclage du complexe SNARE. La nature 518, 61–67 (2015)

Amunts, A. et al. Structure de la grande sous-unité ribosomique mitochondriale de levure. Science 343, 1485–1489 (2014)

Chen, V.B. et al. MolProbity : validation de la structure tout-atome pour la cristallographie macromoléculaire. Acta Crystallogr. ré 66, 12–21 (2010)

Schrödinger, L.L.C. Le système graphique moléculaire PyMOL v.1.3r1. (2010)

Krissinel, E. & Henrick, K. Inférence d'assemblages macromoléculaires à partir de l'état cristallin. J. Mol. Biol. 372, 774–797 (2007)

Hall, T. A. BioEdit : un éditeur d'alignement de séquences biologiques convivial et un programme d'analyse pour Windows 95/98/NT. Série de symposiums sur les acides nucléiques 41, 95–98 (1999)

Wei, Z. et al. Caractérisation et détermination de la structure du domaine de liaison Cdt1 de la maintenance des minichromosomes humains (Mcm) 6. J. Biol. Chem. 285, 12469–12473 (2010)


Discussion

Dans les cellules eucaryotes, l'ubiquitination joue un rôle essentiel pour l'homéostasie en marquant les protéines pour la dégradation protéasomale [28]. Alors qu'un sous-ensemble de bactéries héberge également des gènes pour le protéasome 20S, la base moléculaire des protéines de marquage pour la dégradation est considérablement différente de l'ubiquitination [2]. L'ubiquitination eucaryote implique la fixation de la petite protéine globulaire ubiquitine aux lysines substrats. En revanche, Pup est une protéine intrinsèquement désordonnée qui adopte une structure bien définie uniquement lorsqu'elle interagit avec ses partenaires de liaison tels que la ligase PafA [13], l'ATPase protéasomique Mpa [12] et basée sur le degré élevé de séquence et d'homologie structurelle. aussi la dépupylase Dop [27] (Fig. 6).

La nature désordonnée de Pup ligaturé de manière covalente à un substrat permet une interaction avec différents partenaires de liaison Pup. Représentation schématique du comportement désordonné de Pup (rouge) sous sa forme libre et lorsqu'il est fixé à un substrat (gris). La nature intrinsèquement désordonnée de Pup sous sa forme libre ainsi que sous forme ligaturée permet une interaction avec de multiples partenaires de liaison tels que la ligase PafA (bleu), la désamidase/dépupylase Dop (vert), l'ATPase Mpa protéasomique mycobactérienne (Orange) ou d'autres partenaires d'interaction potentiels inconnus

Cependant, alors que la conformation de Pup sous sa forme libre et liée à la machinerie de pupylation et de dégradation a été décrite dans une série d'études structurelles [9-13], l'état de conformation de Pup lorsqu'il est attaché de manière covalente à une protéine substrat reste inconnu. La conformation de Pup dans ce contexte est d'une importance fonctionnelle, car elle pourrait changer la préférence pour un partenaire de liaison par rapport à un autre, ce qui aurait à son tour un effet sur le sort de la protéine cible modifiée avec Pup. Alternativement, en adoptant une conformation différente à la surface d'un substrat, Pup pourrait rendre indisponible la surface de liaison Pup requise pour l'interaction avec Mpa ou Dop, agissant ainsi en mode inhibiteur.

La RMN est une méthode idéale pour traiter l'état conformationnel du chiot lié au substrat, car elle rend compte de l'ensemble des conformations coexistantes et fournit également une mesure de sa flexibilité et de sa dynamique. En utilisant cette méthode, nous montrons que Pup reste principalement désordonné lorsqu'il est attaché de manière covalente aux deux substrats de dégradation du protéasome bien caractérisés PanB et FabD. La gamme étroite de dispersion pour les déplacements chimiques 1 HN et 15 N, qui est similaire à celle observée pour le chiot libre attaché à une seule lysine, suggère que le chiot attaché à une cible protéique est présent comme un ensemble de conformations dépliées plutôt que d'en présenter une. ou quelques états repliés. En fait, la propension hélicoïdale modérée présente dans la région C-terminale de Pup libre (résidus 50-58) semble être réduite lorsque Pup est lié à FabD, comme en témoignent les déplacements chimiques accrus dans les résonances 1 HN et 15 N et la diminué de 13 décalages Cα. FabD- ou PanB-linked Pup reste ainsi conformationnellement disponible et entièrement accessible aux différents partenaires d'interaction. Pour confirmer davantage cette découverte sur le plan biochimique, nous avons comparé l'affinité de Pup pour PafA dans son état libre et lié à un substrat pour évaluer la disponibilité de conformations compétentes pour la liaison de Pup lié à un substrat. Le fait que la constante d'affinité ne change pas de manière significative lorsque Pup est ligaturé à FabD ou PanB soutient en outre que Pup lié au substrat a un état conformationnel similaire à Pup libre. Même dans le cas de la dépupylase Dop, où un encombrement stérique dû à la portion protéique substrat des protéines pupylées a été démontré [7, 29], Pup attaché à Pup

FabD reste accessible pour le sillon de liaison sur Dop comme en témoigne la constante de liaison encore assez serrée de 157,4 nM.

Des caractéristiques spéciales à la surface d'une protéine substrat, telles qu'un long sillon accessible avec des résidus complétant les chaînes latérales présentes sur une face d'un tronçon hélicoïdal transitoirement peuplé dans la moitié C-terminale de Pup, pourraient potentiellement piéger certains états conformationnels de Pup. Une telle interaction serait alors de nature similaire à l'interaction entre Pup et un véritable domaine de liaison Pup comme le sillon de liaison Pup sur PafA ou le domaine coiled-coil sur Mpa. Cependant, cela devrait être l'exception plutôt que la règle, car il est difficile d'imaginer en raison de la nature diversifiée du pupylome comment chacune de ces protéines pourrait maintenir un site de liaison Pup spécifique à sa surface près de la ou des lysines modifiées. .

Nos résultats soutiennent l'hypothèse que le sort des deux substrats de dégradation vérifiés, FabD et PanB, n'est pas déterminé par un état conformationnel spécifique de Pup sur le substrat mais plutôt par les concentrations relatives et la disponibilité des partenaires de liaison de Pup. Par exemple, des niveaux accrus de Mpa favoriseraient la dégradation tandis que des niveaux accrus de Dop sauveraient les substrats pupylés de la destruction.

Cependant, cela ne doit pas être compris comme signifiant que les substrats pupylés se comportent comme des Pup libres dans leur interaction avec les enzymes de pupylation et le protéasome. Nous avons montré précédemment que la portion de protéine substrat peut soit ajouter des interactions favorables non spécifiques, comme c'est le cas pour la dégradation par le complexe Mpa-protéasome [22], soit introduire un élément d'encombrement stérique comme nous et d'autres l'avons montré pour la réaction de dépupylation. catalysé par Dop [7, 29].


7.3 : Structure procaryote - Biologie

Chez les procaryotes, la réplication de l'ADN commence lorsque les protéines initiatrices se lient à l'origine de la réplication, une petite région de l'ADN contenant une séquence spécifique de bases, créant un complexe.

Ce complexe aide à séparer initialement l'ADN. Ensuite, l'enzyme ADN hélicase s'y lie et continue de dérouler l'ADN en brisant les liaisons hydrogène entre les brins complémentaires. Les zones nouvellement ouvertes sont stabilisées par des protéines de liaison à l'ADN simple brin. Chacun peut maintenant servir de modèle pour la synthèse d'un nouveau brin d'ADN.

Le déroulement et la synthèse se déroulent dans les deux sens depuis l'origine, créant deux fourches de réplication. Devant les fourches, les enzymes topoisomérases se lient à l'ADN et réduisent la contrainte de torsion au fur et à mesure que la molécule se déroule.

Une fois les brins séparés, une autre enzyme, la primase, synthétise une amorce d'ARN, un court tronçon d'ARN complémentaire de la séquence d'ADN. L'amorce permet à l'enzyme ADN polymérase d'ajouter des nucléotides complémentaires à la séquence d'ADN, créant ainsi un nouveau brin d'ADN dans un processus appelé élongation.

L'ADN polymérase synthétise l'ADN dans la direction cinq premiers à trois premiers de la molécule, de sorte que la synthèse de ce brin, le brin principal, se déroule en continu. L'autre brin, le brin retardé, a l'orientation opposée. Par conséquent, l'ADN est synthétisé en petits morceaux appelés fragments d'Okazaki, allongés à partir d'amorces d'ARN supplémentaires en arrière de la direction globale du mouvement de la fourche de réplication.

Les amorces d'ARN sont ensuite excisées par des enzymes telles que des ARN, remplacées par de l'ADN, et les fragments d'ADN sont réunis par l'enzyme ADN ligase, créant un brin continu.

La réplication de l'ADN se déroule autour de la molécule entière, ce qui donne deux molécules d'ADN circulaires. Ceci est considéré comme un processus semi-conservateur, car chaque molécule contient un ancien brin et un nouveau brin.

13.5 : Réplication chez les procaryotes

Aperçu

La réplication de l'ADN comporte trois étapes principales : l'initiation, l'élongation et la terminaison. La réplication chez les procaryotes commence lorsque les protéines initiatrices se lient à l'unique origine de réplication (ori) sur le chromosome circulaire de la cellule. La réplication se déroule ensuite sur tout le cercle du chromosome dans chaque direction à partir de deux fourches de réplication, ce qui donne deux molécules d'ADN.

De nombreuses protéines travaillent ensemble pour répliquer le chromosome

La réplication est coordonnée et réalisée par une multitude de protéines spécialisées. La topoisomérase brise un côté du squelette phosphate-sucre d'ADN double brin, permettant à l'hélice d'ADN de se dérouler plus rapidement, tandis que l'hélicase brise les liaisons entre les paires de bases à la fourche, séparant l'ADN en deux brins matrices. Les protéines qui se lient aux molécules d'ADN simple brin stabilisent les brins lorsque la fourche de réplication se déplace le long du chromosome. L'ADN ne peut être synthétisé que dans le sens 5" à 3", de sorte qu'un brin de la matrice et le brin principal sont allongés en continu, tandis que l'autre brin et le brin retard est synthétisé en morceaux plus courts de 1000 à 2000 paires de bases appelés fragments d'Okazaki.

De multiples polymérases participent à l'allongement

Une grande partie de la recherche pour comprendre la réplication de l'ADN procaryote a été réalisée dans la bactérie Escherichia coli, un organisme modèle couramment utilisé. E. coli possède 5 ADN polymérases : Pol I, II, III, IV et V. Pol III est responsable de la majorité de la réplication de l'ADN. Il peut polymériser environ 1 000 paires de bases par seconde. Ce rythme étonnant permet aux machines présentes aux deux fourches de réplication de dupliquer les E. coli chromosome&mdash4,6 millions de paires de bases&mdashin environ 40 minutes. L'ADN polymérase I est également bien caractérisée, son rôle principal est d'éliminer les amorces d'ARN du début des fragments d'Okazaki sur le brin retardé.

Quand la division dépasse la duplication

Dans des conditions de croissance favorables, E. coli se divisera toutes les 20 minutes, environ la moitié du temps qu'il faut pour répliquer le génome. Comment est-ce possible lorsque les deux cellules filles doivent avoir leur propre ADN ? Les scientifiques ont découvert que les bactéries peuvent commencer un autre cycle de réplication de l'ADN à partir de l'origine de la réplication avant la fin du premier cycle, ce qui signifie que les cellules filles reçoivent un chromosome qui est déjà en train d'être copié et sont prêtes à se diviser à nouveau très rapidement.


7.3 : Structure procaryote - Biologie

Résumé de l'article:

L'acide ribonucléique messager ou l'ARNm code pour une production de protéine. L'ARNm est produit à partir d'une matrice d'ADN par un processus appelé transcription. Cet ARNm porte tous les codes nécessaires à la synthèse des protéines vers le cytoplasme. Ici, dans le cytoplasme à l'aide de protéines du ribosome sont produites. Tout comme l'ADN, l'ARNm contient également des informations génétiques dans la séquence de nucléotides arrangés en codons. Chaque codon se compose de trois bases, et ils codent pour un acide aminé spécifique. Seul le codon stop termine la synthèse protéique. Ce processus nécessitait deux types d'ARN, l'ARN de transfert pour reconnaître le codon et fournit également l'acide aminé correspondant, et l'ARN ribosomique est le composant central du processus de synthèse des protéines du ribosome, également appelé traduction.

Structure de l'ARN messager - ARNm : -

L'ARN messager est une structure simple brin, sans appariement de bases. Il contient des bases telles que l'adénine, la guanine, la cytosine et l'uracile. Puisque l'ARNm est transcrit à partir de la molécule d'ADN, ses séquences sont complémentaires de celle de l'ADN sur lequel elles sont transcrites. Habituellement, chaque gène transcrit son propre ARNm, il peut donc y avoir 1000 à 10000 types différents d'ARNm pouvant être présents dans une seule cellule.

La molécule d'ARNm a les caractéristiques structurelles suivantes :
1. Cap: Il est présent à l'extrémité 5' de la molécule d'ARNm dans la plupart des cellules eucaryotes
Le taux de synthèse des protéines dépend de la présence de la coiffe. Sans la coiffe, les molécules d'ARNm se lient très mal au ribosome de l'usine productrice de protéines.

2. Région non codante 1 (NC1). Le plafond est suivi d'une région de 10 à 100
nucléotides. Cette région est riche en bases adénine et uracile, et elles ne codent pour aucune protéine d'où le nom de région non codante.

3. Codon d'initiation : AUG est le codon d'initiation chez les procaryotes et les eucaryotes.

4. La région codante : Elle se compose d'environ 1 500 nucléotides en moyenne et
se traduit par une protéine fonctionnelle.

Différence entre l'ARNm procaryote et eucaryote :

1. L'ARNm de nombreux types de bactéries et de bactériophages est polygénique, c'est-à-dire qu'un seul ARNm est transcrit par les différents gènes de structure d'un opéron. Il contient également de nombreux sites pour les codons d'initiation et de terminaison. C'est-à-dire qu'un seul ARNm peut coder pour plusieurs molécules de protéines différentes.

Alors que tous les ARNm eucaryotes connus n'ont qu'un seul site pour l'initiation et également la terminaison de la synthèse des protéines. Par conséquent, l'ARNm eucaryote est de nature monocistronique.
2. Dans la plupart des cellules bactériennes, la traduction de l'ARNm commence alors que l'ARNm est encore en cours de transcription à partir de la molécule d'ADN.
Alors que chez les eucaryotes, l'ARNm produit à partir de la matrice d'ADN est d'abord transporté dans le cytoplasme via des pores nucléaires, puis il forme des complexes avec le ribosome, puis la protéine est synthétisée. Ainsi, le processus de traduction ne demande qu'une fois la transcription de l'ARNm terminée.

3. La durée de vie de l'ARNm procaryote est très courte. Les molécules d'ARNm sont constamment décomposées en ses ribonucléotides par une enzyme connue sous le nom de ribonucléases. Dans E. coli, la demi-vie moyenne de l'ARNm n'est que d'environ deux minutes. C'est-à-dire qu'à une extrémité de l'ARNm peut être dégradé et à l'autre extrémité, la traduction peut avoir lieu simultanément. La courte durée de vie de l'ARNm permet aux procaryotes de synthétiser différentes protéines ou enzymes en réponse aux changements de l'environnement externe.

Les ARNm eucaryotes ont une durée de vie beaucoup plus longue que les ARNm bactériens. C'est-à-dire que les ARNm eucaryotes sont métaboliquement stables. Par exemple, les réticulocytes de mammifères synthétisent des protéines même après des heures ou des jours après avoir perdu leur noyau.

4. Chez les procaryotes, l'ARNm subit très peu de changements post-transcriptionnels et il existe également un intervalle de temps très court entre la transcription et le processus de traduction. Par exemple, la traduction peut se produire simultanément pendant que la transcription se déroule à une extrémité de la molécule d'ARNm.
Chez les eucaryotes, l'ARNm transcrit subit des modifications post-transcriptionnelles majeures.

une. Polyadénylation à l'extrémité 3' de l'ARNm. Cette chaîne poly adénylique contribue à donner de la stabilité à la molécule d'ARNm.

b. Coiffage ou formation d'un capuchon à l'extrémité 5' par condensation du résidu de guanylate

c. L'ARNm transcrit présent dans le noyau avant les modifications post-transcriptionnelles est appelé ARNm hétérogène. Ces ARNm hétérogènes sont constitués à la fois d'introns et de régions d'exons. Ensuite, à l'aide d'un mécanisme de tranchage, des ARNm matures sont produits, qui consistent uniquement en une région codante. Therefore the mature mRNA is only a fraction in length of heterogeneous mRNA molecules.

These are some of the major differences between prokaryotic and eukaryotic mRNA molecules.

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Enzymes Involved in DNA Replication | Procaryotes

The following points highlight the seven important enzymes involved in the process of DNA replication of prokaryotes. Les enzymes sont : 1. DNA Polymérase 2. Primase 3. Polynucleotide Ligase 4. Endonucleases 5. Pilot Proteins 6. Helicase 7. Single-Strand Binding (SSB) Protein.

Enzyme # 1. DNA Polymerase:

DNA polymerase is the chief enzyme of DNA replication. DNA polymerase activity was discovered by Kornberg in 1956 this activity was due to DNA polymerase I. E. coli has four more enzymes, DNA polymerase II, III (Table. 28.1), IV and V DNA polymerase III (Pol III) is concerned with DNA replication, while the remaining four enzymes are involved in DNA repair.

All DNA polymerases require the following:

(2) A short primer (either RNA or DNA), and

(3) A free 3′ -OH in the primer.

They add one nucleotide at a time to the free 3′ -OH of the primer, and extend the primer chain in 5′ → 3′ direction.

DNA polymerase I enzyme provides the major part of activity in E. coli. It is chiefly a DNA repair enzyme, and is used for in vitro DNA replication.

This enzyme has the following three activities:

(i) The 5′ → 3′ polymerase activity is responsible for primer extension or DNA synthesis.

(ii) The 5′ → 3′ exonuclease activity is involved in excision of DNA strands during DNA repair it removes

10 bases at a time. An exonuclease digests nucleic acids (here DNA) from one end, and it does not cut DNA internally.

(iii) The 3′ → 5′ exonuclease activity is responsible for proof-reading.

In this case, only one nucleotide is removed at a time. The polymerase action does commit errors in DNA synthesis. DNA polymerase is known to scrutinize the new bases added to the growing chain and to delete or remove the wrong bases this is called proof-reading. Proof-reading activity reduces errors in replication by over 100 – fold.

DNA polymerase I is encoded by gene polA, has a single polypeptide, and can initiate replication in vitro at a nick in a DNA duplex. It can be cleaved by proteolytic treatments into a large and a small fragments. This large fragment, called Klenow fragment, lacks 5′ → 3′ exonuclease activity and is used for in vitro DNA replication.

DNA polymerase II enzyme functions in DNA-repair. It has 5′ → 3′ polymerase and 3′ → 5′ exonuclease activities, and uses as template only such DNA duplexes that have short gaps.

DNA polymerase III enzyme is responsible for DNA replication in vivo. It has 5’→ 3′ polymerase and 3’→ 5′ exonuclease activities. It catalyzes DNA synthesis at very high rates, e.g., 15,000 bases/min at 37°C. It is composed of several subunits. A DNA polymerase molecule has the following 4 functional sites involved in polymerase activity (Fig. 28.15).

(i) Template site binds the strand serving as template during replication.

(ii) Primer site binds to the primer used for DNA replication.

(iii) Primer terminus site binds only to such primers that have free 3′ -OH.

(iv) The nucleotide triphosphate site binds to the deoxynucleotide 5′-triphosphate that is comple­mentary to the corresponding nucleotide of the template. It also catalyzes the formation of phosphodiester bond between the 5′ phosphate of this nucleotide and the 3′ -OH of the terminal primer nucleotide.

[In addition, the polymerase mole-cule has (5) a 3′ → 5′ exonuclease site and (6) a 5’→ 3′ exo­nuclease site (in case of DNA polymerase I only)].

In case of eukaryotes, at least nine different DNA polymerases are found Table 28.2 lists the properties of five of these enzymes. DNA polymerase δ replicates the leading strand, while DNA polymerase ϵ synthesizes the lagging strand.

DNA polymerase α catalyzes priming of both the strands. DNA polymerases ξ, η, τ, and k are all nuclear DNA repair enzymes. DNA polymerase y is found in mitochondria and catalyzes replication of mtDNA.

Enzyme # 2. Primase:

This enzyme activity catalyzes the synthesis of RNA primers to initiate DNA replication. In E. coli, DnaG functions as primase. But in eukaryotes, DNA polymerase α provides this function. There are, however, several other ways in which primers are produced, e.g., the 3′-OH generated by a nick in the template DNA molecule.

Enzyme # 3. Polynucleotide Ligase:

DNA ligase or polynucleotide ligase catalyzes the formation of phosphodiester linkage between two immediate neighbour nucleotides of a DNA strand. Thus it seals the nicks remaining in a DNA strand either following DNA replication or DNA repair. However, this enzyme cannot fill the gaps in DNA strands.

Enzyme # 4. Endonucleases:

An endonuclease produces an internal cut (single- or double-stranded) in a DNA molecule. But a restriction endonuclease produces cuts only at those sites that have a specific base sequence. During DNA replication, an endonuclease may induce a nick to initiate DNA replication, or it may induce nicks to generate a swivel for DNA unwinding. Restriction endonucleases are required for DNA repair.

Enzyme # 5. Pilot Proteins:

Pilot proteins are produced by most viruses. The type of pilot proteins associated with viral genome determines whether the viral DNA will undergo replication or it would support transcription.

Enzyme # 6. Helicase:

Helicase effects strand separation at the forks and uses one ATP molecule for each base that is separated. In E. coli, DNA functions as helicase this protein is a hexamer and it moves with the replication fork.

Enzyme # 7. Single-Strand Binding (SSB) Protein:

SSB protein binds to single-stranded DNA, and prevents it from forming duplex DNA or secondary structures. SSB binds as a monomer, but it binds cooperatively in that binding of one SSB molecule facilitates binding of more SSB monomers to the same DNA strand. E. coli SSB is a tetramer.


Les procaryotes sont des organismes unicellulaires composés de bactéries. Contrairement aux cellules eucaryotes, elles sont moins structurées, contiennent pas de noyau, et manquent d'organites liés à la membrane. Et étant unicellulaires comme ils le sont, les procaryotes n'ont pas non plus de mitochondries.

En fait, dans un sens vague, ils servent de “mitochondria” d'eux-mêmes. En d'autres termes, les mitochondries font partie des cellules eucaryotes qui, selon des études scientifiques, ont évolué à partir de bactéries ancestrales.

Théorie de l'endosymbiose (Source : Wikimedia) Lynn Margulis (Source : Wikimedia) Les mitochondries et les chloroplastes (organites photosynthétiques) chez les eucaryotes sont les descendants connus des procaryotes aérobies. En 1967, un scientifique Lynn Margulis published her Endosymbiose théorie sur la formation des cellules eucaryotes ainsi que sur l'origine des organites qu'elles contiennent.

Pour expliquer l'origine des mitochondries et des chloroplastes, elle a suggéré qu'il s'agissait autrefois de procaryotes libres qui ont été engloutis par une cellule eucaryote plus grande.

  • Au fil du temps, les organites sont devenus un avec ces cellules, mais sont restés génétiquement distincts de leur hôte. Une preuve importante de cette affirmation est la présence de matériel génétique unique dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes.
  • Margulis a ajouté que la vie elle-même prévalait donc sur le monde non pas par le combat, mais plutôt par le réseautage.


Cells - Prokaryotic Cell Structure and Function

The vast majority of cells on Earth are procaryote, so we are in the minority. Do you feel outnumbered?

If prokaryotes weren't so ugly, they would be kind of cute:

There are two major kinds of prokaryotes:

As you may have read earlier in this unit, biologists now estimate that each human being carries nearly 20 times more bacterial, or prokaryotic, cells in his or her body than human, or eukaryotic, cells. If that statistic overwhelms you, rest assured that most of these bacteria are trying to help you, not hurt you.

Numerically, there are 20 times more prokaryotic cells on Earth than there are eukaryotic cells. This is only a minimum estimate, however, because there are trillions upon trillions of bacterial cells that are not associated with eukaryotic organisms.

In addition, all archaea are prokaryotic, too. As is the case for bacteria, it is unknown how many archaean cells are on Earth, but the number is sure to be astronomical. In all, eukaryotic cells make up only a very small fraction of the total number of cells on Earth. Donc. who runs this place, again?

There are four main structures shared by all prokaryotic cells, bacterial or archaean:


  1. The plasma membrane
  2. Cytoplasme
  3. Ribosomes
  4. Genetic material (DNA and RNA)

Some prokaryotic cells also have other structures like the cell wall, pili (singular "pillus"), and flagelles (singular "flagellum"). Each of these structures and cellular components plays a critical role in the growth, survival, and reproduction of prokaryotic cells.

Prokaryotic Plasma Membrane

Prokaryotic cells can have multiple plasma membranes. Prokaryotes known as "bactéries gram-négatives," for example, often have two plasma membranes with a space between them known as the periplasm. As in all cells, the plasma membrane in prokaryotic cells is responsible for controlling what gets into and out of the cell.

A series of proteins stuck in the membrane (poor fellas) also aids prokaryotic cells in communicating with the surrounding environment. Among other things, this communication can include sending and receiving chemical signals from other bacteria and interacting with the cells of eukaryotic organisms during the process of infection. Infection, by the way, is the kind of thing that you ne pas want prokaryotes doing to you.

Keep in mind that the plasma membrane is universal to tous cells, prokaryotic and eukaryotic. Because this cellular component is so important and so common, it is addressed in great detail in its own In Depth subsection.

Prokaryotic Cytoplasm

Les cytoplasm in prokaryotic cells is a gel-like, yet fluid, substance in which all of the other cellular components are suspended. Think Jell-O for cells. It is very similar to the eukaryotic cytoplasm, except that it does ne pas contain organelles.

Recently, biologists have discovered that prokaryotic cells have a complex and functional cytosquelette similar to that seen in eukaryotic cells 2 . The cytoskeleton helps a prokaryotic cell to divide and to maintain its plump, round shape. As is the case in eukaryotic cells, the cytoskeleton is the framework along which particles in the cell—including proteins, ribosomes, and small rings of DNA called plasmids—move around. It's the cell's "highway system" suspended in Jell-O.

Prokaryotic Ribosomes

Prokaryotic ribosomes are smaller and have a slightly different shape and composition than those found in eukaryotic cells. Bacterial ribosomes, for instance, have about half of the amount of ARN ribosomique (ARNr) and one-third fewer ribosomal proteins (53 vs.

83) than eukaryotic ribosomes have 3 . Despite these differences, the function of the prokaryotic ribosome is virtually identical to the eukaryotic version. Just like in eukaryotic cells, prokaryotic ribosomes build proteins by translating messages sent from DNA.

Prokaryotic Genetic Material

All prokaryotic cells contain large quantities of matériel génétique in the form of ADN et ARN. Because prokaryotic cells, by definition, do ne pas have a nucleus, a single large circular strand of DNA containing most of the genes needed for cell growth, survival, and reproduction is found in the cytoplasm.

Cette chromosomal DNA tends to look like a mess of string in the middle of the cell:

Transmission electron micrograph image (Source)

Usually, the DNA is spread throughout the entire cell, where it is readily accessible to be transcribed into ARN messager (ARNm) that is immediately translated by ribosomes into protein. Sometimes, when biologists prepare prokaryotic cells for viewing under a microscope, the DNA will condense in one part of the cell to produce a darkened area called a nucléoïde.

As in eukaryotic cells, the prokaryotic chromosome is intimately associated with special proteins involved in maintaining the chromosomal structure and regulating gene expression.

In addition to a single large piece of chromosomal DNA, many prokaryotic cells also contain small pieces of DNA called plasmides. These circular rings of DNA are replicated independently of the chromosome and can be transferred from one prokaryotic cell to another through pili, which are small projections of the cell membrane that can form physical channels with the pili of adjacent cells.

The transfer of plasmids between one cell and another is often referred to as "bacterial sex." Sounds dirty.

The genes for antibiotic resistance, or the gradual ineffectiveness of antibiotics in populations, are often carried on plasmids. If these plasmids get transferred from resistant cells to nonresistant cells, bacterial infection in populations can become much harder to control. For example, it was recently learned that the superbug MRSA, or multidrug-resistant Staphylococcus aureus, received some of its drug-resistance genes on plasmids 4 .

Prokaryotic cells are often viewed as "simpler" or "less complex" than eukaryotic cells. In some ways, this is true. Prokaryotic cells usually have fewer visible structures, and the structures they do have are smaller than those seen in eukaryotic cells.

Do not be fooled. Just because prokaryotic cells seem "simple" does not mean that they are somehow inferior to or lower than eukaryotic cells and organisms. Making this assumption can get you into some serious trouble.

Biologists are now learning that bacteria are able to communicate and collaborate with one another on a level of complexity that rivals any communication system ever developed by humans 5 . Take that, Facebook and Twitter! Prokaryotes sure showed you.

In addition, some archaean cells are able to thrive in environments so hostile that no eukaryotic cell would survive for more than a few seconds 6 . You try living in a hot spring, salt lake, volcano, or even deep underground.Prokaryotic cells are also able to pull off stuff that eukaryotic cells could only dream of, in part en raison de their increased simplicity. Being bigger and more complex is not always better.

These cells and organisms are just as adapted to their local conditions as any eukaryote and, in that sense, are just as “evolved” as any other living organism on earth.

casse-croûte de cerveau

One kind of bacterial communication, also known as quorum sensing, is where small chemical signals are used to count how many bacteria there are. Hear more about it here.


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