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Où acheter cette Trypsine ?

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Je suis actuellement à la recherche de Trypsine, mais j'ai du mal à trouver quelque chose d'assez bon marché, expédié en Europe et équivalent à cette Trypsine :

  • http://www.emsdiasum.com/microscopy/products/chemicals/tannic.aspx#22200
  • Trypsine en poudre 1:100 de pancréas porcin, 25g
  • Activité > 100 unités NF/mg
  • Utilisé pour la préparation de cellules entières

J'ai trouvé Trypsine sur Sigma :

  • http://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/sigma/t4799
  • Poudre de trypsine de pancréas porcin
  • Activité 1 000 à 2 000 unités BAEE/mg
  • Convient à la culture cellulaire

Cependant, je ne sais pas comment comparer l'activité entre les deux types et finalement quelle concentration je devrais utiliser dans mon expérience si je choisis le Sigma (le protocole que je suis utilise la Trypsine EMS à la manière de 1g: 100 ml). Quelqu'un peut-il m'éclairer à ce sujet ? Ou peut-être me montrer le chemin vers une Trypsine abordable qui peut être expédiée en Scandinavie ?

À votre santé! /Patricia

*La trypsine sera utilisée pour la diaphonisation (voir commentaire)


Selon Sigma-Aldrich,

1 unité USP = 3,0 unités BAEE 1 unité NF = 1,1 unité USP

Ainsi, 1 unité NF est à peu près égale à 3,3 unités BAEE. Vous pouvez alors comparer directement les deux poudres de trypsine, puisqu'il s'agit de préparations de la même enzyme.


Solution Trypsine-EDTA, 1X

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L'ATCC a déterminé qu'un niveau de biosécurité n'est pas applicable à ce matériau sur la base de notre évaluation des risques telle que guidée par l'édition actuelle de Biosécurité dans les laboratoires microbiologiques et biomédicaux (BMBL), Département américain de la Santé et des Services sociaux. Il est de votre responsabilité d'effectuer votre propre évaluation des risques et de comprendre tous les dangers potentiels associés au matériel conformément aux politiques et procédures de votre organisation et à toute autre réglementation applicable telle qu'appliquée par vos agences locales ou nationales.


Qu'est-ce que la trypsine ?

La trypsine est un enzyme protéolytique qui est produit dans le pancréas. Les enzymes agissent comme des catalyseurs qui accélèrent les réactions biochimiques. Ils aident à décomposer les protéines en acides aminés, qui est une partie importante du processus de digestion.

Premièrement, une forme inactive de trypsine, appelée trypsinogène, est produite dans le pancréas. Ensuite, le zymogène trypsinogène pénètre dans l'intestin grêle et est converti en trypsine active. Sous sa forme active, il agit avec deux autres protéinases digestives, la chymotrypsine et pepsine, pour décomposer les protéines présentes dans les aliments en peptides et acides aminés. La trypsine se clive exclusivement en arginine et lysine, et le clivage de la trypsine se produit dans la chaîne polypeptidique. (1)

Pourquoi les enzymes protéolytiques sont-elles si importantes ? Lorsque nous ne produisons pas suffisamment de trypsine et d'autres enzymes protéases, les protéines des aliments que nous mangeons ne sont pas correctement décomposées. Cela peut entraîner une série de problèmes de santé associés à nos systèmes digestif, métabolique et immunitaire.

Le processus de décomposition des longues molécules de protéines en forme de chaîne est appelé protéolyse. Au cours de ce processus, les molécules de protéines sont décomposées en fragments plus courts, appelés peptides, et éventuellement en composants peptidiques, appelés acides aminés. Nous avons besoin de ces acides aminés pour les processus corporels quotidiens, y compris la croissance et la réparation appropriées de nos muscles et de nos tissus.

Les enzymes protéases permettent le bon fonctionnement du système digestif, du système immunitaire, du foie, de la rate, des reins, du pancréas et de la circulation sanguine. Ils permettent une bonne absorption des vitamines et minéraux essentiels et jouent un rôle dans le maintien de la fonction métabolique.


Informations détaillées sur le produit

Général

Traitement de l'information

Chaque type de cellule ou de lignée cellulaire répond à la Trypsine-EDTA pour les cellules primaires d'une manière unique. Pour des résultats optimaux, observez en permanence les cellules pendant le processus de dissociation pour éviter les dommages. Pour des informations spécifiques aux cellules, veuillez vous référer à la fiche produit fournie avec les cellules ou la lignée cellulaire.

  1. Apportez le DPBS, la Trypsine-EDTA pour les cellules primaires et la Solution de neutralisation de la trypsine à température ambiante avant utilisation. Chauffer le milieu de croissance complet à 37°C avant de l'utiliser avec les cellules.
  2. Pour chaque flacon, aspirer soigneusement les médias épuisés sans perturber la monocouche. Si le milieu de culture cellulaire contient du sérum, chaque flacon doit être rincé deux fois avec du DPBS avant d'ajouter la Trypsine-EDTA pour les cellules primaires.
  3. En utilisant 1 à 2 ml pour chaque 25 cm2, ajouter le volume approprié de solution de trypsine-EDTA dans chaque flacon (par exemple, chaque flacon T-25 serait dissocié avec 1 à 2 ml de trypsine-EDTA).
  4. Secouez doucement chaque flacon pour assurer une couverture complète de la solution de trypsine-EDTA sur les cellules, puis aspirez l'excès de liquide hors de la monocouche sans aspirer à sec.
  5. Observez les cellules au microscope. Lorsque les cellules s'éloignent les unes des autres et s'arrondissent (généralement dans un délai d'environ 3 à 6 minutes), retirez le flacon du microscope et tapotez doucement le flacon de culture de plusieurs côtés pour favoriser le détachement des cellules du flacon. Ne trypsinisez pas trop car cela endommagerait les cellules.
    1. Certains types de cellules fortement adhérentes, tels que les kératinocytes, peuvent prendre beaucoup plus de temps et nécessiter une trypsinisation à 37°C.
    2. Certains types de cellules peuvent nécessiter un tapotement plus vigoureux.
    1. Ne pas trop centrifuger les cellules car cela pourrait endommager les cellules.
    2. Après centrifugation, les cellules doivent former un culot propre et lâche.

    Spécifications de contrôle qualité

    Mentions légales

    Le produit est fourni « EN L'ÉTAT » et la viabilité des produits ATCC & reg est garantie pendant 30 jours à compter de la date d'expédition, à condition que le client ait stocké et manipulé le produit conformément aux informations figurant sur la fiche d'information du produit, le site Web et Certificat d'analyse. Pour les cultures vivantes, l'ATCC répertorie la formulation des milieux et les réactifs qui se sont avérés efficaces pour le produit. Alors que d'autres milieux et réactifs non spécifiés peuvent également produire des résultats satisfaisants, une modification des protocoles ATCC et/ou recommandés par les déposants peut affecter la récupération, la croissance et/ou la fonction du produit. Si une formulation de milieu ou un réactif alternatif est utilisé, la garantie de viabilité de l'ATCC n'est plus valable. Sauf indication expresse dans les présentes, aucune autre garantie de quelque nature que ce soit n'est fournie, expresse ou implicite, y compris, mais sans s'y limiter, toute garantie implicite de qualité marchande, d'adéquation à un usage particulier, de fabrication selon les normes cGMP, de typicité, de sécurité, de précision , et/ou de non-contrefaçon.

    Ce produit est destiné à un usage de recherche en laboratoire uniquement. Il n'est destiné à aucun usage thérapeutique animal ou humain, aucune consommation humaine ou animale, ni aucun usage diagnostique. Toute utilisation commerciale proposée est interdite sans une licence de l'ATCC.

    Bien qu'ATCC fasse des efforts raisonnables pour inclure des informations exactes et à jour sur cette fiche produit, ATCC ne fait aucune garantie ou représentation quant à son exactitude. Les citations de la littérature scientifique et des brevets sont fournies à titre informatif uniquement. ATCC ne garantit pas que ces informations ont été confirmées comme étant exactes ou complètes et le client est seul responsable de la confirmation de l'exactitude et de l'exhaustivité de ces informations.

    Ce produit est envoyé à la condition que le client soit responsable et assume tous les risques et responsabilités liés à la réception, la manipulation, le stockage, l'élimination et l'utilisation du produit ATCC, y compris, sans s'y limiter, en prenant toutes les précautions de sécurité et de manipulation appropriées pour minimiser la santé. ou risque environnemental. Comme condition de réception du matériel, le client accepte que toute activité entreprise avec le produit ATCC et toute descendance ou modification soit menée conformément à toutes les lois, réglementations et directives applicables. Ce produit est fourni « EN L'ÉTAT » sans aucune représentation ou garantie que ce soit, à l'exception de ce qui est expressément indiqué dans les présentes et en aucun cas ATCC, ses sociétés mères, filiales, administrateurs, dirigeants, agents, employés, ayants droit, successeurs et sociétés affiliées ne peuvent être tenus responsables des dommages indirects , les dommages spéciaux, accessoires ou consécutifs de quelque nature que ce soit en relation avec ou résultant de l'utilisation du produit par le client. Bien que des efforts raisonnables soient déployés pour garantir l'authenticité et la fiabilité des documents en dépôt, ATCC n'est pas responsable des dommages résultant d'une identification erronée ou d'une fausse déclaration de ces documents.


    L'effet du changement de température sur le taux d'activité de la trypsine

    Ce cours examinera quel effet la température a sur l'activité de la trypsine et à quelle température la trypsine fonctionne le mieux.

    Il a été prédit que le lait deviendrait transparent le plus rapidement au niveau de température de 40 oC, car l'enzyme contenue dans une trypsine se trouve dans le corps humain. La température normale du corps humain est d'environ 37 oC, donc l'activité de l'enzyme fonctionnerait mieux à cette température.

    Nous allons écrire un essai personnalisé spécifiquement
    Pour vous pour seulement 13,90 $/page !

    Une capacité totale de mélange de 10 ml de mélange Trypsine et lait, de 5 ml de chaque, des seringues de 5 ml ont été utilisées pour obtenir la quantité exacte à chaque fois.

    La plage de température de 60 oC à utiliser pour l'expérience, entre 10 oC et 70 oC par incréments de 10 oC.

    Un bain-marie a été utilisé pour contrôler la température du mélange. L'eau chaude d'une bouilloire a été utilisée pour chauffer le mélange de trypsine et de lait, et de la glace a été ajoutée au bain-marie pour le refroidir si nécessaire.

    De la trypsine a été ajoutée au lait et voyez combien de temps il a fallu pour que le lait devienne transparent. Un morceau de papier a été placé derrière le tube à essai avec une écriture dessus. Lorsque l'écriture était clairement lisible, le temps écoulé sur le chronomètre était enregistré.

    La température du bain-marie était contrôlée en y ajoutant de la glace ou de l'eau chaude. Des tubes à essai séparés ont été utilisés pour la trypsine et le lait dans le bain-marie, ceux-ci ont été laissés pendant 1 minute afin que le contenu atteigne la même température que le bain.

    Des tests préliminaires ont eu lieu pour établir que l'expérience fonctionnerait comme prévu, avec des modifications de la méthode si nécessaire.

    Voici les résultats du test préliminaire.

    Au cours des tests préliminaires, il a été remarqué que la température des tubes à essai séparés des liquides n'atteignait pas toujours la température requise en 1 minute. Il a été décidé d'augmenter le temps alloué à 2 minutes pour que les tubes à essai séparés de Trypsine et de lait atteignent la bonne température avant de les mélanger.

    Le matériel utilisé pour l'expérience

    Bain-marie (Récipient à glace)

    Du lait en poudre a été utilisé afin que la quantité de calcium dans le lait soit contrôlée et la même pour chaque expérience. Le lait normal a des niveaux de calcium variables et ne produirait pas un test juste.

    Schéma de l'expérience.

    Le tube à essai de gauche contenait toujours de la trypsine et le tube de droite contenait toujours du lait.

    Après une période de 2 minutes, la Trypsine et le lait étaient à la bonne température, puis nous les avons ajoutés ensemble comme indiqué dans le diagramme ci-dessous.

    Les données ont été recueillies à partir de l'expérience 3 fois à chacune des 7 températures différentes. Les données collectées sont affichées dans le tableau ci-dessous.


    Utilisations & Efficacité ?

    Preuves insuffisantes pour

    • Infections des voies respiratoires causées par l'exercice. , cancer rectal. .
    • Améliorer la digestion.
    • Infections des reins, de la vessie ou de l'urètre (infections des voies urinaires ou infections urinaires). (MME).
    • Douleurs musculaires causées par l'exercice. . dommages causés par la radiothérapie (dermatite radiologique).
    • Entorses.
    • Gonflement après la chirurgie.
    • Cicatrisation des plaies.
    • D'autres conditions.

    Biologie : Expérience - L'effet de la température sur l'enzyme Rennin

    Objectif : L'objectif de l'expérience est de tester l'effet de la température sur l'activité de l'enzyme rénine.

    Hypothèse : je pense que la vitesse de réaction s'accélérera à mesure que la température augmentera jusqu'à atteindre environ 37 oC, qui est la température corporelle, où elle commencera à ralentir et cessera de réagir. Je pense que cela se produira parce que les enzymes ont une plage de température dans laquelle elles fonctionnent le mieux et une fois que la température sortira de cette plage, l'enzyme cessera de fonctionner.

    Introduction : Les enzymes sont constituées de protéines produites au sein de cellules vivantes et agissent comme des catalyseurs qui accélèrent les réactions chimiques. Ils sont constitués de longues chaînes d'acides aminés contenant du carbone, de l'hydrogène, de l'oxygène et de l'azote. Les enzymes sont structurées pour être uniques à quelques-uns, mais souvent à un seul substrat, étant donc spécifiques à un type de réaction. Un substrat est la molécule sur laquelle agit une enzyme. Une enzyme a un site actif qui est façonné pour un substrat façonné spécifique. Le substrat et l'enzyme se lient au site actif et forment un complexe enzyme-substrat. Celui-ci se décompose ensuite pour former les produits, libérant l'enzyme. Au cours de la réaction, l'enzyme ne subit pas de changement.

    La plupart des organismes ne peuvent survivre que dans certaines plages de température. Pour que les réactions se produisent, les substances doivent entrer en collision avec l'orientation correcte et la quantité d'énergie nécessaire, appelée énergie d'activation. Le rôle de l'enzyme est d'abaisser l'énergie d'activation qui permet donc aux réactions chimiques d'avoir lieu à l'intérieur des organismes sans que la température doive être aussi élevée et d'accélérer la réaction. Chaque enzyme a une certaine plage de température où elle peut fonctionner le plus efficacement avec une température optimale d'environ 37,5 °C pour la plupart des enzymes du corps. Une fois que la température dépasse la plage de température des enzymes, l'enzyme commencera à se dénaturer à mesure que les liaisons intermoléculaires et intramoléculaires commenceront à se rompre à mesure que l'énergie cinétique s'intensifie à mesure que la température augmente. Une fois l'enzyme dénaturée, elle ne peut pas être inversée.

    La rénine est une enzyme de digestion des protéines qui est produite dans l'estomac de mammifères tels que les vaches. Dans le quatrième estomac de la vache, sa fonction est de prolonger la durée pendant laquelle le lait reste dans l'estomac en l'épaississant. Il est utilisé dans cette expérience car il catalyse la conversion de la protéine du lait appelée caséinogène pour produire le composé caséine. La caséine fera cailler le lait et le rendra grumeleux. Comme la rénine est une enzyme, elle sera spécifique à une certaine température. Par conséquent, la vitesse à laquelle le lait devient grumeleux démontrera l'effet que différentes températures auront sur les enzymes.

    Matériaux:-6 tubes à essai-lait entier crème-chronomètre-poudre de jonque-casserole-thermomètre à eau-100 ml tasse à mesurer-2 x 10 ml tasses à mesurer-cuillère à thé-glaçonsMéthode : 1.installer l'appareil. Versez de l'eau dans une casserole et placez-la sur la cuisinière.

    2.Verser 5 ml de lait dans six tubes à essai et conserver au réfrigérateur.

    3.Faire un mélange d'enzymes en mesurant 25 ml d'eau avec la tasse à mesurer de 100 ml et en mélangeant 1 cuillère à café rase de poudre de junket et mettre de côté.

    4.Chauffer l'eau dans une casserole à 30oC à l'aide d'un thermomètre. Une fois que l'eau dans la casserole a atteint la température désirée, éteignez le poêle.

    5. Prenez deux tubes à essai avec le lait et placez-les dans une casserole en vous assurant qu'ils reposent afin que l'eau ne puisse pas pénétrer dans les tubes à essai. Attendez que le lait atteigne 30 oC, à l'aide du thermomètre.

    6. Agiter puis verser 2,5 ml du mélange d'enzymes à l'aide du gobelet doseur de 10 ml dans l'un des tubes à essai sans laisser l'eau de la casserole pénétrer dans les tubes à essai. Le tube à essai sans le mélange d'enzymes est le témoin.

    7.Démarrez le chronomètre et chronométrez le temps qu'il faut pour coaguler*. Vérifiez constamment la température et augmentez le chauffage si la température commence à baisser.

    9.Répétez les étapes 4 à 7 deux fois en changeant la température à 40oC et 50oC.

    10.À l'aide de la même casserole, remplir d'eau et de glaçons jusqu'à 10°C, à l'aide d'un thermomètre.


    Baume du Pérou, huile de ricin, pommade topique à la trypsine

    L'HUILE DE RICIN DU PÉROU BAUME TRYPSIN (KAS tor oil puh ROO BAWL suhm TRIP sin) est utilisée pour favoriser la cicatrisation et traiter certains types d'ulcères cutanés et de plaies.

    Ce médicament peut être utilisé à d'autres fins, demandez à votre fournisseur de soins de santé ou à votre pharmacien si vous avez des questions.

    MARQUE(S) COMMUNE(S) : AllanDerm-T, Revina, Trypsine, Vasolex, Xenaderm

    Que dois-je dire à mon fournisseur de soins de santé avant de prendre ce médicament?

    Ils doivent savoir si vous avez l'une de ces conditions :

    • une réaction inhabituelle ou allergique à la trypsine de l'huile de ricin du baume du Pérou, à d'autres médicaments, aliments, colorants ou conservateurs
    • enceinte ou essayer de tomber enceinte
    • allaitement maternel

    Comment dois-je utiliser ce médicament ?

    Ce médicament est à usage externe uniquement. Suivez les instructions sur l'étiquette de prescription. Lavez-vous les mains avant et après l'application. Appliquez une fine pellicule sur la zone touchée. La plaie peut être laissée découverte ou bandée selon les directives de votre médecin ou professionnel de la santé. Ne pas mettre la pommade dans les yeux. Si vous le faites, rincez abondamment à l'eau froide du robinet. N'utilisez pas ce médicament plus souvent que prévu. N'arrêtez pas d'utiliser ce médicament, sauf sur avis de votre médecin ou professionnel de la santé.

    Discutez avec votre pédiatre de l'utilisation de ce médicament chez les enfants. Une attention spéciale peut être nécessaire.

    Surdosage : Si vous pensez avoir pris trop de ce médicament, contactez immédiatement un centre antipoison ou une salle d'urgence.

    REMARQUE : ce médicament est uniquement pour vous. Ne partagez pas cette médecine avec d'autres.

    Et si j'oublie une dose ?

    Si vous manquez une dose, utilisez-la dès que vous le pouvez. S'il est presque l'heure de votre prochaine dose, n'utilisez que cette dose. Ne pas utiliser de doses doubles ou supplémentaires.

    Qu'est ce qui peut interagir avec ce médicament?

    N'utilisez pas ce médicament avec l'un des médicaments suivants :

    Ce médicament peut également interagir avec :

    Cette liste peut ne pas décrire toutes les interactions possibles. Donnez à votre fournisseur de soins de santé une liste de tous les médicaments, herbes, médicaments en vente libre ou compléments alimentaires que vous utilisez. Dites-leur également si vous fumez, buvez de l'alcool ou consommez des drogues illégales. Certains éléments peuvent interagir avec votre médicament.

    Que dois-je surveiller pendant l'utilisation de ce médicament?

    Ce médicament peut provoquer des picotements temporaires lorsqu'il est utilisé sur une peau sensible.

    Quels effets secondaires puis-je remarquer en recevant ce médicament ?

    Effets secondaires que vous devez signaler à votre médecin ou professionnel de la santé dès que possible :

    • réactions allergiques comme une éruption cutanée, des démangeaisons ou de l'urticaire, un gonflement du visage, des lèvres ou de la langue
    • saignement inhabituel de la plaie
    • rougeur ou irritation inhabituelle de la plaie

    Effets secondaires qui ne nécessitent généralement pas de soins médicaux (signalez votre médecin ou professionnel de la santé s'ils persistent ou sont gênants) :

    Cette liste peut ne pas décrire tous les effets secondaires possibles. Appelez votre médecin pour obtenir un avis médical sur les effets secondaires. Vous pouvez signaler les effets secondaires à la FDA au 1-800-FDA-1088.

    Où dois-je conserver mon médicament ?

    Garder hors de la portée des enfants.

    Conserver à température ambiante entre 15 et 30 degrés C (59 et 86 degrés F). Ne pas congeler. Jetez tout médicament non utilisé après la date de péremption.

    REMARQUE : Cette feuille est un résumé. Il peut ne pas couvrir toutes les informations possibles. Si vous avez des questions sur ce médicament, parlez-en à votre médecin, votre pharmacien ou votre fournisseur de soins de santé.


    Concentrations de dose de G418, Puromycine et Hygromycine B pour la sélection et l'entretien

    Concentration recommandée (µg/ml)
    Antibiotique Sélection Maintenance
    G418 100&ndash800 200
    Puromycine 0,25&ndash10 0.25
    Hygromycine B 50&ndash400 100

    Pour sélectionner les colonies, la dose appropriée doit être déterminée empiriquement pour chaque lignée cellulaire spécifique. Nous vous recommandons de tester une plage de dosage en utilisant des boîtes de cellules non transfectées et de choisir la dose qui tue toutes les cellules en 3 à 5 jours. Si toutes les cellules meurent en moins de 24 heures, vous devez utiliser une dose plus faible.


    Inhibiteur de la trypsine

    La conversion d'un zymogène en protéase par clivage d'une seule liaison peptidique est un moyen précis d'activer l'activité enzymatique. Cependant, cette étape d'activation est irréversible, et donc un mécanisme différent est nécessaire pour arrêter la protéolyse. Des inhibiteurs de protease spécifiques accomplissent cette tâche. Les mécanismes de protection dans le pancréas qui limitent l'activation du trypsinogène et donc réduisent l'activité de la trypsine impliquent soit l'inhibition de la trypsine, soit la dégradation du trypsinogène (Figure 6). Par exemple, l'inhibiteur de sérine protéase Kazal de type 1 (SPINK1, également connu sous le nom d'inhibiteur de trypsine sécrétoire pancréatique) est une protéine de 6,2 kDa sécrétée par les cellules acineuses pancréatiques qui peut inhiber puissamment la trypsine. Les niveaux dans le suc pancréatique représentent environ 0,1 à 0,8 % des protéines totales 3) qui, en supposant qu'environ 25 % des protéines du jus sont du trypsinogène 4) et après correction de la différence de masse moléculaire, devraient se traduire par un inhibiteur de sérine protéase Kazal de type 1 (SPINK1) concentrations pouvant inhiber 2 à 13 % de la teneur potentielle en trypsine. Rinderknecht et al. 5) ont rapporté des concentrations moyennes de SPINK1 pouvant inhiber 13 % de la teneur potentielle en trypsine dans le suc pancréatique de volontaires sains et 5 % chez les alcooliques chroniques. Au cours de l'autoactivation du trypsinogène, la trypsine nouvellement générée réagit avec SPINK1 et devient indisponible pour catalyser une nouvelle activation du trypsinogène. Avec le temps, cependant, les réserves de l'inhibiteur de sérine protéase Kazal de type 1 (SPINK1) s'épuisent et l'auto-activation peut se dérouler librement. Ainsi, le rôle protecteur de SPINK1 est de retarder l'autoactivation du trypsinogène. Ce délai est important car il permet aux protéases digestives de transiter du pancréas au duodénum sous une forme inactive. Par conséquent, une diminution des niveaux d'inhibiteur de la sérine protéase Kazal de type 1 (SPINK1) ou une réduction du débit de liquide canalaire peuvent altérer ce mécanisme de protection et augmenter le risque d'autoactivation prématurée du trypsinogène intra-pancréatique 6) .

    Figure 6. Mécanismes de protection dans le pancréas qui limitent l'activation du trypsinogène

    Note de bas de page: L'activation du trypsinogène à sérine protéase 1 (PRSS1) en trypsine active dans le pancréas est responsable de l'apparition et de la progression de la maladie. Les mécanismes de protection pour contrôler l'activation du trypsinogène comprennent l'inhibition de la trypsine par SPINK1 et la dégradation du trypsinogène par la chymotrypsine C (CTRC) et la trypsine. La chymotrypsine C (CTRC) clive la liaison peptidique Leu81-Glu82 et la trypsine clive la liaison peptidique Arg122-Val123. La combinaison de ces deux clivages entraîne une dégradation irréversible du trypsinogène. La chymotrypsine C (CTRC) stimule également l'autoactivation du trypsinogène cationique en clivant la liaison peptidique Phe18-Asp19 dans le peptide d'activation. Le peptide d'activation raccourci est plus sensible à l'activation médiée par la trypsine au niveau de la liaison peptidique Lys23-Ile24. Les mutations de la sérine protéase 1 associée à la pancréatite héréditaire (PRSS1) augmentent l'autoactivation du trypsinogène en inhibant la dégradation du trypsinogène dépendante de la chymotrypsine C (CTRC) (flèche rouge) ou en augmentant la stimulation de l'autoactivation dépendante de la chymotrypsine C (CTRC) (flèche verte, mutations en orange). Les mutations du peptide d'activation stimulent directement l'autoactivation indépendamment de la fonction de la chymotrypsine C (CTRC) (flèche verte, mutations de type noir). Les mutations de perte de fonction dans SPINK1 réduisent l'expression de l'inhibiteur et compromettent ainsi l'inhibition de la trypsine. Les mutations de perte de fonction de la chymotrypsine C (CTRC) réduisent la sécrétion, bloquent l'activation du zymogène, diminuent l'activité catalytique ou favorisent la dégradation par la trypsine, et donc altèrent la dégradation protectrice du trypsinogène.

    Pourquoi l'inhibiteur de trypsine existe-t-il?

    Rappelons que la trypsine active d'autres zymogènes (voir Figure 4). Par conséquent, il est vital que même de petites quantités de trypsine soient empêchées d'initier la cascade prématurément. Les molécules de trypsine activées dans le pancréas ou les canaux pancréatiques pourraient gravement endommager ces tissus, entraînant une pancréatite aiguë. La nécrose des tissus peut résulter de l'activation des enzymes protéolytiques (ainsi que des prolipases) par la trypsine, et une hémorragie peut résulter de son activation de l'élastase. On voit ici la nécessité physiologique de la liaison étroite de l'inhibiteur à la trypsine.

    L'inhibiteur de trypsine pancréatique n'est pas le seul inhibiteur de protéase important. L'α1-Antitrypsine (également appelée α1-antiprotéinase), protéine plasmatique de 53 kd, protège les tissus de la digestion par l'élastase, un produit de sécrétion des neutrophiles (globules blancs qui engloutissent les bactéries) 8) . L'antiélastase serait un nom plus précis pour cet inhibiteur, car il bloque l'élastase beaucoup plus efficacement qu'il ne bloque la trypsine. Comme l'inhibiteur pancréatique de la trypsine, l'α1-antitrypsine bloque l'action des enzymes cibles en se liant de manière presque irréversible à leurs sites actifs. Des troubles génétiques conduisant à un déficit en 1-antitrypsine montrent que cet inhibiteur est physiologiquement important. Par exemple, la substitution de la lysine au glutamate au niveau du résidu 53 dans le mutant de type Z ralentit la sécrétion de cet inhibiteur par les cellules hépatiques. Les taux sériques de l'inhibiteur sont d'environ 15 % de la normale chez les personnes homozygotes pour ce défaut. La conséquence est que l'excès d'élastase détruit les parois alvéolaires des poumons en digérant les fibres élastiques et autres protéines du tissu conjonctif.

    L'état clinique qui en résulte est appelé emphysème (également connu sous le nom de maladie pulmonaire destructrice). Les personnes atteintes d'emphysème doivent respirer beaucoup plus fort que les personnes normales pour échanger le même volume d'air, car leurs alvéoles sont beaucoup moins résistantes que la normale. Le tabagisme augmente considérablement la probabilité que même un hétérozygote de type Z développe un emphysème. La raison en est que la fumée oxyde la méthionine 358 de l'inhibiteur, un résidu essentiel à la fixation de l'élastase. En effet, cette chaîne latérale de la méthionine est l'appât qui piège sélectivement l'élastase. Le produit d'oxydation du sulfoxyde de méthionine, en revanche, n'attire pas l'élastase, conséquence frappante de l'insertion d'un seul atome d'oxygène dans une protéine.


    Voir la vidéo: Trypsin digestion (Septembre 2022).


Commentaires:

  1. Mir

    It does not disturb me.

  2. Perren

    À mon avis, vous vous trompez. Envoyez-moi un e-mail en MP, nous parlerons.

  3. Madoc

    Je veux dire que vous vous trompez. Entrez, nous en discuterons.

  4. Ferar

    Une bonne question

  5. Bittan

    Je suis désolé, mais, à mon avis, vous vous trompez. Discutons-en. Écrivez-moi dans PM, nous parlerons.

  6. Ollin

    Je pense que tu as tort. Je suis sûr. Je peux le prouver. Envoyez-moi un courriel à PM, nous parlerons.



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