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Comment appelle-t-on le mélange de plasma et d'hémoglobine

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Je connais l'oxyhémoglobine mais le mélange de plasma et d'hémoglobine dans le sang donne quoi ?


Vous et le Dr James devez être amis ;)

Il n'y a pas de nom spécifique pour le mélange de plasma et d'hémoglobine, cependant, lorsque l'hémoglobine est trouvée dans le plasma (c'est-à-dire pas dans les cellules sanguines), elle est généralement appelée « hémoglobine libre ». Il s'agit d'un terme que vous êtes le plus susceptible de rencontrer lorsque vous traitez des tests d'hémoglobine plasmatique/sérique.

De plus, lorsque l'hémoglobine est décomposée, elle forme de la bilirubine, qui contribue à la couleur du plasma (il n'y a pas non plus de nom spécifique pour le mélange de bilirubine et de plasma, sauf peut-être « bilirubine plasmatique »).


Substitut de sang

UNE substitut de sang (aussi appelé sang artificiel ou mère porteuse du sang) est une substance utilisée pour imiter et remplir certaines fonctions du sang biologique. Il vise à fournir une alternative à la transfusion sanguine, qui consiste à transférer du sang ou des produits à base de sang d'une personne à une autre. Jusqu'à présent, il n'y a pas de bien accepté transportant de l'oxygène substituts sanguins, ce qui est l'objectif typique d'une transfusion de globules rouges, cependant, il existe des extenseurs de volume non sanguin largement disponibles pour les cas où seule la restauration du volume est requise. Ceux-ci aident les médecins et les chirurgiens à éviter les risques de transmission de maladies et de suppression immunitaire, à remédier à la pénurie chronique de donneurs de sang et à répondre aux préoccupations des Témoins de Jéhovah et d'autres qui ont des objections religieuses à recevoir du sang transfusé.

Les principales catégories de substituts sanguins « porteurs d'oxygène » recherchés sont les transporteurs d'oxygène à base d'hémoglobine (HBOC) et les transporteurs d'oxygène à base de perfluorocarbure (PFBOC). [1] L'oxygène thérapeutique est en cours d'essais cliniques aux États-Unis et en Europe, et Hemopure est disponible en Afrique du Sud.


Composants sanguins

Le sang est composé de quatre types de composants sanguins, un liquide aqueux appelé plasma contenant certains corps flottants appelés éléments formés. ces derniers composants sanguins comprennent les cellules ou corpuscules sanguins et les plaquettes sanguines. Les plaquettes sanguines sont également appelées thrombocytes.

D'autres composants sanguins formant des cellules sanguines sont constitués de globules rouges représentés sous forme de globules rouges et de globules blancs représentés sous forme de globules blancs. Les globules rouges sont également appelés érythrocytes et les globules blancs sont également appelés leucocytes.

Les éléments formés comprennent les composants sanguins les globules rouges, les globules blancs et les plaquettes sanguines constituent un volume total de 45% du sang et le contenu du plasma sanguin est d'environ 55% du volume total de sang. Et maintenant, étudiez les composants sanguins un par un

Plasma sanguin

Le plasma des composants sanguins est un liquide jaune légèrement alcalin quelque peu visqueux. c'est un mélange complexe qui est en équilibre dynamique avec le fluide intercellulaire baigner les cellules et le liquide intracellulaire présent dans les cellules.

Et composition chimique du plasma sanguin se compose d'environ 90 % d'eau, 1 % de sel inorganique en solution vraie et 7 ou 8 % de protéines à l'état colloïdal et il existe plus de 70 protéines plasmatiques différentes. Et les 1% ou 2% restants du sang Le plasma est formé de matières alimentaires, de déchets, de gaz dissous, de substances régulatrices, de matières anticoagulantes, de cholestérol et d'anticorps. Ces substances ne font pas partie intégrante du plasma sanguin qu'elles entrent et laissent à certains intervalles. ils sont transportés par le plasma d'un endroit à un autre dans le corps.

Protéines du plasma sanguin

Le plasma des composants sanguins contient un certain nombre de protéines telles que l'albumine sérique, les globulines sériques, la properdine, la prothrombine et le fibrinogène et la protéine plasmatique remplit de nombreuses fonctions telles que: -

Fonctions des protéines du plasma sanguin

1) les composants sanguins les protéines plasmatiques agissent comme une source de protéines pour les cellules des tissus qui peuvent synthétiser leurs propres protéines à partir d'eux

2) les protéines du plasma sanguin agissent comme un tampon acide-base, elles maintiennent le pH du sang en neutralisant les acides et les bases.

3) l'albumine et la globuline maintiennent la pression osmotique du plasma afin qu'elles puissent ensuite retenir l'eau. La chute du taux de protéines plasmatiques sanguines provoque une filtration excessive de l'eau du sang dans les tissus, ce qui peut produire un œdème qui est un gonflement des mains et des pieds chez les personnes suivant un régime pauvre en protéines.

4) les protéines plasmatiques transportent certains matériaux en combinaison avec elles. comme la thyroxine est liée à l'albumine ou à une globuline spécifique, l'insuline est combinée à la globuline, les acides gras sont liés à l'albumine pour être transportés dans le plasma

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5) une certaine globuline connue sous le nom immunoglobuline forment des anticorps protecteurs de protéines en réponse à l'entrée d'agents étrangers qui est l'antigène dans le corps. les anticorps inactivent l'antigène. les antigènes peuvent être des micro-organismes ou leurs toxines

6) Properdin est une protéine du plasma sanguin qui peut détruire certaines bactéries, neutraliser certains virus et endommager les globules rouges étrangers.

7) les protéines du plasma sanguin comme prothrombine et le fibrinogène jouent un rôle important dans la coagulation du sang

composants sanguins : globules rouges, globules blancs, plasma et plaquettes

Cellules inorganiques dans le plasma sanguin

Les sels inorganiques sont présents dans le plasma sanguin sous forme d'ions. Le sodium et le chlorure sont les principaux cations et anions du plasma sanguin. L'anion bicarbonate et phosphate. et les cations potassium, magnésium, calcium, fer et manganèse sont présents en plus petites quantités.

Les sels inorganiques présents dans le plasma sanguin, parfois appelés sang électrolytes. le rein maintient les électrolytes plasmatiques à une concentration précise qui est un exemple d'homéostasie.

Matières alimentaires dans le plasma sanguin

Les matières alimentaires présentes dans le plasma sont le glucose, les acides aminés, les acides gras et les triglycérides. leur quantité dépend de la digestion des aliments dans le tube digestif. normalement une personne adulte est de 80 à 100 milligrammes de glucose par 100 ml de sang 12 heures après le repas. Si la glycémie atteint 180 mg, le glucose est excrété dans les urines, ce qui provoque une maladie Diabète sucré ou hyperglycémie et la chute de la glycémie est connue sous le nom hypoglycémie.

Déchets de produits dans le plasma sanguin

Les déchets trouvés dans le plasma sanguin sont l'urée, l'acide urique, l'ammoniac et la créatinine. ceux-ci sont éliminés par le rein. leur quantité excessive provoque un effet toxique connu sous le nom de urémie.

Gaz dissous dans le plasma sanguin

Les petites quantités de gaz dissous comme l'oxygène, le dioxyde de carbone et l'azote se retrouvent dissoutes dans le plasma sanguin

Substances régulatrices dans le plasma sanguin

Les substances régulatrices comprenaient des hormones, des vitamines et des enzymes dans le plasma sanguin. Il existe différents types d'hormones et d'enzymes libérées par les systèmes des glandes endocrines et leur fonction est très importante. Il y a tellement de vitamines comme la vitamine A Vitamine B complexe vitamine C vitamine D vitamine E vitamine K sont présentes dans le plasma sanguin.

Matériau anticoagulant dans le plasma sanguin

Naturel fort anticoagulant le matériel présent dans le plasma sanguin est un hétéropolysaccharide appelé antiprothrombine ou héparine. il contrôle la coagulation du sang dans les vaisseaux sanguins sains en empêchant la conversion de la prothrombine en thrombine et l'héparine est produite dans le foie.

Cholestérol dans le plasma sanguin

Le foie synthétise le cholestérol et le libère dans le sang, il est également absorbé dans le sang à partir des aliments tels que les œufs, digérés dans l'intestin. il fournit du matériel aux cellules des tissus pour la synthèse des lipides membranaires, de la vitamine D, des hormones stéroïdes et des sels biliaires. Le taux de cholestérol normal varie de 50 à 180 milligrammes pour 100 ml de sang. l'augmentation du taux de cholestérol dans le sang peut causer des problèmes cardiaques.

Globules rouges (GR)

Les composants sanguins suivants sont les globules rouges, également appelés globules rouges et représentés par les globules rouges. Les globules rouges sont les éléments formés les plus nombreux du sang. ce sont les cellules les plus abondantes du corps humain. La caractéristique unique des globules rouges est la présence d'un pigment rouge porteur d'oxygène connu sous le nom de hémoglobine dans leur cytoplasme.

Les crevettes, les crabes et certains mollusques ont un pigment bleu contenant du cuivre appelé hémocyanine et certaines annélides ont des pigments verts contenant du fer appelés chlorocruorine.

Forme de RBC

La forme des composants sanguins des globules rouges dans différentes classes de vertébrés. Chez les poissons et les amphibiens, les reptiles et les oiseaux RBC sont ovales, biconvexes et nucléés. Et chez les mammifères, ce sont des disques biconcaves circulaires et dnucléés. Leur partie centrale est plus fine que la marge. La forme des RBC offre une flexibilité et entraîne une augmentation de 20 à 30% de la surface par rapport à la sphère.

Chameau et lama sont exceptionnels chez les mammifères en ce qu'ils ont des globules rouges ovales.

Taille des globules rouges

Les globules rouges humains sont plus petits que les globules blancs, ils mesurent 7 à 8 micromètres de diamètre et 2 micromètres d'épaisseur près du bord. la petite taille des globules rouges fournit sa plus grande surface pour la diffusion de l'oxygène à l'intérieur.

Nombre de globules rouges

Les composants sanguins des globules rouges sont beaucoup plus nombreux que les globules blancs. Un homme et une femme adultes en bonne santé ont respectivement environ 5 et 4,5 millions de globules rouges par mm cube de sang. C'est ce qu'on appelle le total nombre de globules rouges. La diminution du nombre de globules rouges dans anémie peut être causée par une perte de sang (hémorragie), la destruction des globules rouges (hémolyse) ou une mauvaise formation de sang.

Le nombre de globules rouges augmente pendant l'exercice pour répondre à la demande accrue d'oxygène et à haute altitude pour faire face à la faible teneur en oxygène de l'air. Une augmentation anormale du nombre de globules rouges est appelée polyglobulie. Et diminution du nombre de globules rouges appelée érythrocytopénie. Provoque un manque d'oxygène dans le sang et les tissus.

Couleur des globules rouges

Les globules rouges semblent jaunâtres vus individuellement et rouges lorsque vous êtes en vrac. Ils donnent une couleur rouge au sang, la couleur est due à la présence d'une solution de fer contenant des enceintes connues sous le nom d'hémoglobine.

L'hémoglobine est une protéine conjuguée, elle consiste en une protéine basique globine jointe à un groupe non protéique hème, d'où le nom d'hémoglobine. Hème est un fer porphyrine anneau. Une molécule d'hémoglobine de mammifère est un complexe de 4 molécules d'hème reliées à 4 molécules de globine. Il y a environ 1,5 mg d'hémoglobine dans cent ml de sang.

Les globules rouges contiennent environ 280 millions de molécules d'hémoglobine. dans les poumons en raison de la pression partielle élevée d'oxygène, l'hémoglobine absorbe l'oxygène et se transforme en oxyhémoglobine rouge vif. Quatre molécules d'oxygène se joignent vaguement à 4 ions ferreux 4 Fe+2 tels que

Hb4 +4 O2 —— Hb4O8

Ainsi, un RBC peut transporter des milliards de molécules d'oxygène. Dans les tissus, en raison de la faible pression partielle d'oxygène, l'oxyhémoglobine se décompose en oxygène et en désoxyhémoglobine de cette manière, les globules rouges transportent l'oxygène des poumons vers les tissus.

Les globules rouges transportent également le dioxyde de carbone des tissus vers les poumons pour élimination. Il est transporté sous deux formes en combinaison avec l'eau de RBC formant ions bicarbonate tel que

CO2 +H2O —- H2CO3 — H^+ + HCO3-

Et partiellement les globules rouges transfèrent le dioxyde de carbone en combinaison avec le groupe amino de la globine formant carbaminohémoglobine comme suit

HbO2 + CO2 —- HbCO2 + H+ + O2

Structure des globules rouges

Les globules rouges sont délimités par une membrane plasmique élastique et semi-perméable, ce qui leur permet de se faufiler à travers des capillaires ayant un diamètre inférieur au sien. Les globules rouges perdent leur plasticité en L'anémie falciforme. Dans l'anémie falciforme, les globules rouges bloquent les capillaires, ce qui entraîne de graves conséquences.

Les érythrocytes contiennent un cytoplasme homogène qui perd le noyau, les ribosomes des mitochondries du réticulum endoplasmique et les centrioles au cours du développement des corpuscules. Cela donne un double avantage, les corpuscules ont plus d'espace pour contenir l'hémoglobine, sa consommation d'oxygène est très faible en raison du manque d'organites afin qu'il puisse fournir plus d'oxygène transporté par l'hémoglobine aux cellules des tissus.

Et les globules rouges ne peuvent pas se reproduire ou effectuer le métabolisme cellulaire en raison du manque d'organites. outre l'hémoglobine, les globules rouges contiennent également plusieurs ions inorganiques, notamment ceux de sodium, de potassium, de calcium, de magnésium, de chlorure et de phosphate. les globules rouges adultes des mammifères sont décrits comme énucléés car jeunes ils ont un noyau qui disparaît.

Formation de globules rouges

La formation de globules rouges est connue sous le nom de érythropoïèse. Il se produit dans le foie et la rate du fœtus et dans la moelle osseuse rouge après la naissance. Les protéines et le fer sont des composants de l'hémoglobine et la vitamine B12 et l'acide folique stimulent érythropoïèse, une carence en l'un de ces matériaux peut provoquer une anémie, un excès de globules rouges est stocké dans la rate.

Durée de vie et élimination de RBC

Les globules rouges humains restent fonctionnels dans le corps pendant environ 120 jours. Et 50 à 70 jours chez les lapins et 100 jours chez les grenouilles. La durée de vie des globules rouges humains est donc d'environ 120 jours. Les GR usés ou morts sont détruits par phagocytose dans le corps lui-même et dans la rate et le foie en particulier. Et leur fer est renvoyé dans la moelle osseuse rouge pour être réutilisé dans la synthèse de l'hémoglobine.

Leur pigment est dégradé en pigment bilirubine qui est excrété dans la bile. La couleur jaune pâle du plasma est principalement due à la présence de bilirubine. La billirubine n'est pas complètement excrétée, la peau et les muqueuses de la personne deviennent jaunâtres ce trouble est connu sous le nom de jaunisse.

Globules blancs GB

Globules blancs également connus sous le nom de globules blancs et représentés par les globules blancs. Et les WBC n'ont pas de teneur en hémoglobine. La forme des globules blancs sont des cellules arrondies ou irrégulières, elles peuvent changer de forme et sont capables de mouvement amiboïde, ce qui leur permet de sortir des capillaires dans les tissus. Ce processus est connu sous le nom de diapédèse.

La taille des globules blancs est généralement plus grande que celle des globules rouges, de 12 à 20 micromètres. Et nombre de fièvre WBC puis nombre de globules rouges de 5000 à 10000 par ml cube de sang ce nombre est connu sous le nom de total nombre de GB.

Le nombre de globules blancs augmente ou diminue anormalement dans certaines conditions. le nombre de globules blancs est une augmentation connue sous le nom de leucocytose. il s'agit d'une réponse physiologique à une infection telle que la pneumonie, une inflammation telle que l'appendicite et une tumeur maligne telle que le cancer du sang leucémie.

La chute du nombre de globules blancs est appelée leucopénie se produit dans des conditions telles que la carence en acide folique, l'infection par le virus du SIDA et le nombre de globules blancs est utile dans le diagnostic de la maladie.

Structure et formation des GB

En général, les globules blancs sont incolores et connus sous le nom de leucocytes sont des cellules nucléées, leur contenu cytoplasmique en mitochondries, appareil de Golgi et centrioles en plus d'autres organites et la formation de leucocytes est connue sous le nom de leucopoïèse. il se produit dans les ganglions lymphatiques, la rate, le thymus et la moelle osseuse rouge.

Durée de vie et élimination des WBC

Les globules blancs ne servent que pendant quelques 3 à 4 jours dans le sang, les globules blancs morts sont phagocytés dans le sang, le foie et les ganglions lymphatiques.

Types de globules blancs

Généralement, les globules blancs sont classés en deux sous-types principaux leucocytes granuleux ou leucocytes non granuleux.

Agranulocytes ou leucocytes non granuleux

Les globules blancs agranulaires manquent de granules dans le cytoplasme et ont un noyau non lobé, arrondi ou ovale. Les granulocytes sont-ils appelés cellules mononucléées, ils ont deux sous-types monocytes et Lymphocytes. les monocytes naissent dans la moelle osseuse et les lymphocytes B et T sont produits respectivement dans la moelle osseuse et le thymus et mûrissent dans la rate et les ganglions lymphatiques. la formation d'agranulocytes est appelée agranulopoïèse

Monocytes ce sont les plus gros de tous les types de globules blancs, ils avaient un gros noyau sous-arrondi ou en forme de haricot et une bonne quantité de cytoplasme. ils sont très mobiles ils sont phagocytaire en action et engloutissent les bactéries et les débris cellulaires, ils se transforment généralement en macrophages après avoir pénétré l'espace tissulaire.

Lymphocytes ceux-ci ont à peu près la taille des globules rouges, ils ont un très gros noyau arrondi et un cytoplasme peu abondant. ils sont immobiles et phagocytaires en action. Les secrets anticorps détruire les microbes et leur toxine, rejeter la greffe et tuer les cellules tumorales. ils aident également à la guérison des blessures, les lymphocytes se différencient en deux principaux sous-types de lymphocytes B et de lymphocytes T.

Granulocytes

Les globules blancs contiennent des granules dans le cytoplasme et ont un noyau lobé. ils sont produits dans la moelle osseuse rouge leur formation est connue sous le nom granulopoïèse car ils ont 3 sous-types basophiles, éosinophiles et neutrophiles.

Les basophiles absorbent les taches basiques telles que le bleu de méthylène, ils sont assez gros et ont un noyau presque en forme de S et quelques granules bien sûr. teneur en granulés d'histamine. les basophiles libèrent de l'histamine et de l'héparine par exocytose dans le sang

Éosinophiles tache avec des colorants acides tels que l'éosine. ils sont également assez gros et ont un noyau bilobé et des granules de cours abondants. ces derniers contiennent des enzymes hydrolytiques et des peroxydases qui se déversent dans le phagosome. les éosinophiles ont antihistamine Propriétés. leur nombre augmente chez les personnes allergiques telles que l'asthme ou le rhume des foins, il aide également à dissoudre le caillot de sang.

Neutrophile Il tache aussi bien les colorants basiques qu'acides. ils sont assez grands et ont de nombreux noyaux lobés et une abondante amende azurophile granulés. ces derniers représentent le lysosome avec des enzymes hydrolytiques. Les neutrophiles sont phagocytaires en action. ils engloutissent les microbes, ils sont attirés par chimiotactisme par la peptidase bactérienne.

Les plaquettes sanguines

Les plaquettes sanguines manquent également d'hémoglobine, et la taille des plaquettes est un disque ovale arrondi comme des corps mais devient généralement est stellaire dans le sang extrait. Et la taille des plaquettes sont les plus petits éléments formés du sang il n'y a que 2 à 5 micromètres de large.

Les plaquettes sanguines sont moins nombreuses que les globules rouges et plus nombreuses que les globules blancs, elles sont d'environ 250 000 plaquettes dans un ml cube de sang. l'augmentation et la diminution du nombre de plaquettes sanguines sont appelées thrombocytose et thrombocytopénie respectivement. La couleur des plaquettes sanguines est incolore comme les leucocytes.

Structure des plaquettes sanguines

les plaquettes sanguines sont des fragments plats et nucléés de grandes cellules dans la moelle osseuse plutôt que de vraies cellules, elles sont délimitées par une membrane et contiennent peu d'organites et de granules secrétaires dans le cytoplasme. ils ont au centre d'un groupe de basophile les granules qui donnent l'apparence d'un noyau sur le site de la lésion, les plaquettes sanguines libèrent des facteurs plaquettaires pour la thromboplastine qui aident à la coagulation du sang.

Les plaquettes sanguines se forment dans la moelle osseuse rouge, leur formation est connue sous le nom de thrombopoïèse. Et la durée de vie des plaquettes sanguines ne survivent que pendant 3 à 7 jours seulement et elles sont éliminées par phagocytose dans le sang lui-même.

Thrombocytes sont des cellules nucléées biconvexes avec un cytoplasme granulaire, on les trouve chez les vertébrés autres que les mammifères, les cellules fusiformes ajoutent à la coagulation du sang comme les plaquettes des mammifères.

Hémopoïèse est le processus de formation du sang appelé hématopoïèse. les tissus dans lesquels le sang se forme sont appelés tissus hématopoïétiques. cela comprend la moelle osseuse rouge et le tissu lymphoïde comme cette rate, le thymus et le ganglion lymphatique. L'auteur des côtés likho et des plaquettes sanguines provient tous ensemble d'une source commune connue sous le nom de tige pluripotente cellules de la moelle osseuse rouge.

Le sang joue un rôle vital dans le corps et est souvent appelé fleuve de vie

Fonctions du plasma sanguin

1) Le plasma des composants sanguins aide au transport des matières alimentaires telles que le glucose, les acides aminés, les acides gras, les triglycérides, les vitamines, les minéraux sont transportés par le plasma du tube digestif et du foie vers tous les tissus du corps pour la réparation de la croissance à l'énergie.

2) le plasma sanguin aide au transport de l'oxygène une petite quantité d'oxygène est transportée par le plasma sanguin en solution aqueuse des poumons aux tissus pour l'oxydation des aliments

3) les fonctions du plasma aident au transport du dioxyde de carbone et le plasma collecte le dioxyde de carbone des tissus et le transporte vers les poumons pour l'élimination du corps

4) le plasma sanguin transporte les déchets azotés tels que l'urée, l'acide urique et la créatine du foie et d'autres tissus aux reins pour être éliminés dans l'urine.

5) le plasma sanguin aide au transport des hormones les glandes endocrines sécrètent leur hormone directement dans le sang et le plasma sanguin transporte vers leur organe cible

6) le plasma sanguin aide au transport des intermédiaires métaboliques d'un tissu à l'autre pour un autre métabolisme, par exemple l'acide lactique formé dans les muscles pendant la respiration anaérobie est transporté par le plasma vers le foie où il est partiellement oxydé et partiellement transformé en glycogène.

7) le plasma sanguin aide à fournir des matières premières aux glandes pour la préparation de leurs produits

8) le plasma sanguin régule l'équilibre hydrique du corps qui fournit de l'eau aux tissus et reçoit l'excès d'eau formé dans le processus métabolique

9) le plasma sanguin aide également à réguler le pH, le plasma aide à réguler le pH des fluides corporels il contient un matériau tampon tel que des protéines et des sels minéraux qui peuvent utiliser l'acide et la base dans le sang

10) le plasma sanguin aide à réguler la température corporelle le plasma transporte la chaleur des tissus producteurs de chaleur tels que les muscles et les glandes vers d'autres endroits où pas ou peu de chaleur est produite à la surface du corps où elle peut être dissipée

11) les anticorps présents dans le plasma sanguin confèrent une immunité contre certaines maladies

Fonctions des globules rouges

Il y a la fonction suivante de RBC

1) Les globules rouges aident au transport de l'oxygène Les érythrocytes transportent l'oxygène lié à l'hémoglobine sous forme d'oxyhémoglobine des poumons aux tissus pour l'oxydation des aliments afin de libérer de l'énergie

2) les globules rouges aident au transport du dioxyde de carbone les érythrocytes transportent une petite quantité de dioxyde de carbone sous forme de carbaminohémoglobine des tissus aux poumons ou à l'élimination du corps

Fonctions des globules blancs

Les globules blancs agissent comme soldats Charognard et constructeur du corps. Neutrophiles et monocytes Défendez l'organisme contre l'attaque des micro-organismes qui s'accumulent sur le site de l'infection et dans le micro-organisme attaquant cette action est connue sous le nom de phagocytose. Les lymphocytes et les éosinophiles détruisent la toxine libérée par le micro-organisme. Les neutrophiles et les monocytes fonctionnent également comme des charognards et phagocytent les cellules mortes pour nettoyer le corps.

Et Lymphocytes aider à la formation de cicatrices après une blessure pour guérir les plaies. ils forment également des fibres de collagène et d'élastine, ils peuvent pénétrer dans la moelle osseuse et former des érythrocytes et des neutrophiles.

Fonctions des plaquettes sanguines

Les plaquettes sanguines jouent un rôle vital dans la coagulation du sang. La coagulation du sang est un dispositif naturel pour vérifier la perte excessive de sang et les blessures causées au corps le processus de coagulation est initié par les plaquettes sanguines les cellules blessées libèrent une substance qui attire les plaquettes ensemble au bâton à la surface blessée des cellules sanguines l'agglutination est-elle renforcée par l'ADP. La masse de plaquettes sanguines agrégées à elle seule peut boucher physiquement une coupure dans de très petits vaisseaux

Le contact des plaquettes sanguines avec la fibre de collagène exposée par la blessure les fait se désintégrer et au moins deux substances sérotonine et thromboplastine qui minimisent la perte de sang de la blessure de deux manières

Sérotonine les matériaux aident à la vasocontraction provoque le vaisseau sanguin au site de saignement, se contracte cela réduit la perte de sang et rend également moins probable que le caillot formé colmate la blessure soit balayé par le flux sanguin

Thromboplastine est la lipoprotéine aide à la formation de nuages ​​sanguins, la formation de caillots se produit en 3 étapes

1) thromboplastine aide à la formation d'une enzyme prothrombinase cette enzyme inactive l'héparine et elle convertit également la protéine plasmatique inactive prothrombine en sa forme active thrombine à la fois les changements nécessaires aux ions calcium

2) thrombine agir comme enzyme protéolytique pour séparer deux peptides des molécules de fibrinogène de protéine plasmatique soluble pour former un monomère de fibrine soluble

3) Le monomère de fibrinogène polymérisé pour former de longues fibres collantes, le fibrine Les fils forment un réseau fin sur la plaie et piègent les globules sanguins, les plaquettes RBC WBC pour former une croûte qui est un caillot, et un caillot saignant se forme en environ 2 à 8 minutes.


Contenu

En 1825, Johann Friedrich Engelhart a découvert que le rapport fer/protéine est identique dans les hémoglobines de plusieurs espèces. [16] [17] A partir de la masse atomique connue du fer, il a calculé la masse moléculaire de l'hémoglobine à m × 16000 (m = nombre d'atomes de fer par hémoglobine, maintenant connu pour être 4), la première détermination de la masse moléculaire d'une protéine. Cette "conclusion hâtive" a attiré beaucoup de ridicule à l'époque de la part des scientifiques qui ne pouvaient pas croire qu'une molécule puisse être aussi grosse. Gilbert Smithson Adair a confirmé les résultats d'Engelhart en 1925 en mesurant la pression osmotique des solutions d'hémoglobine. [18]

La propriété de transport d'oxygène de l'hémoglobine a été décrite par Hünefeld en 1840. [19] En 1851, le physiologiste allemand Otto Funke a publié une série d'articles dans lesquels il décrivait la croissance de cristaux d'hémoglobine en diluant successivement des globules rouges avec un solvant tel que de l'eau pure, l'alcool ou l'éther, suivi d'une lente évaporation du solvant de la solution de protéines résultante. [20] [21] L'oxygénation réversible de l'hémoglobine a été décrite quelques années plus tard par Felix Hoppe-Seyler. [22]

En 1959, Max Perutz a déterminé la structure moléculaire de l'hémoglobine par cristallographie aux rayons X. [23] [24] Ce travail lui a valu de partager avec John Kendrew le prix Nobel de chimie de 1962 pour leurs études sur les structures des protéines globulaires.

Le rôle de l'hémoglobine dans le sang a été élucidé par le physiologiste français Claude Bernard. Le nom hémoglobine est dérivé des mots hème et globine, reflétant le fait que chaque sous-unité de l'hémoglobine est une protéine globulaire avec un groupe hème intégré. Chaque groupe hème contient un atome de fer, qui peut lier une molécule d'oxygène par des forces dipolaires induites par les ions. Le type d'hémoglobine le plus courant chez les mammifères contient quatre de ces sous-unités.

L'hémoglobine est constituée de sous-unités protéiques (les molécules de globine) et ces protéines, à leur tour, sont des chaînes repliées d'un grand nombre d'acides aminés différents appelés polypeptides. La séquence d'acides aminés de tout polypeptide créé par une cellule est à son tour déterminée par les segments d'ADN appelés gènes. Dans toutes les protéines, c'est la séquence d'acides aminés qui détermine les propriétés chimiques et la fonction de la protéine.

Il existe plus d'un gène de l'hémoglobine : chez l'homme, l'hémoglobine A (la principale forme d'hémoglobine présente) est codée par les gènes, HBA1, HBA2, et HBB. [25] Les séquences d'acides aminés des protéines de la globine dans les hémoglobines diffèrent généralement entre les espèces. Ces différences augmentent avec la distance évolutive entre les espèces. Par exemple, les séquences d'hémoglobine les plus courantes chez les humains, les bonobos et les chimpanzés sont complètement identiques, sans même une seule différence d'acides aminés dans les chaînes protéiques de l'alpha ou de la bêta-globine. [26] [27] [28] Alors que l'hémoglobine humaine et celle du gorille diffèrent par un acide aminé dans les chaînes alpha et bêta, ces différences augmentent entre les espèces moins étroitement apparentées.

Même au sein d'une espèce, des variantes de l'hémoglobine existent, bien qu'une séquence soit généralement « la plus courante » dans chaque espèce. Des mutations dans les gènes de la protéine de l'hémoglobine chez une espèce entraînent des variantes de l'hémoglobine. [29] [30] Beaucoup de ces formes mutantes d'hémoglobine ne causent aucune maladie. Cependant, certaines de ces formes mutantes d'hémoglobine sont à l'origine d'un groupe de maladies héréditaires appelées hémoglobinopathies. L'hémoglobinopathie la plus connue est la drépanocytose, qui a été la première maladie humaine dont le mécanisme a été compris au niveau moléculaire. Un ensemble (principalement) distinct de maladies appelées thalassémies implique une sous-production d'hémoglobines normales et parfois anormales, en raison de problèmes et de mutations dans la régulation du gène de la globine. Toutes ces maladies produisent de l'anémie. [31]

Les variations dans les séquences d'acides aminés de l'hémoglobine, comme avec d'autres protéines, peuvent être adaptatives. Par exemple, l'hémoglobine s'est avérée s'adapter de différentes manières aux hautes altitudes. Les organismes vivant à haute altitude subissent des pressions partielles d'oxygène inférieures à celles du niveau de la mer. Cela représente un défi pour les organismes qui habitent de tels environnements car l'hémoglobine, qui se lie normalement à l'oxygène à des pressions partielles élevées d'oxygène, doit être capable de se lier à l'oxygène lorsqu'il est présent à une pression plus basse. Différents organismes se sont adaptés à un tel défi. Par exemple, des études récentes ont suggéré des variantes génétiques chez les souris sylvestres qui aident à expliquer comment les souris sylvestres qui vivent dans les montagnes sont capables de survivre dans l'air raréfié qui accompagne les hautes altitudes. Un chercheur de l'Université du Nebraska-Lincoln a découvert des mutations dans quatre gènes différents qui peuvent expliquer les différences entre les souris sylvestres qui vivent dans les prairies de plaine et les montagnes. Après avoir examiné des souris sauvages capturées à la fois dans les hautes terres et dans les basses terres, il a été constaté que : les gènes des deux races sont « pratiquement identiques, à l'exception de ceux qui régissent la capacité de transport d'oxygène de leur hémoglobine ». "La différence génétique permet aux souris des hautes terres d'utiliser plus efficacement leur oxygène", car il en existe moins à des altitudes plus élevées, comme celles des montagnes. [32] L'hémoglobine de mammouth présentait des mutations qui permettaient l'apport d'oxygène à des températures plus basses, permettant ainsi aux mammouths de migrer vers des latitudes plus élevées pendant le Pléistocène. [33] Cela a également été trouvé chez les colibris qui habitent les Andes. Les colibris dépensent déjà beaucoup d'énergie et ont donc des besoins élevés en oxygène. Pourtant, les colibris andins se sont avérés prospérer à haute altitude. Mutations non synonymes dans le gène de l'hémoglobine de plusieurs espèces vivant à haute altitude (Oreotrochilus, A. castelnaudii, C. violifer, P. gigas, et A. viridicuada) ont fait que la protéine a moins d'affinité pour l'inositol hexaphosphate (IHP), une molécule trouvée chez les oiseaux qui a un rôle similaire à celui du 2,3-BPG chez l'homme, ce qui se traduit par la capacité de lier l'oxygène à des pressions partielles inférieures. [34]

Les poumons circulatoires uniques des oiseaux favorisent également une utilisation efficace de l'oxygène à de faibles pressions partielles d'O2. Ces deux adaptations se renforcent mutuellement et expliquent les performances remarquables des oiseaux en haute altitude.

L'adaptation de l'hémoglobine s'étend également aux humains. Le taux de survie de la progéniture est plus élevé chez les femmes tibétaines avec des génotypes à saturation élevée en oxygène résidant à 4 000 m. [35] La sélection naturelle semble être la principale force travaillant sur ce gène car le taux de mortalité de la progéniture est significativement plus faible chez les femmes ayant une affinité hémoglobine-oxygène plus élevée que le taux de mortalité de la progéniture des femmes ayant une faible affinité hémoglobine-oxygène. Bien que le génotype exact et le mécanisme par lequel cela se produit ne soient pas encore clairs, la sélection agit sur la capacité de ces femmes à lier l'oxygène à de faibles pressions partielles, ce qui leur permet globalement de mieux soutenir les processus métaboliques cruciaux.

L'hémoglobine (Hb) est synthétisée en une série complexe d'étapes. La partie hème est synthétisée en une série d'étapes dans les mitochondries et le cytosol des globules rouges immatures, tandis que les parties protéiques de la globine sont synthétisées par les ribosomes dans le cytosol. [36] La production d'Hb se poursuit dans la cellule tout au long de son développement précoce, du proérythroblaste au réticulocyte dans la moelle osseuse. À ce stade, le noyau est perdu dans les globules rouges des mammifères, mais pas chez les oiseaux et de nombreuses autres espèces. Même après la perte du noyau chez les mammifères, l'ARN ribosomique résiduel permet une synthèse supplémentaire d'Hb jusqu'à ce que le réticulocyte perde son ARN peu de temps après son entrée dans le système vasculaire (cet ARN synthétique d'hémoglobine donne en fait au réticulocyte son apparence et son nom réticulés). [37]

L'hémoglobine a une structure quaternaire caractéristique de nombreuses protéines globulaires multi-sous-unités. [38] La plupart des acides aminés dans l'hémoglobine forment des hélices alpha, et ces hélices sont reliées par de courts segments non hélicoïdaux. Les liaisons hydrogène stabilisent les sections hélicoïdales à l'intérieur de cette protéine, provoquant des attractions au sein de la molécule, ce qui amène ensuite chaque chaîne polypeptidique à se replier dans une forme spécifique. [39] La structure quaternaire de l'hémoglobine provient de ses quatre sous-unités dans à peu près un arrangement tétraédrique. [38]

Chez la plupart des vertébrés, la molécule d'hémoglobine est un assemblage de quatre sous-unités protéiques globulaires. Chaque sous-unité est composée d'une chaîne protéique étroitement associée à un groupe hème prothétique non protéique. Chaque chaîne protéique s'organise en un ensemble de segments structurels en hélice alpha reliés entre eux dans un arrangement de plis de globine. Un tel nom est donné parce que cet arrangement est le même motif de repliement utilisé dans d'autres protéines hème/globine telles que la myoglobine. [40] [41] Ce modèle de pliage contient une poche qui lie fortement le groupe hème.

Un groupe hème est constitué d'un ion fer (Fe) contenu dans un noyau hétérocyclique, connu sous le nom de porphyrine. Cet anneau de porphyrine se compose de quatre molécules de pyrrole liées de manière cyclique (par des ponts méthine) avec l'ion fer lié au centre. [42] L'ion fer, qui est le site de liaison de l'oxygène, se coordonne avec les quatre atomes d'azote au centre de l'anneau, qui se trouvent tous dans un même plan. Le fer est fortement lié (de manière covalente) à la protéine globulaire via les atomes N du cycle imidazole du résidu histidine F8 (également connu sous le nom d'histidine proximale) sous le cycle porphyrine. Une sixième position peut lier de manière réversible l'oxygène par une liaison covalente coordonnée, [43] complétant le groupe octaédrique de six ligands. Cette liaison réversible avec l'oxygène est la raison pour laquelle l'hémoglobine est si utile pour transporter l'oxygène dans le corps. [44] L'oxygène se lie dans une géométrie "en bout de ligne" où un atome d'oxygène se lie à Fe et l'autre fait saillie à un angle. Lorsque l'oxygène n'est pas lié, une molécule d'eau très faiblement liée remplit le site, formant un octaèdre déformé.

Même si le dioxyde de carbone est transporté par l'hémoglobine, il n'entre pas en compétition avec l'oxygène pour les positions de liaison au fer mais est lié aux groupes amine des chaînes protéiques attachées aux groupes hème.

L'ion fer peut être soit à l'état ferreux Fe 2+, soit à l'état ferrique Fe 3+, mais la ferrihémoglobine (méthémoglobine) (Fe 3+ ) ne peut pas lier l'oxygène. [45] En se liant, l'oxygène s'oxyde temporairement et de manière réversible (Fe 2+ ) en (Fe 3+ ) tandis que l'oxygène se transforme temporairement en ion superoxyde, ainsi le fer doit exister à l'état d'oxydation +2 pour lier l'oxygène. Si l'ion superoxyde associé au Fe 3+ est protoné, le fer de l'hémoglobine restera oxydé et incapable de lier l'oxygène. Dans de tels cas, l'enzyme méthémoglobine réductase pourra éventuellement réactiver la méthémoglobine en réduisant le centre de fer.

Chez l'homme adulte, le type d'hémoglobine le plus courant est un tétramère (qui contient quatre protéines sous-unitaires) appelé hémoglobine A, consistant en deux sous-unités α et deux liées de manière non covalente, chacune constituée de 141 et 146 résidus d'acides aminés, respectivement. Ceci est noté2??2. Les sous-unités sont structurellement similaires et à peu près de la même taille. Chaque sous-unité a un poids moléculaire d'environ 16 000 daltons, [46] pour un poids moléculaire total du tétramère d'environ 64 000 daltons (64 458 g/mol). [47] Ainsi, 1 g/dL = 0,1551 mmol/L. L'hémoglobine A est la plus étudiée des molécules d'hémoglobine.

Chez les nourrissons humains, la molécule d'hémoglobine est constituée de 2 chaînes α et de 2 chaînes γ. Les chaînes gamma sont progressivement remplacées par des chaînes au fur et à mesure que l'enfant grandit. [48]

Saturation en oxygène Modifier

En général, l'hémoglobine peut être saturée en molécules d'oxygène (oxyhémoglobine) ou désaturée en molécules d'oxygène (désoxyhémoglobine). [49]

Oxyhémoglobine Modifier

Oxyhémoglobine se forme pendant la respiration physiologique lorsque l'oxygène se lie au composant hème de la protéine hémoglobine dans les globules rouges. Ce processus se produit dans les capillaires pulmonaires adjacents aux alvéoles des poumons. L'oxygène traverse ensuite le flux sanguin pour être déposé dans les cellules où il est utilisé comme accepteur d'électrons terminal dans la production d'ATP par le processus de phosphorylation oxydative. Il n'aide cependant pas à contrecarrer une diminution du pH sanguin. La ventilation, ou la respiration, peut inverser cette condition en éliminant le dioxyde de carbone, provoquant ainsi une augmentation du pH. [50]

L'hémoglobine existe sous deux formes, une forme tendue (tendue) (T) et un forme détendue (R). Divers facteurs tels que pH bas, CO élevé2 et un BPG élevé de 2,3 au niveau des tissus favorise la forme tendue, qui a une faible affinité pour l'oxygène et libère de l'oxygène dans les tissus. A l'inverse, un pH élevé, faible en CO2, ou faible 2,3 BPG favorise la forme relâchée, qui peut mieux lier l'oxygène. [51] La pression partielle du système affecte également O2 affinité où, à des pressions partielles élevées d'oxygène (telles que celles présentes dans les alvéoles), l'état détendu (haute affinité, R) est favorisé. A l'inverse, aux faibles pressions partielles (telles que celles présentes dans les tissus respiratoires), l'état tendu (faible affinité, T) est favorisé.[52] De plus, la liaison de l'oxygène à l'hème du fer (II) tire le fer dans le plan de l'anneau de porphyrine, provoquant un léger changement de conformation. Le changement encourage l'oxygène à se lier aux trois unités d'hème restantes dans l'hémoglobine (ainsi, la liaison de l'oxygène est coopérative).

Hémoglobine désoxygénée Modifier

L'hémoglobine désoxygénée est la forme d'hémoglobine sans oxygène lié. Les spectres d'absorption de l'oxyhémoglobine et de la désoxyhémoglobine diffèrent. L'oxyhémoglobine a une absorption significativement plus faible de la longueur d'onde de 660 nm que la désoxyhémoglobine, tandis qu'à 940 nm, son absorption est légèrement plus élevée. Cette différence est utilisée pour la mesure de la quantité d'oxygène dans le sang d'un patient par un instrument appelé oxymètre de pouls. Cette différence explique également la présentation de la cyanose, la couleur bleue à violacée que les tissus développent pendant l'hypoxie. [53]

L'hémoglobine désoxygénée est paramagnétique, elle est faiblement attirée par les champs magnétiques. [54] [55] En revanche, l'hémoglobine oxygénée présente un diamagnétisme, une faible répulsion d'un champ magnétique. [55]

Les scientifiques conviennent que l'événement qui a séparé la myoglobine de l'hémoglobine s'est produit après que les lamproies aient divergé des vertébrés à mâchoires. [56] Cette séparation de la myoglobine et de l'hémoglobine a permis aux différentes fonctions des deux molécules d'apparaître et de se développer : la myoglobine a plus à voir avec le stockage de l'oxygène tandis que l'hémoglobine est chargée du transport de l'oxygène. [57] Les gènes de la globine de type et codent pour les sous-unités individuelles de la protéine. [25] Les prédécesseurs de ces gènes sont nés d'un autre événement de duplication également après l'ancêtre commun du gnathosome dérivé du poisson sans mâchoire, il y a environ 450 à 500 millions d'années. [56] Les études de reconstruction ancestrale suggèrent que l'ancêtre de préduplication des gènes α et était un dimère composé de sous-unités de globine identiques, qui ont ensuite évolué pour s'assembler en une architecture tétramérique après la duplication. [58] Le développement des gènes α et a créé le potentiel pour que l'hémoglobine soit composée de plusieurs sous-unités distinctes, une composition physique essentielle à la capacité de l'hémoglobine à transporter l'oxygène. Le fait d'avoir plusieurs sous-unités contribue à la capacité de l'hémoglobine à se lier à l'oxygène de manière coopérative et à être régulée de manière allostérique. [57] [58] Par la suite, le gène a également subi un événement de duplication pour former le HBA1 et HBA2 gènes. [59] Ces nouvelles duplications et divergences ont créé une gamme diversifiée de gènes de globine de type et qui sont régulés de sorte que certaines formes se produisent à différents stades de développement. [57]

La plupart des poissons de glace de la famille des Channichthyidae ont perdu leurs gènes d'hémoglobine suite à une adaptation à l'eau froide. [5]

L'attribution de l'état d'oxydation de l'hémoglobine oxygénée est difficile car l'oxyhémoglobine (Hb-O2), par mesure expérimentale, est diamagnétique (pas d'électrons non appariés nets), mais les configurations d'électrons à plus faible énergie (état fondamental) dans l'oxygène et le fer sont paramagnétiques (suggérant au moins un électron non apparié dans le complexe). La forme d'oxygène à plus faible énergie et les formes à plus faible énergie des états d'oxydation pertinents du fer sont les suivantes :

    , l'espèce d'oxygène moléculaire à plus faible énergie, possède deux électrons non appariés dans des orbitales moléculaires * antiliantes.
  • Le fer (II) a tendance à exister dans une configuration 3d 6 à spin élevé avec quatre électrons non appariés.
  • Le fer (III) (3d 5 ) a un nombre impair d'électrons et doit donc avoir un ou plusieurs électrons non appariés, dans n'importe quel état d'énergie.

Toutes ces structures sont paramagnétiques (ont des électrons non appariés) et non diamagnétiques. Ainsi, une distribution non intuitive (par exemple, une énergie plus élevée pour au moins une espèce) des électrons dans la combinaison du fer et de l'oxygène doit exister, afin d'expliquer le diamagnétisme observé et pas d'électrons non appariés.

Les deux possibilités logiques de produire de l'Hb-O diamagnétique (pas de spin net)2 sommes:

  1. Le Fe 2+ à faible spin se lie à l'oxygène singulet. Le fer à faible spin et l'oxygène singulet sont diamagnétiques. Cependant, la forme singulet de l'oxygène est la forme la plus énergétique de la molécule.
  2. Fe 3+ à faible spin se lie à O2 •− (l'ion superoxyde) et les deux électrons non appariés se couplent de manière antiferromagnétique, donnant les propriétés diamagnétiques observées. Ici, le fer a été oxydé (a perdu un électron) et l'oxygène a été réduit (a gagné un électron).

Un autre modèle possible dans lequel Fe 4+ à faible spin se lie au peroxyde, O2 2− , peut être écarté par lui-même, car le fer est paramagnétique (bien que l'ion peroxyde soit diamagnétique). Ici, le fer a été oxydé par deux électrons, et l'oxygène réduit par deux électrons.

Données expérimentales directes :

    suggère que le fer a un état d'oxydation d'environ 3,2. de la liaison O-O suggère une longueur de liaison adaptée au superoxyde (un ordre de liaison d'environ 1,6, le superoxyde étant de 1,5). au fer K-edge. Le décalage d'énergie de 5 eV entre la désoxyhémoglobine et l'oxyhémoglobine, comme pour toutes les espèces de méthémoglobine, suggère fortement une charge locale réelle plus proche de Fe 3+ que de Fe 2+ . [60][61][62]

Ainsi, l'état d'oxydation formel le plus proche du fer dans Hb-O2 est l'état +3, avec de l'oxygène à l'état -1 (sous forme de superoxyde .O2 − ). Le diamagnétisme dans cette configuration provient de l'unique électron non apparié sur le superoxyde s'alignant de manière antiferromagnétique avec l'unique électron non apparié sur le fer (dans un état de faible spin d 5), pour ne donner aucun spin net à l'ensemble de la configuration, conformément à l'oxyhémoglobine diamagnétique de l'expérience . [63] [64]

Le deuxième choix des possibilités logiques ci-dessus pour l'oxyhémoglobine diamagnétique étant trouvé correct par l'expérience, n'est pas surprenant : l'oxygène singulet (possibilité #1) est un état d'énergie irréaliste. Le modèle 3 conduit à une séparation de charge défavorable (et n'est pas en accord avec les données magnétiques), bien qu'il puisse apporter une contribution mineure en tant que forme de résonance. Passage du fer à un état d'oxydation plus élevé en Hb-O2 diminue la taille de l'atome et lui permet d'entrer dans le plan du cycle porphyrine, tirant sur le résidu d'histidine coordonné et initiant les changements allostériques observés dans les globulines.

Les premiers postulats des chimistes bio-inorganiques affirmaient que la possibilité n°1 (ci-dessus) était correcte et que le fer devrait exister à l'état d'oxydation II. Cette conclusion semblait probable, puisque l'état d'oxydation du fer III comme la méthémoglobine, lorsque ne pas accompagné de superoxyde .O2 - pour "tenir" l'électron d'oxydation, était connu pour rendre l'hémoglobine incapable de lier le triplet normal O2 tel qu'il se produit dans l'air. On a donc supposé que le fer restait sous forme de Fe(II) lorsque l'oxygène gazeux était lié dans les poumons. La chimie du fer dans ce modèle classique précédent était élégante, mais la présence requise de la molécule d'oxygène singulet diamagnétique à haute énergie n'a jamais été expliquée. Il a été classiquement soutenu que la liaison d'une molécule d'oxygène plaçait le fer (II) à spin élevé dans un champ octaédrique de ligands à champ fort, ce changement de champ augmenterait l'énergie de division du champ cristallin, provoquant l'appariement des électrons du fer dans le faible spin configuration, qui serait diamagnétique en Fe(II). On pense en effet que cet appariement forcé à faible spin se produit dans le fer lorsque l'oxygène se lie, mais n'est pas suffisant pour expliquer le changement de taille du fer. L'extraction d'un électron supplémentaire du fer par l'oxygène est nécessaire pour expliquer à la fois la taille plus petite du fer et l'augmentation de l'état d'oxydation observée, ainsi que la liaison plus faible de l'oxygène.

L'attribution d'un état d'oxydation en nombre entier est un formalisme, car il n'est pas nécessaire que les liaisons covalentes aient des ordres de liaison parfaits impliquant un transfert d'électrons entier. Ainsi, les trois modèles pour l'Hb-O paramagnétique2 peut contribuer dans une certaine mesure (par résonance) à la configuration électronique réelle de Hb-O2. Cependant, le modèle du fer dans l'Hb-O2 être Fe(III) est plus correct que l'idée classique qu'il reste Fe(II).

Lorsque l'oxygène se lie au complexe de fer, il fait reculer l'atome de fer vers le centre du plan de l'anneau de porphyrine (voir schéma mobile). En même temps, la chaîne latérale imidazole du résidu histidine interagissant à l'autre pôle du fer est attirée vers le cycle porphyrine. Cette interaction force le plan de l'anneau latéralement vers l'extérieur du tétramère et induit également une contrainte dans l'hélice protéique contenant l'histidine lorsqu'elle se rapproche de l'atome de fer. Cette souche est transmise aux trois monomères restants du tétramère, où elle induit un changement de conformation similaire dans les autres sites de l'hème, de sorte que la liaison de l'oxygène à ces sites devient plus facile.

Lorsque l'oxygène se lie à un monomère d'hémoglobine, la conformation du tétramère passe de l'état T (tendu) à l'état R (relâché). Ce changement favorise la liaison de l'oxygène aux trois groupes hèmes des monomères restants, saturant ainsi la molécule d'hémoglobine en oxygène. [65]

Dans la forme tétramère de l'hémoglobine adulte normale, la liaison de l'oxygène est donc un processus coopératif. L'affinité de liaison de l'hémoglobine pour l'oxygène est augmentée par la saturation en oxygène de la molécule, les premières molécules d'oxygène liées influençant la forme des sites de liaison pour les suivantes, d'une manière favorable à la liaison. Cette liaison coopérative positive est obtenue grâce à des changements de conformation stériques du complexe protéique de l'hémoglobine, comme indiqué ci-dessus, c'est-à-dire lorsqu'une sous-unité de protéine de l'hémoglobine est oxygénée, un changement de conformation ou de structure dans l'ensemble du complexe est initié, provoquant l'augmentation de l'affinité des autres sous-unités. pour l'oxygène. En conséquence, la courbe de liaison à l'oxygène de l'hémoglobine est sigmoïde, ou S-forme, par opposition à la courbe hyperbolique normale associée à la liaison non coopérative.

Le mécanisme dynamique de la coopérativité dans l'hémoglobine et sa relation avec la résonance à basse fréquence a été discuté. [66]

Outre le ligand oxygène, qui se lie à l'hémoglobine de manière coopérative, les ligands de l'hémoglobine comprennent également des inhibiteurs compétitifs tels que le monoxyde de carbone (CO) et des ligands allostériques tels que le dioxyde de carbone (CO2) et l'oxyde nitrique (NO). Le dioxyde de carbone est lié aux groupes amino des protéines de la globine pour former la carbaminohémoglobine. On pense que ce mécanisme représente environ 10 % du transport du dioxyde de carbone chez les mammifères. L'oxyde nitrique peut également être transporté par l'hémoglobine, il est lié à des groupes thiol spécifiques dans la protéine de la globine pour former un S-nitrosothiol, qui se dissocie à nouveau en oxyde nitrique libre et en thiol, car l'hémoglobine libère de l'oxygène de son site hème. Ce transport d'oxyde nitrique vers les tissus périphériques est supposé faciliter le transport d'oxygène dans les tissus, en libérant de l'oxyde nitrique vasodilatateur vers les tissus dans lesquels les niveaux d'oxygène sont faibles. [67]

Compétitif Modifier

La liaison de l'oxygène est affectée par des molécules telles que le monoxyde de carbone (par exemple, du tabagisme, des gaz d'échappement et de la combustion incomplète dans les fours). Le CO entre en compétition avec l'oxygène au site de liaison de l'hème. L'affinité de liaison de l'hémoglobine pour le CO est 250 fois supérieure à son affinité pour l'oxygène [68] [69], ce qui signifie que de petites quantités de CO réduisent considérablement la capacité de l'hémoglobine à fournir de l'oxygène au tissu cible. [70] Étant donné que le monoxyde de carbone est un gaz incolore, inodore et insipide, et constitue une menace potentiellement mortelle, les détecteurs de monoxyde de carbone sont devenus disponibles dans le commerce pour avertir des niveaux dangereux dans les résidences. Lorsque l'hémoglobine se combine avec le CO, elle forme un composé rouge très vif appelé carboxyhémoglobine, qui peut faire apparaître la peau des victimes d'empoisonnement au CO en rose au moment de la mort, au lieu d'être blanche ou bleue. Lorsque l'air inspiré contient des niveaux de CO aussi bas que 0,02 %, des maux de tête et des nausées surviennent si la concentration de CO est augmentée à 0,1 %, une perte de conscience s'ensuit. Chez les gros fumeurs, jusqu'à 20 % des sites oxygénés peuvent être bloqués par le CO.

De la même manière, l'hémoglobine a également une affinité de liaison compétitive pour le cyanure (CN − ), le monoxyde de soufre (SO) et le sulfure (S 2− ), y compris le sulfure d'hydrogène (H2S). Tous ces éléments se lient au fer dans l'hème sans modifier son état d'oxydation, mais ils inhibent néanmoins la fixation de l'oxygène, provoquant une toxicité grave.

L'atome de fer dans le groupe hème doit initialement être à l'état d'oxydation ferreux (Fe 2+ ) pour supporter la liaison et le transport de l'oxygène et d'autres gaz (il passe temporairement au fer pendant le temps que l'oxygène est lié, comme expliqué ci-dessus). L'oxydation initiale à l'état ferrique (Fe 3+ ) sans oxygène convertit l'hémoglobine en " ourletjeglobine" ou méthémoglobine, qui ne peut pas lier l'oxygène. L'hémoglobine dans les globules rouges normaux est protégée par un système de réduction pour empêcher que cela se produise. L'oxyde nitrique est capable de convertir une petite fraction de l'hémoglobine en méthémoglobine dans les globules rouges. Cette dernière réaction est une activité résiduelle de la fonction plus ancienne de l'oxyde nitrique dioxygénase des globines.

Allostérique Modifier

Carbone dil'oxyde occupe un site de liaison différent sur l'hémoglobine. Au niveau des tissus, où la concentration en dioxyde de carbone est plus élevée, le dioxyde de carbone se lie au site allostérique de l'hémoglobine, facilitant le déchargement de l'oxygène de l'hémoglobine et finalement son élimination du corps après que l'oxygène a été libéré dans les tissus en cours de métabolisme. Cette affinité accrue pour le dioxyde de carbone par le sang veineux est connue sous le nom d'effet Bohr. Grâce à l'enzyme anhydrase carbonique, le dioxyde de carbone réagit avec l'eau pour donner de l'acide carbonique, qui se décompose en bicarbonate et en protons :

Par conséquent, le sang avec des niveaux élevés de dioxyde de carbone a également un pH plus bas (plus acide). L'hémoglobine peut se lier aux protons et au dioxyde de carbone, ce qui provoque un changement de conformation de la protéine et facilite la libération d'oxygène. Les protons se lient à divers endroits sur la protéine, tandis que le dioxyde de carbone se lie au groupe -amino. [71] Le dioxyde de carbone se lie à l'hémoglobine et forme la carbaminohémoglobine. [72] Cette diminution de l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène par la liaison du dioxyde de carbone et de l'acide est connue sous le nom d'effet Bohr. L'effet Bohr favorise l'état T plutôt que l'état R. (déplace le O2-courbe de saturation à la droit). Inversement, lorsque les niveaux de dioxyde de carbone dans le sang diminuent (c'est-à-dire dans les capillaires pulmonaires), du dioxyde de carbone et des protons sont libérés de l'hémoglobine, augmentant l'affinité de la protéine pour l'oxygène. Une réduction de la capacité totale de liaison de l'hémoglobine à l'oxygène (c'est-à-dire un déplacement de la courbe vers le bas, pas seulement vers la droite) en raison d'un pH réduit est appelée effet racine. Cela se voit chez les poissons osseux.

Il est nécessaire que l'hémoglobine libère l'oxygène qu'elle se lie sinon, il ne sert à rien de la lier. La courbe sigmoïde de l'hémoglobine le rend efficace dans la liaison (reprenant O2 dans les poumons), et efficace dans le déchargement (déchargement O2 dans les tissus). [73]

Chez les personnes acclimatées aux hautes altitudes, la concentration de 2,3-bisphosphoglycérate (2,3-BPG) dans le sang est augmentée, ce qui permet à ces personnes de fournir une plus grande quantité d'oxygène aux tissus dans des conditions de tension en oxygène plus faible. Ce phénomène, où la molécule Y affecte la liaison de la molécule X à une molécule de transport Z, est appelé un hétérotrope effet allostérique. L'hémoglobine dans les organismes à haute altitude s'est également adaptée de telle sorte qu'elle a moins d'affinité pour le 2,3-BPG et donc la protéine sera plus déplacée vers son état R. Dans son état R, l'hémoglobine se lie plus facilement à l'oxygène, permettant ainsi aux organismes d'effectuer les processus métaboliques nécessaires lorsque l'oxygène est présent à de faibles pressions partielles. [74]

Les animaux autres que les humains utilisent différentes molécules pour se lier à l'hémoglobine et modifier son O2 affinité dans des conditions défavorables. Les poissons utilisent à la fois l'ATP et le GTP. Ceux-ci se lient à une "poche" de phosphate sur la molécule d'hémoglobine du poisson, ce qui stabilise l'état tendu et diminue donc l'affinité pour l'oxygène. [75] Le GTP réduit l'affinité pour l'oxygène de l'hémoglobine beaucoup plus que l'ATP, ce qui est probablement dû à la formation d'une liaison hydrogène supplémentaire qui stabilise davantage l'état de tension. [76] Dans des conditions hypoxiques, la concentration d'ATP et de GTP est réduite dans les globules rouges du poisson pour augmenter l'affinité pour l'oxygène. [77]

Une variante de l'hémoglobine, appelée hémoglobine fœtale (HbF, α2??2), se trouve dans le fœtus en développement et lie l'oxygène avec une plus grande affinité que l'hémoglobine adulte. Cela signifie que la courbe de liaison de l'oxygène pour l'hémoglobine fœtale est décalée vers la gauche (c'est-à-dire qu'un pourcentage plus élevé d'hémoglobine a de l'oxygène lié à une tension d'oxygène inférieure), par rapport à celle de l'hémoglobine adulte. En conséquence, le sang fœtal dans le placenta est capable de prélever l'oxygène du sang maternel.

L'hémoglobine transporte également de l'oxyde nitrique (NO) dans la partie globine de la molécule. Cela améliore l'apport d'oxygène en périphérie et contribue au contrôle de la respiration. Le NO se lie de manière réversible à un résidu cystéine spécifique dans la globine, la liaison dépend de l'état (R ou T) de l'hémoglobine. L'hémoglobine S-nitrosylée qui en résulte influence diverses activités liées au NO telles que le contrôle de la résistance vasculaire, de la pression artérielle et de la respiration. Le NO n'est pas libéré dans le cytoplasme des globules rouges mais transporté hors de ceux-ci par un échangeur d'anions appelé AE1. [78]

Les variantes de l'hémoglobine font partie du développement embryonnaire et fœtal normal. Ils peuvent également être des formes mutantes pathologiques de l'hémoglobine dans une population, causées par des variations génétiques. Certaines variantes bien connues de l'hémoglobine, telles que l'anémie falciforme, sont responsables de maladies et sont considérées comme des hémoglobinopathies. D'autres variantes ne provoquent aucune pathologie détectable et sont donc considérées comme des variantes non pathologiques. [29] [79]

  • Gower 1 (ζ2??2)
  • Gower 2 (α2??2) ( APD : 1A9W ​)
  • Hémoglobine Portland I (ζ2??2)
  • Hémoglobine Portland II (ζ2??2).
    (hémoglobine adulte) (α2??2) ( APD : 1BZ0 ​) – Le plus courant avec un montant normal supérieur à 95 % (α2??2) – La synthèse de la chaîne δ commence tard au cours du troisième trimestre et, chez les adultes, elle a une fourchette normale de 1,5 à 3,5 % (hémoglobine fœtale) (α2??2) – Chez l'adulte, l'hémoglobine F est limitée à une population limitée de globules rouges appelés cellules F. Cependant, le taux d'Hb F peut être élevé chez les personnes atteintes de drépanocytose et de bêta-thalassémie.

Formes variantes qui causent la maladie :

    – (α2D 2) – Une variante de l'hémoglobine.
  • Hémoglobine H (β4) – Une forme variante de l'hémoglobine, formée d'un tétramère de chaînes β, qui peut être présente dans des variantes de la thalassémie . (γ4) – Une forme variante de l'hémoglobine, formée d'un tétramère de chaînes γ, qui peut être présente dans des variantes de la thalassémie . (α2S 2) – Une variante de l'hémoglobine trouvée chez les personnes atteintes de drépanocytose.Il existe une variation du gène de la chaîne , provoquant une modification des propriétés de l'hémoglobine, ce qui entraîne la falciformation des globules rouges. (α2C 2) – Une autre variante due à une variation du gène de la chaîne β. Cette variante provoque une anémie hémolytique chronique légère. (α2E 2) – Une autre variante due à une variation du gène de la chaîne β. Cette variante provoque une anémie hémolytique chronique légère.
  • Hémoglobine AS - Une forme hétérozygote provoquant un trait drépanocytaire avec un gène adulte et un gène de drépanocytose
  • Maladie de l'hémoglobine SC - Une forme hétérozygote composée avec un gène de la drépanocytose et un autre codant pour l'hémoglobine C. - Une forme variante de l'hémoglobine qui est parfois associée à l'hémoglobine S pour produire la drépanocytose.

Lorsque les globules rouges arrivent en fin de vie en raison du vieillissement ou de défauts, ils sont éliminés de la circulation par l'activité phagocytaire des macrophages de la rate ou du foie ou s'hémolysent dans la circulation. L'hémoglobine libre est alors éliminée de la circulation via le transporteur d'hémoglobine CD163, qui est exclusivement exprimé sur les monocytes ou les macrophages. Dans ces cellules, la molécule d'hémoglobine est brisée et le fer est recyclé. Ce processus produit également une molécule de monoxyde de carbone pour chaque molécule d'hème dégradée. [80] La dégradation de l'hème est la seule source naturelle de monoxyde de carbone dans le corps humain et est responsable des taux sanguins normaux de monoxyde de carbone chez les personnes respirant de l'air normal. [81] L'autre produit final majeur de la dégradation de l'hème est la bilirubine. Des niveaux accrus de ce produit chimique sont détectés dans le sang si les globules rouges sont détruits plus rapidement que d'habitude. Une protéine d'hémoglobine mal dégradée ou une hémoglobine libérée trop rapidement des cellules sanguines peut obstruer les petits vaisseaux sanguins, en particulier les vaisseaux filtrants délicats des reins, provoquant des lésions rénales. Le fer est retiré de l'hème et récupéré pour une utilisation ultérieure, il est stocké sous forme d'hémosidérine ou de ferritine dans les tissus et transporté dans le plasma par les bêta-globulines sous forme de transferrines. Lorsque l'anneau de porphyrine est brisé, les fragments sont normalement sécrétés sous forme de pigment jaune appelé bilirubine, qui est sécrétée dans les intestins sous forme de bile. Les intestins métabolisent la bilirubine en urobilinogène. L'urobilinogène quitte le corps dans les selles, dans un pigment appelé stercobiline. La globuline est métabolisée en acides aminés qui sont ensuite libérés dans la circulation.

Le déficit en hémoglobine peut être causé soit par une diminution de la quantité de molécules d'hémoglobine, comme dans l'anémie, soit par une diminution de la capacité de chaque molécule à lier l'oxygène à la même pression partielle d'oxygène. Les hémoglobinopathies (défauts génétiques entraînant une structure anormale de la molécule d'hémoglobine) [82] peuvent provoquer les deux. Dans tous les cas, le déficit en hémoglobine diminue la capacité de transport de l'oxygène dans le sang. Le déficit en hémoglobine est, en général, strictement distingué de l'hypoxémie, définie comme une diminution de la pression partielle d'oxygène dans le sang, [83] [84] [85] [86] bien que les deux soient des causes d'hypoxie (apport insuffisant d'oxygène aux tissus).

D'autres causes courantes de faible taux d'hémoglobine comprennent la perte de sang, une carence nutritionnelle, des problèmes de moelle osseuse, une chimiothérapie, une insuffisance rénale ou une hémoglobine anormale (telle que celle de la drépanocytose).

La capacité de chaque molécule d'hémoglobine à transporter l'oxygène est normalement modifiée par une modification du pH sanguin ou du CO2, provoquant une altération de la courbe de dissociation oxygène-hémoglobine. Cependant, il peut également être pathologiquement altéré dans, par exemple, une intoxication au monoxyde de carbone.

La diminution de l'hémoglobine, avec ou sans diminution absolue des globules rouges, entraîne des symptômes d'anémie. L'anémie a de nombreuses causes différentes, bien que la carence en fer et l'anémie ferriprive qui en résulte soient les causes les plus courantes dans le monde occidental. Comme l'absence de fer diminue la synthèse de l'hème, les globules rouges dans l'anémie ferriprive sont hypochrome (manquant le pigment rouge de l'hémoglobine) et microcytaire (plus petit que la normale). Les autres anémies sont plus rares. Dans l'hémolyse (dégradation accélérée des globules rouges), la jaunisse associée est causée par le métabolite de l'hémoglobine, la bilirubine, et l'hémoglobine circulante peut provoquer une insuffisance rénale.

Certaines mutations de la chaîne de la globine sont associées aux hémoglobinopathies, telles que la drépanocytose et la thalassémie. D'autres mutations, comme discuté au début de l'article, sont bénignes et sont simplement appelées variantes de l'hémoglobine.

Il existe un groupe de troubles génétiques, connus sous le nom de porphyries qui se caractérisent par des erreurs dans les voies métaboliques de la synthèse de l'hème. Le roi George III du Royaume-Uni était probablement le plus célèbre des malades de la porphyrie.

Dans une faible mesure, l'hémoglobine A se combine lentement avec le glucose au niveau de la valine terminale (un acide aminé alpha) de chaque chaîne . La molécule résultante est souvent appelée Hb A1c, une hémoglobine glycosylée. La liaison du glucose aux acides aminés dans l'hémoglobine a lieu spontanément (sans l'aide d'une enzyme) dans de nombreuses protéines, et n'est pas connue pour servir un objectif utile. Cependant, à mesure que la concentration de glucose dans le sang augmente, le pourcentage d'Hb A qui se transforme en Hb A1c augmente. Chez les diabétiques dont la glycémie est généralement élevée, le pourcentage d'Hb A1c est également élevé. En raison du faible taux de combinaison de l'Hb A avec le glucose, l'Hb A1c Le pourcentage reflète une moyenne pondérée des taux de glucose dans le sang au cours de la durée de vie des globules rouges, qui est d'environ 120 jours. [87] Les taux d'hémoglobine glycosylée sont donc mesurés afin de surveiller le contrôle à long terme de la maladie chronique du diabète sucré de type 2 (DT2). Un mauvais contrôle du DT2 entraîne des taux élevés d'hémoglobine glycosylée dans les globules rouges. La plage de référence normale est d'environ 4,0 à 5,9 %. Bien que difficiles à obtenir, des valeurs inférieures à 7 % sont recommandées pour les personnes atteintes de DT2. Des taux supérieurs à 9 % sont associés à un mauvais contrôle de l'hémoglobine glycosylée, et des taux supérieurs à 12 % sont associés à un très mauvais contrôle. Les diabétiques qui maintiennent leur taux d'hémoglobine glycosylée proche de 7 % ont de bien meilleures chances d'éviter les complications qui peuvent accompagner le diabète (que ceux dont le taux est de 8 % ou plus). [88] De plus, une glycosylation accrue de l'hémoglobine augmente son affinité pour l'oxygène, empêchant ainsi sa libération au niveau des tissus et induisant un niveau d'hypoxie dans les cas extrêmes. [89]

Des taux élevés d'hémoglobine sont associés à une augmentation du nombre ou de la taille des globules rouges, appelée polyglobulie. Cette élévation peut être causée par une cardiopathie congénitale, un cœur pulmonaire, une fibrose pulmonaire, un excès d'érythropoïétine ou une polyglobulie essentielle. [90] Des taux élevés d'hémoglobine peuvent également être causés par une exposition à des altitudes élevées, le tabagisme, la déshydratation (artificiellement en concentrant l'Hb), une maladie pulmonaire avancée et certaines tumeurs. [48]

Une étude récente réalisée à Pondichéry, en Inde, montre son importance dans la maladie coronarienne. [91]

La mesure de la concentration d'hémoglobine est l'un des tests sanguins les plus couramment effectués, généralement dans le cadre d'une formule sanguine complète. Par exemple, il est généralement testé avant ou après le don de sang. Les résultats sont rapportés en g/L, g/dL ou mol/L. 1 g/dL équivaut à environ 0,6206 mmol/L, bien que ces dernières unités ne soient pas utilisées aussi souvent en raison de l'incertitude concernant l'état polymère de la molécule. [92] Ce facteur de conversion, utilisant le poids moléculaire de l'unité de globine unique de 16 000 Da, est plus courant pour la concentration d'hémoglobine dans le sang. Pour la MCHC (concentration corpusculaire moyenne en hémoglobine), le facteur de conversion 0,155, qui utilise le poids du tétramère de 64 500 Da, est plus courant. [93] Les niveaux normaux sont :

  • Hommes : 13,8 à 18,0 g/dL (138 à 180 g/L, ou 8,56 à 11,17 mmol/L)
  • Femmes : 12,1 à 15,1 g/dL (121 à 151 g/L, ou 7,51 à 9,37 mmol/L)
  • Enfants : 11 à 16 g/dL (110 à 160 g/L, ou 6,83 à 9,93 mmol/L)
  • Femmes enceintes : 11 à 14 g/dL (110 à 140 g/L, soit 6,83 à 8,69 mmol/L) (9,5 à 15 valeur habituelle pendant la grossesse) [94][95]

Les valeurs normales d'hémoglobine aux 1er et 3e trimestres de la femme enceinte doivent être d'au moins 11 g/dL et d'au moins 10,5 g/dL au 2e trimestre. [96]

La déshydratation ou l'hyperhydratation peuvent grandement influencer les taux d'hémoglobine mesurés. L'albumine peut indiquer l'état d'hydratation.

Si la concentration est inférieure à la normale, on parle d'anémie. Les anémies sont classées selon la taille des globules rouges, les cellules qui contiennent de l'hémoglobine chez les vertébrés. L'anémie est dite « microcytaire » si les globules rouges sont petits, « macrocytaire » s'ils sont gros et « normocytaire » sinon.

L'hématocrite, la proportion du volume sanguin occupée par les globules rouges, est généralement environ trois fois la concentration d'hémoglobine mesurée en g/dL. Par exemple, si l'hémoglobine est mesurée à 17 g/dL, cela se compare à un hématocrite de 51 %. [97]

Les méthodes de test d'hémoglobine en laboratoire nécessitent un échantillon de sang (artériel, veineux ou capillaire) et une analyse sur un analyseur d'hématologie et un CO-oxymètre. De plus, une nouvelle méthode de test non invasive de l'hémoglobine (SpHb) appelée Pulse CO-Oximetry est également disponible avec une précision comparable aux méthodes invasives. [98]

Les concentrations d'oxy- et de désoxyhémoglobine peuvent être mesurées de manière continue, régionale et non invasive à l'aide de la NIRS. [99] [100] [101] [102] [103] NIRS peut être utilisé à la fois sur la tête et sur les muscles. Cette technique est souvent utilisée pour la recherche, par ex. entraînement sportif d'élite, ergonomie, rééducation, suivi des patients, recherche néonatale, surveillance fonctionnelle du cerveau, interface cerveau-ordinateur, urologie (contraction de la vessie), neurologie (couplage neurovasculaire) et plus encore.

Le contrôle à long terme de la concentration de sucre dans le sang peut être mesuré par la concentration d'Hb A1c. La mesurer directement nécessiterait de nombreux échantillons car les niveaux de sucre dans le sang varient considérablement au cours de la journée. Hb A1c est le produit de la réaction irréversible de l'hémoglobine A avec le glucose. Une concentration de glucose plus élevée entraîne plus d'Hb A1c. Parce que la réaction est lente, l'Hb A1c la proportion représente le taux de glucose dans le sang moyenné sur la demi-vie des globules rouges, est généralement

120 jours. Une Hb A1c une proportion de 6,0 % ou moins montre un bon contrôle glycémique à long terme, tandis que les valeurs supérieures à 7,0 % sont élevées. Ce test est particulièrement utile pour les diabétiques. [104]

L'appareil d'imagerie par résonance magnétique fonctionnelle (IRMf) utilise le signal de la désoxyhémoglobine, qui est sensible aux champs magnétiques car paramagnétique. La mesure combinée avec NIRS montre une bonne corrélation avec le signal d'oxy- et de désoxyhémoglobine par rapport au signal BOLD. [105]

L'hémoglobine peut être suivie de manière non invasive, pour créer un ensemble de données individuel suivant les effets d'hémoconcentration et d'hémodilution des activités quotidiennes pour une meilleure compréhension des performances sportives et de l'entraînement. Les athlètes sont souvent préoccupés par l'endurance et l'intensité de l'exercice. Le capteur utilise des diodes électroluminescentes qui émettent une lumière rouge et infrarouge à travers le tissu vers un détecteur de lumière, qui envoie ensuite un signal à un processeur pour calculer l'absorption de la lumière par la protéine d'hémoglobine. [106] Ce capteur est similaire à un oxymètre de pouls, qui consiste en un petit dispositif de détection qui se clipse sur le doigt.

Une variété de protéines de transport et de liaison de l'oxygène existent dans les organismes du règne animal et végétal. Les organismes, y compris les bactéries, les protozoaires et les champignons, possèdent tous des protéines de type hémoglobine dont les rôles connus et prévus incluent la liaison réversible de ligands gazeux. Étant donné que beaucoup de ces protéines contiennent des globines et la fraction hème (fer dans un support plat de porphyrine), elles sont souvent appelées hémoglobines, même si leur structure tertiaire globale est très différente de celle de l'hémoglobine des vertébrés. En particulier, la distinction de la « myoglobine » et de l'hémoglobine chez les animaux inférieurs est souvent impossible, car certains de ces organismes ne contiennent pas de muscles. Ou bien, ils peuvent avoir un système circulatoire distinct reconnaissable, mais pas un système qui s'occupe du transport de l'oxygène (par exemple, de nombreux insectes et autres arthropodes). Dans tous ces groupes, les molécules contenant de l'hème/globine (même celles de la globine monomérique) qui traitent la liaison au gaz sont appelées oxyhémoglobines. En plus de s'occuper du transport et de la détection de l'oxygène, ils peuvent également s'occuper du NO, du CO2, des composés sulfurés, et même O2 balayage dans des environnements qui doivent être anaérobies. [107] Ils peuvent même traiter la détoxification des matières chlorées d'une manière analogue aux enzymes P450 et aux peroxydases contenant de l'hème.

La structure des hémoglobines varie selon les espèces. L'hémoglobine est présente dans tous les règnes des organismes, mais pas dans tous les organismes. Les espèces primitives telles que les bactéries, les protozoaires, les algues et les plantes ont souvent des hémoglobines à globine unique. De nombreux vers nématodes, mollusques et crustacés contiennent de très grosses molécules multi-sous-unités, beaucoup plus grosses que celles des vertébrés. En particulier, les hémoglobines chimériques trouvées dans les champignons et les annélides géants peuvent contenir à la fois de la globine et d'autres types de protéines. [14]

L'une des occurrences et des utilisations les plus frappantes de l'hémoglobine dans les organismes est chez le ver tubicole géant (Riftia pachyptila, également appelé Vestimentifera), qui peut atteindre 2,4 mètres de long et peuple les cheminées volcaniques océaniques. Au lieu d'un tube digestif, ces vers contiennent une population de bactéries représentant la moitié du poids de l'organisme. Les bactéries oxydent H2S de l'évent avec O2 de l'eau pour produire de l'énergie pour fabriquer de la nourriture à partir de H2O et CO2. L'extrémité supérieure des vers est une structure en forme d'éventail rouge foncé ("panache"), qui s'étend dans l'eau et absorbe H2S et O2 pour les bactéries, et le CO2 pour une utilisation comme matière première synthétique similaire aux plantes photosynthétiques. Les structures sont rouge vif en raison de leur contenu en plusieurs hémoglobines extraordinairement complexes qui ont jusqu'à 144 chaînes de globine, chacune comprenant des structures d'hème associées. Ces hémoglobines sont remarquables pour être capables de transporter de l'oxygène en présence de sulfure, et même de transporter du sulfure, sans être complètement "empoisonnées" ou inhibées par celui-ci comme le sont les hémoglobines de la plupart des autres espèces. [108] [109]

Certaines cellules non érythroïdes (c'est-à-dire les cellules autres que la lignée des globules rouges) contiennent de l'hémoglobine. Dans le cerveau, ceux-ci incluent les neurones dopaminergiques A9 dans la substance noire, les astrocytes dans le cortex cérébral et l'hippocampe, et dans tous les oligodendrocytes matures. [12] Il a été suggéré que l'hémoglobine cérébrale dans ces cellules pourrait permettre au "stockage d'oxygène de fournir un mécanisme homéostatique dans des conditions anoxiques, ce qui est particulièrement important pour les neurones A9 DA qui ont un métabolisme élevé avec un besoin élevé de production d'énergie" . [12] Il a en outre été noté que "les neurones dopaminergiques A9 peuvent être particulièrement à risque car en plus de leur activité mitochondriale élevée, ils subissent un stress oxydatif intense causé par la production de peroxyde d'hydrogène via l'auto-oxydation et/ou la monoamine oxydase (MAO)- la désamination médiée de la dopamine et la réaction subséquente du fer ferreux accessible pour générer des radicaux hydroxyles hautement toxiques". [12] Cela peut expliquer le risque de dégénérescence de ces cellules dans la maladie de Parkinson. [12] Le fer dérivé de l'hémoglobine dans ces cellules n'est pas la cause de l'obscurité post-mortem de ces cellules (origine du nom latin, substantia nigra), mais est plutôt due à la neuromélanine.

En dehors du cerveau, l'hémoglobine a des fonctions non porteuses d'oxygène en tant qu'antioxydant et régulateur du métabolisme du fer dans les macrophages, [110] les cellules alvéolaires, [111] et les cellules mésangiales du rein. [112]

Historiquement, une association entre la couleur du sang et la rouille se produit dans l'association de la planète Mars, avec le dieu romain de la guerre, puisque la planète est d'un rouge orangé, qui rappelait aux anciens le sang. Bien que la couleur de la planète soit due aux composés de fer en combinaison avec l'oxygène dans le sol martien, c'est une idée fausse commune que le fer dans l'hémoglobine et ses oxydes donne au sang sa couleur rouge. La couleur est en fait due à la fraction porphyrine de l'hémoglobine à laquelle le fer est lié, et non au fer lui-même, [113] bien que la ligature et l'état redox du fer puissent influencer les transitions électroniques pi à pi* ou n à pi* de la porphyrine et donc ses caractéristiques optiques.

L'artiste Julian Voss-Andreae a créé une sculpture appelée Cœur d'acier (hémoglobine) en 2005, sur la base de l'épine dorsale de la protéine. La sculpture était faite de verre et d'acier patiné. La rouille intentionnelle de l'œuvre d'art initialement brillante reflète la réaction chimique fondamentale de l'hémoglobine consistant à lier l'oxygène au fer. [114] [115]

L'artiste montréalais Nicolas Baier a créé Lustre (Hémoglobine), une sculpture en acier inoxydable qui montre la structure de la molécule d'hémoglobine. Il est exposé dans l'atrium du Centre de recherche du Centre universitaire de santé McGill à Montréal. La sculpture mesure environ 10 mètres × 10 mètres × 10 mètres. [116] [117]

    (Hb associée au CO
    2 ) (Hb associée au CO) (Mg hème) (Hb ferrique, ou ferrihémoglobine) (avec oxygène diatomique, coloré en rouge sang) – complexe organométallique d'iridium remarquable pour sa capacité à se lier à O2 réversiblement
  1. ^Jones, Daniel (2003) [1917], Peter Roach James Hartmann Jane Setter (éd.), Dictionnaire de prononciation anglaise, Cambridge : Cambridge University Press, ISBN978-3125396838
  2. ^
  3. "Hémoglobine". Dictionary.com version intégrale. Maison aléatoire.
  4. ^
  5. "Hémoglobine". Dictionnaire Merriam-Webster.
  6. ^
  7. Maton, Anthea Jean Hopkins Charles William McLaughlin Susan Johnson Maryanna Quon Warner David LaHart Jill D. Wright (1993). Biologie humaine et santé. Englewood Cliffs, New Jersey, États-Unis : Prentice Hall. ISBN978-0139811760.
  8. ^ uneb
  9. Sidell, Bruce Kristin O'Brien (2006). « Quand de mauvaises choses arrivent à de bons poissons : la perte d'expression de l'hémoglobine et de la myoglobine chez les poissons des glaces de l'Antarctique ». Le Journal de Biologie Expérimentale. 209 (Pt 10) : 1791–802. doi: 10.1242/jeb.02091 . PMID16651546.
  10. ^
  11. Weed, Robert I. Reed, Claude F. Berg, George (1963). "L'hémoglobine est-elle un composant structurel essentiel des membranes érythrocytaires humaines?". J Clin Invest. 42 (4) : 581-88. doi:10.1172/JCI104747. PMC289318. PMID13999462.
  12. ^
  13. Dominguez de Villota ED, Ruiz Carmona MT, Rubio JJ, de Andrés S (1981). « L'égalité de la capacité de liaison à l'oxygène in vivo et in vitro de l'hémoglobine chez les patients atteints d'une maladie respiratoire sévère ». Frère J Anaesth. 53 (12) : 1325-28. doi: 10.1093/bja/53.12.1325. PMID7317251. S2CID10029560.
  14. ^
  15. Costanzo, Linda S. (2007). Physiologie. Hagerstwon, MD : Lippincott Williams et Wilkins.ISBN978-07681773119 Vérifiez |isbn= valeur : longueur (aide) .
  16. ^
  17. Patton, Kevin T. (2015-02-10). Anatomie et physiologie. Sciences de la santé Elsevier. ISBN9780323316873. Archivé de l'original le 2016-04-26 . Récupéré le 09/01/2016.
  18. ^
  19. Epstein, F.H. Hsia, C.C.W. (1998). « Fonction respiratoire de l'hémoglobine ». Journal de médecine de la Nouvelle-Angleterre. 338 (4) : 239–47. doi:10.1056/NEJM199801223380407. PMID9435331.
  20. ^
  21. Saha D, Reddy KV, et al. (2014). "Expression de l'hémoglobine dans les cellules non érythroïdes : roman ou omniprésent ?". Int J Inflamm. 2014 (803237) : 1–8. doi: 10.1155/2014/803237. PMC4241286. PMID25431740.
  22. ^ unebce
  23. Biagioli M, Pinto M, Cesselli D, et al. (2009). « Expression inattendue de l'alpha- et bêta-globine dans les neurones dopaminergiques mésencéphaliques et les cellules gliales ». Proc. Natl. Acad. Sci. 106 (36) : 15454-59. Code bibliographique : 2009PNAS..10615454B. doi: 10.1073/pnas.0813216106. PMC2732704 . PMID19717439.
  24. ^
  25. "Tests sanguins". Institut national du cœur, du poumon et du sang (NHLBI). Archivé de l'original le 2019-04-09 . Récupéré le 2019-04-27.
  26. ^ uneb
  27. Weber RE, Vinogradov SN (2001). « Hémoglobines non vertébrées : fonctions et adaptations moléculaires ». Physiol. Tour. 81 (2) : 569-628. doi:10.1152/physrev.2001.81.2.569. PMID11274340. S2CID10863037.
  28. ^ "Max Perutz, père de la biologie moléculaire, décède à 87 ans archivé le 23/04/2016 à la Wayback Machine". Le New York Times. 8 février 2002
  29. ^
  30. Engelhart, Johann Friedrich (1825). Commentatio de vera materia sanguini purpureum colorem impertientis natura (en latin). Göttingen : Dietrich.
  31. ^
  32. "Engelhard & Rose sur la Coloration du Sang". Journal médical et chirurgical d'Édimbourg. 27 (90) : 95-102. 1827. PMC5763191. PMID30330061.
  33. ^
  34. Adair, Gilbert Smithson (1925). « Une étude critique de la méthode directe de mesure de la pression osmotique de l'hémoglobine ». Proc. R. Soc. Londres. A 108 (750) : 292-300. Code Bib : 1925RSPSA.109..292A. doi: 10.1098/rspa.1925.0126 .
  35. ^
  36. Hünefeld, Friedrich Ludwig (1840). Organisation Der Chemismus in der thierischen (en allemand). Leipzig : F. A. Brockhaus . Récupéré le 26 février 2021.
  37. ^
  38. Funke O (1851). "Über das milzvenenblut". Z Rat Moyen. 1: 172–218.
  39. ^
  40. "Une recette de la NASA pour la cristallographie des protéines" (PDF) . Fiche pédagogique. Administration Nationale de l'Espace et de l'Aéronautique. Archivé de l'original (PDF) le 2008-04-10 . Récupéré le 2008-10-12.
  41. ^
  42. Hoppe-Seyler F (1866). "Über die oxydation en lebendem blute". Laboratoire Med-chem Untersuch. 1: 133–40.
  43. ^
  44. Perutz, M.F. Rossmann, M.G. Cullis, A.F. Muirhead, H. Will, G. North, A.C.T. (1960). « Structure de l'hémoglobine : une synthèse de Fourier tridimensionnelle à une résolution de 5,5 A., obtenue par analyse aux rayons X ». La nature. 185 (4711): 416-22. Code Bib:1960Natur.185..416P. doi: 10.1038/185416a0. PMID18990801. S2CID4208282.
  45. ^
  46. Perutz MF (1960). "Structure de l'hémoglobine". Symposiums de Brookhaven en biologie. 13: 165-83. PMID13734651.
  47. ^ uneb
  48. Hardison, Ross C. (2012-12-01). « L'évolution de l'hémoglobine et de ses gènes ». Perspectives de Cold Spring Harbor en médecine. 2 (12) : a011627. doi:10.1101/cshperspect.a011627. ISSN2157-1422. PMC3543078 . PMID23209182.
  49. ^
  50. Offner, Susan (2010-04-01). "Utilisation des bases de données du génome NCBI pour comparer les gènes de l'hémoglobine bêta du chimpanzé humain et du chimpanzé". Le professeur de biologie américain. 72 (4) : 252-256. doi: 10.1525/abt.2010.72.4.10. ISSN0002-7685. S2CID84499907.
  51. ^
  52. "HBB - Sous-unité d'hémoglobine bêta - Pan paniscus (chimpanzé pygmée) - Gène HBB et protéine amp". www.uniprot.org . Récupéré le 2020-03-10.
  53. ^
  54. "HBA1 - Sous-unité d'hémoglobine alpha - Pan troglodytes (chimpanzé) - Gène HBA1 et protéine amp". www.uniprot.org . Récupéré le 2020-03-10.
  55. ^ uneb
  56. Huisman THJ (1996). « Un programme de variantes d'hémoglobine humaine ». Serveur de gènes Globin. Université d'État de Pennsylvanie. Archivé de l'original le 2008-12-11 . Récupéré le 2008-10-12.
  57. ^Variantes d'hémoglobineArchivé le 05-11-2006 à la Wayback Machine. Labtestsonline.org. Récupéré le 2013-09-05.
  58. ^
  59. Uthman, MD, éd. « Hémoglobinopathies et thalassémies ». Archivé de l'original le 2007-12-15 . Récupéré le 2007-12-26.
  60. ^ Reed, Leslie. "Adaptation trouvée dans les gènes de souris." Omaha World-Herald 11 août 2009 : EBSCO. La toile. 30 octobre 2009.
  61. ^
  62. "Les mammouths avaient du sang antigel′". BBC. 02-05-2010. Archivé de l'original le 2010-05-04 . Récupéré le 02-05-2010.
  63. ^
  64. Projecto-Garcia, Joana Natarajan, Chandrasekhar Moriyama, Hideaki Weber, Roy E. Fago, Angela Cheviron, Zachary A. Dudley, Robert McGuire, Jimmy A. Witt, Christopher C. (2013-12-17). « Transitions d'élévation répétées dans la fonction de l'hémoglobine au cours de l'évolution des colibris andins ». Actes de l'Académie nationale des sciences. 110 (51) : 20669–74. Code bibliographique : 2013PNAS..11020669P. doi: 10.1073/pnas.1315456110. ISSN0027-8424. PMC3870697. PMID24297909.
  65. ^
  66. Beall, Cynthia M. Song, Kijoung Elston, Robert C. Goldstein, Melvyn C. (2004-09-28). « La survie de la progéniture plus élevée chez les femmes tibétaines avec des génotypes à saturation élevée en oxygène résidant à 4 000 m ». Actes de l'Académie nationale des sciences des États-Unis d'Amérique. 101 (39) : 14300–04. Code bibliographique : 2004PNAS..10114300B. doi: 10.1073/pnas.0405949101. ISSN0027-8424. PMC521103 . PMID15353580.
  67. ^
  68. "Synthèse de l'hémoglobine". 14 avril 2002. Archivé de l'original le 26 décembre 2007 . Récupéré le 2007-12-26.
  69. ^
  70. Burka, Edouard (1969). « Caractéristiques de la dégradation de l'ARN dans la cellule érythroïde ». Le Journal d'Investigation Clinique. 48 (7) : 1266-1272. doi:10.1172/jci106092. PMC322349 . PMID5794250. Archivé de l'original le 9 août 2018 . Consulté le 8 octobre 2014.
  71. ^ uneb
  72. Van Kessel, Hans (2002). "Protéines - Polyamides Naturels". Nelson Chimie 12. Toronto : Thomson. p. 122. ISBN9780176259860.
  73. ^"Tutoriel sur l'hémoglobine." Archivé 2009-11-26 à la Wayback Machine University of Massachusetts Amherst. La toile. 23 octobre 2009.
  74. ^
  75. Steinberg, MH (2001). Troubles de l'hémoglobine : génétique, physiopathologie et gestion clinique. La presse de l'Universite de Cambridge. p. 95. ISBN978-0521632669. Archivé de l'original le 2016-11-17 . Récupéré le 18/02/2016.
  76. ^
  77. Hardison, RC (1996). « Une brève histoire des hémoglobines : plantes, animaux, protistes et bactéries ». Proc Natl Acad Sci États-Unis. 93 (12) : 5675-79. Code bibliographique : 1996PNAS. 93.5675H. doi: 10.1073/pnas.93.12.5675. PMC39118 . PMID8650150.
  78. ^"Hémoglobine." Archivé 2009-11-13 à la Wayback Machine School of Chemistry – Bristol University – Royaume-Uni. La toile. 12 octobre 2009.
  79. ^WikiPremed > Coordination ChemistryArchivé le 23-08-2009 sur la Wayback Machine. Récupéré le 2 juillet 2009
  80. ^
  81. Biologie fondamentale (2015). "Cellules sanguines".
  82. ^
  83. Linberg R, Conover CD, Shum KL, Shorr RG (1998). « Transporteurs d'oxygène à base d'hémoglobine : combien de méthémoglobine est de trop ? » Artif Cells Substit Sanguin Immobil Biotechnol. 26 (2) : 133-48. doi:10.3109/10731199809119772. PMID9564432.
  84. ^HémoglobineArchivé 2017-03-15 à la Wayback Machine. Worthington-biochem.com. Récupéré le 2013-09-05.
  85. ^
  86. Van Beekvelt MC, Colier WN, Wevers RA, Van Engelen BG (2001). "Performance de la spectroscopie proche infrarouge dans la mesure de la consommation locale d'O2 et du flux sanguin dans le muscle squelettique". J Appl Physiol. 90 (2) : 511-19. doi: 10.1152/jappl.2001.90.2.511. PMID11160049.
  87. ^ uneb"Hémoglobine." Archivé 2012-01-24 sur Wayback Machine MedicineNet. La toile. 12 octobre 2009.
  88. ^"Hemoglobin Home." Archivé 2009-12-01 à la Wayback Machine Biology @ Davidson. La toile. 12 octobre 2009.
  89. ^
  90. "Graphique de saturation d'hémoglobine". altitude.org. Archivé de l'original le 2010-08-31. Récupéré le 06/07/2010.
  91. ^
  92. King, Michael W. "La page de biochimie médicale - Hémoglobine". Archivé de l'original le 2012-03-04 . Récupéré le 20/03/2012.
  93. ^ Voet, D. (2008) Fondamentaux de la biochimie, 3e. éd., fig. 07_06, John Wiley & Sons. 0470129301
  94. ^
  95. Ahrens Kimberley, Basham (1993). L'essentiel de l'oxygénation : Implication pour la pratique clinique. Jones & Bartlett Apprentissage. p. 194. ISBN978-0867203325.
  96. ^
  97. Ogawa, S. Menon, R.S. Tank, D.W. Kim, S.G. Merkle, H Ellermann, J.M. Ugurbil, K (1993). « Cartographie fonctionnelle du cerveau par imagerie par résonance magnétique de contraste dépendant du niveau d'oxygénation du sang. Une comparaison des caractéristiques du signal avec un modèle biophysique ». Journal biophysique. 64 (3) : 803-12. Code Bib : 1993BpJ. 64..803O. doi:10.1016/S0006-3495(93)81441-3. PMC1262394. PMID8386018.
  98. ^ uneb
  99. Bren KL, Eisenberg R, Gray HB (2015). « Découverte du comportement magnétique de l'hémoglobine : Un début de chimie bioinorganique ». Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (43) : 13123-27. Code bibliographique : 2015PNAS..11213123B. doi: 10.1073/pnas.1515704112. PMC4629386. PMID26508205.
  100. ^ uneb
  101. Goodman, Morris Moore, G. William Matsuda, Genji (1975-02-20). « L'évolution darwinienne dans la généalogie de l'hémoglobine ». La nature. 253 (5493) : 603–08. Code Bib :1975Natur.253..603G. doi: 10.1038/253603a0. PMID1089897. S2CID2979887.
  102. ^ unebc
  103. Storz, Jay F. Opazo, Juan C. Hoffmann, Federico G. (2013-02-01). « Duplication de gènes, duplication de génomes et diversification fonctionnelle des globines de vertébrés ». Phylogénétique moléculaire et évolution. 66 (2) : 469–78. doi:10.1016/j.ympev.2012.07.013. ISSN1095-9513. PMC4306229 . PMID22846683.
  104. ^ uneb
  105. Pillai, Arvind S. Chandler, Shane A. Liu, Yang Signore, Anthony V. Cortez-Romero, Carlos R. Benesch, Justin LP Laganowsky, Arthur Storz, Jay F. Hochberg, Georg KA Thornton, Joseph W. (mai 2020) . « L'origine de la complexité dans l'évolution de l'hémoglobine ». La nature. 581 (7809) : 480-485. Code Bib : 2020Natur.581..480P. doi: 10.1038/s41586-020-2292-y. ISSN1476-4687. PMID32461643. S2CID218761566.
  106. ^
  107. Zimmer, E.A. Martin, S.L. Beverley, S.M. Kan, Y.W. Wilson, A.C. (1980-04-01). « Duplication rapide et perte de gènes codant pour les chaînes alpha de l'hémoglobine ». Actes de l'Académie nationale des sciences des États-Unis d'Amérique. 77 (4) : 2158-262. Code Bib : 1980PNAS. 77.2158Z. doi: 10.1073/pnas.77.4.2158. ISSN0027-8424. PMC348671. PMID6929543.
  108. ^
  109. Pin S, Alpert B, Michalowicz A (1982). « La liaison de l'oxygène dans l'hémoglobine humaine et ses sous-unités isolées : une étude XANES ». FEBS Lett. 147 (1) : 106-10. doi: 10.1016/0014-5793(82)81021-1 . PMID7140986. S2CID5920899.
  110. ^
  111. Pin, S. Valat, P. Cortes, R. Michalowicz, A. Alpert, B. (1985). « Processus de liaison du ligand dans l'hémoglobine. Réactivité chimique du fer étudiée par spectroscopie XANES ». Journal biophysique. 48 (6) : 997–1001. Code bibliographique : 1985BpJ. 48..997P. doi:10.1016/S0006-3495(85)83862-5. PMC1329432 . PMID4092074.
  112. ^
  113. Bianconi A, Congiu-Castellano A, Dell'Ariccia M, Giovannelli A, Burattini E, Durham PJ (1985). « Augmentation de la charge effective de Fe dans les hémoprotéines pendant le processus d'oxygénation ». Communications de recherche biochimique et biophysique. 131 (1) : 98-102. doi:10.1016/0006-291X(85)91775-9. PMID4038310.
  114. ^
  115. Childs PE (2001). « L'hémoglobine – un poumon moléculaire : 2 ». La chimie en action (65). ISSN0332-2637. Archivé de l'original le 2009-01-16.
  116. ^
  117. Chen H, Ikeda-Saito M, Shaik S (2008). « Nature de la liaison Fe-O2 dans l'oxy-myoglobine : effet de la protéine ». Journal de l'American Chemical Society. 130 (44) : 14778-90. doi: 10.1021/ja805434m. PMID18847206.
  118. ^
  119. Mihailescu, Mihaela-Rita Russu, Irina M. (2001-03-27). « Une signature de la transition T → R dans l'hémoglobine humaine ». Actes de l'Académie nationale des sciences des États-Unis d'Amérique. 98 (7) : 3773-77. Code bibliographique : 2001PNAS. 98.3773M. doi: 10.1073/pnas.071493598. ISSN0027-8424. PMC31128 . PMID11259676.
  120. ^
  121. Chou KC (1989). "Résonance basse fréquence et coopérativité de l'hémoglobine". Tendances Biochem. Sci. 14 (6) : 212-13. doi:10.1016/0968-0004(89)90026-1. PMID2763333.
  122. ^
  123. Jensen, Frank B (2009). « Le double rôle des globules rouges dans l'apport d'oxygène aux tissus : transporteurs d'oxygène et régulateurs du flux sanguin local ». Journal de biologie expérimentale. 212 (Pt 21) : 3387-93. doi: 10.1242/jeb.023697 . PMID19837879.
  124. ^
  125. Hall, John E. (2010). Guyton et Hall manuel de physiologie médicale (12e éd.). Philadelphie, Pennsylvanie : Saunders/Elsevier. p. 502. ISBN9781416045748.
  126. ^
  127. Oubliez, B. G. Bunn, H. F. (2013-02-01). « Classification des troubles de l'hémoglobine ». Perspectives de Cold Spring Harbor en médecine. Laboratoire de Cold Spring Harbor. 3 (2) : a011684. doi:10.1101/cshperspect.a011684. ISSN2157-1422. PMC3552344. PMID23378597.
  128. ^
  129. Rhodes, Carl E. Varacallo, Matthieu (2019-03-04). "Physiologie, transport de l'oxygène". Bibliothèque NCBI. PMID30855920 . Récupéré le 2019-05-04 . Il est important de noter que dans le cadre de la carboxyhémoglobinémie, ce n'est pas une réduction de la capacité de transport d'oxygène qui provoque une pathologie, mais une altération de l'apport d'oxygène lié aux tissus cibles.
  130. ^ Nelson, D.L. Cox, M.M. (2000). Principes de biochimie de Lehninger, 3e éd. New York, : Worth Publishers. p. 217, 1572599316.
  131. ^
  132. Guyton, Arthur C. John E. Hall (2006). Manuel de physiologie médicale (11 éd.). Philadelphie : Elsevier Saunders. p. 511. ISBN978-0721602400.
  133. ^Conférence – 12 Myoglobine et hémoglobine sur YouTube
  134. ^
  135. Biochimie (Huitième éd.). New York : W.H. Freeman. 2015-04-08. ISBN9781464126109.
  136. ^
  137. Rutjes, H.A. Nieveen, M.C. Weber, R.E. Witte, F. Van den Thillart, G.E.E.J.M. (20 juin 2007). « Les stratégies multiples des cichlidés du lac Victoria pour faire face à l'hypoxie permanente incluent la commutation de l'hémoglobine ». AJP : Physiologie Régulatrice, Intégrative et Comparative. 293 (3) : R1376-83. doi:10.1152/ajpregu.00536.2006. PMID17626121.
  138. ^
  139. Gronenborn, Angela M. Clore, G.Marius Brunori, Maurizio Giardina, Bruno Falcioni, Giancarlo Perutz, Max F. (1984). « Stéréochimie de l'ATP et du GTP liés aux hémoglobines de poisson ». Journal de biologie moléculaire. 178 (3) : 731–42. doi:10.1016/0022-2836(84)90249-3. PMID6492161.
  140. ^
  141. Weber, Roy E. Frank B. Jensen (1988). « Adaptations fonctionnelles dans les hémoglobines des vertébrés ectothermiques ». Revue annuelle de physiologie. 50: 161-79. doi:10.1146/annurev.ph.50.030188.001113. PMID3288089.
  142. ^
  143. Rang, H.P. Dale M.M. Ritter J.M. Moore P.K. (2003). Pharmacologie, cinquième édition. Elsevier. ISBN978-0443072024.
  144. ^
  145. "Variantes d'hémoglobine". Tests de laboratoire en ligne. Association américaine de chimie clinique. 2007-11-10. Archivé de l'original le 2008-09-20 . Récupéré le 2008-10-12.
  146. ^
  147. Kikuchi, G. Yoshida, T. Noguchi, M. (2005). "Hème oxygénase et dégradation de l'hème". Communications de recherche biochimique et biophysique. 338 (1) : 558-67. doi:10.1016/j.bbrc.2005.08.020. PMID16115609.
  148. ^
  149. Coomes, Marguerite W. (2011). « Métabolisme des acides aminés et de l'hème ». Dans Devlin, Thomas M. (éd.). Manuel de biochimie : avec des corrélations cliniques (7e éd.). Hoboken, NJ : John Wiley & Sons. p. 797. ISBN978-0-470-28173-4.
  150. ^ « hémoglobinopathie » à Dictionnaire médical de Dorland
  151. ^hypoxemiaArchivé le 02-02-2009 sur la Wayback Machine. Encyclopédie Britannica, déclarant hypoxémie (tension réduite en oxygène dans le sang).
  152. ^Biology-Online.org --> Dictionary » H » HypoxemiaArchivé 2009-11-21 à la Wayback Machine Dernière modification le 29 décembre 2008
  153. ^
  154. William, C. Wilson Grande, Christopher M. Hoyt, David B. (2007). « Physiopathologie de l'insuffisance respiratoire aiguë ». Traumatisme, Volume II : Soins intensifs. Taylor & amp Francis. p. 430. ISBN9781420016840. Archivé de l'original le 2016-11-17 . Récupéré le 18/02/2016.
  155. ^
  156. McGaffigan, P.A. (1996). « Dangers d'hypoxémie : comment protéger votre patient des faibles niveaux d'oxygène ». Allaitement. 26 (5) : 41-46, quiz 46. doi : 10.1097/00152193-199626050-00013. PMID8710285.
  157. ^
  158. "NGSP : HbA1c et eAG". www.ngsp.org. Archivé de l'original le 2015-10-15 . Récupéré le 28/10/2015.
  159. ^"Définition de l'hémoglobine glycosylée." Archivé le 23/01/2014 sur le Wayback Machine Medicine Net. La toile. 12 octobre 2009.
  160. ^
  161. Madsen, H Ditzel, J (1984). « Transport sang-oxygène au cours du premier trimestre de la grossesse diabétique ». Acta Obstetricia et Gynecologica Scandinavica. 63 (4) : 317-20. doi:10.3109/00016348409155523. PMID6741458. S2CID12771673.
  162. ^HémoglobineArchivé le 10/06/2016 à la Wayback Machine de Medline Plus
  163. ^
  164. Padmanaban, P. Toora, B. (2011). « Hémoglobine : marqueur émergent dans la maladie coronarienne stable ». Chroniques de jeunes scientifiques. 2 (2) : 109. doi : 10.4103/2229-5186.82971.
  165. ^ Société pour la recherche biomédicale sur le diabète. Calculatrice de conversion d'unité SIArchivé le 09/03/2013 sur la Wayback Machine.
  166. ^ Handin, Robert I. Lux, Samuel E. et StosselBlood, Thomas P. (2003). Sang : Principes et pratique de l'hématologie. Lippincott Williams & amp Wilkins, 0781719933
  167. ^Test de niveau d'hémoglobineArchivé le 2007-01-29 sur la Wayback Machine. Ibdcrohns.about.com (2013-08-16). Récupéré le 2013-09-05.
  168. ^ Bien que d'autres sources puissent avoir des valeurs légèrement différentes, telles que l'hémoglobine (plage de référence) Archivé le 2009-09-25 à la Wayback Machine. gpnotebook.co.uk
  169. ^ Murray S.S. et McKinney E.S. (2006). Fondements des soins maternels et néonatals. 4e éd., p. 919. Philadelphie : Saunders Elsevier. 1416001417.
  170. ^
  171. « Hématocrite (HCT) ou volume de cellules emballées (PCV) ». DoctorsLounge.com. Archivé de l'original le 2008-01-02 . Récupéré le 2007-12-26.
  172. ^
  173. Frasca, D. Dahyot-Fizelier, C. Catherine, K. Levrat, Q. Debaene, B. Mimoz, O. (2011). "Précision d'un moniteur d'hémoglobine non invasif continu chez les patients en unité de soins intensifs*". Médecine de soins intensifs. 39 (10) : 2277-82. doi:10.1097/CCM.0b013e3182227e2d. PMID21666449. S2CID205541592.
  174. ^
  175. Ferrari, M. Binzoni, T. Quaresima, V. (1997). « Métabolisme oxydatif dans le muscle ». Transactions philosophiques de la Royal Society B : Sciences biologiques. 352 (1354) : 677-83. Code Bib : 1997RSPTB.352..677F. doi: 10.1098/rstb.1997.0049. PMC1691965 . PMID9232855.
  176. ^
  177. Madsen, P.L. Secher, N.H. (1999). « Oxymétrie proche infrarouge du cerveau ». Progrès en neurobiologie. 58 (6) : 541–60. doi:10.1016/S0301-0082(98)00093-8. PMID10408656. S2CID1092056.
  178. ^
  179. McCully, K.K. Hamaoka, T. (2000). "Spectroscopie proche infrarouge : que peut-elle nous dire sur la saturation en oxygène dans le muscle squelettique ?". Avis sur les sciences de l'exercice et du sport. 28 (3) : 123-27. PMID10916704.
  180. ^
  181. Perrey, S.P. (2008). « Spectroscopie NIR non invasive de la fonction cérébrale humaine pendant l'exercice ». Méthodes. 45 (4) : 289-99. doi:10.1016/j.ymeth.2008.04.005. PMID18539160.
  182. ^
  183. Rolfe, P. (2000). "Spectroscopie Invivonear-Infrarouge". Bilan annuel du génie biomédical. 2: 715–54. doi:10.1146/annurev.bioeng.2.1.715. PMID11701529.
  184. ^ Cette Hb A1c n'est utile que chez les personnes qui ont des globules rouges (GR) avec des survies normales (c'est-à-dire une demi-vie normale). Chez les personnes présentant des globules rouges anormaux, que ce soit en raison de molécules d'hémoglobine anormales (telles que l'hémoglobine S dans l'anémie falciforme) ou de défauts de la membrane des globules rouges - ou d'autres problèmes, la demi-vie des globules rouges est fréquemment raccourcie. Chez ces individus, un test alternatif appelé « taux de fructosamine » peut être utilisé.Il mesure le degré de glycation (liaison du glucose) à l'albumine, la protéine sanguine la plus courante, et reflète la glycémie moyenne au cours des 18 à 21 jours précédents, ce qui correspond à la demi-vie des molécules d'albumine dans la circulation.
  185. ^
  186. Mehagnoul-Schipper DJ, van der Kallen BF, Colier WN, van der Sluijs MC, van Erning LJ, Thijssen HO, Oeseburg B, Hoefnagels WH, Jansen RW (2002). "Mesures simultanées des changements d'oxygénation cérébrale pendant l'activation cérébrale par spectroscopie proche infrarouge et imagerie par résonance magnétique fonctionnelle chez des sujets sains jeunes et âgés". Hum Brain Map. 16 (1) : 14-23. doi: 10.1002/hbm.10026. PMC6871837 . PMID11870923.
  187. ^
  188. "Cercacor - Comment fonctionne la technologie d'hémoglobine non invasive d'Ember". Cercacor - Comment fonctionne la technologie d'hémoglobine non invasive d'Ember. Archivé de l'original le 2016-11-04 . Récupéré le 03/11/2016.
  189. ^
  190. L. Int Panis B. Goddeeris R Verheyen (1995). "La concentration d'hémoglobine de Chironomus cf.Plumosus L. (Diptera: Chironomidae) larves de deux habitats lentiques". Journal néerlandais d'écologie aquatique. 29 (1) : 1–4. doi:10.1007/BF02061785. S2CID34214741. Archivé de l'original le 2018-09-05 . Récupéré le 2013-11-10.
  191. ^
  192. Zal F, Lallier FH, Green BN, Vinogradov SN, Toulmond A (1996). "Le système multi-hémoglobine du ver du tube d'évent hydrothermal Riftia pachyptila. II. Composition complète de la chaîne polypeptidique étudiée par l'analyse d'entropie maximale des spectres de masse". J. Biol. Chimie. 271 (15) : 8875-81. doi: 10.1074/jbc.271.15.8875. PMID8621529.
  193. ^
  194. Minic Z, Hervé G (2004). « Aspects biochimiques et enzymologiques de la symbiose entre le ver tubicole Riftia pachyptila et son endosymbionte bactérien ». EUR. J. Biochem. 271 (15) : 3093–102. doi: 10.1111/j.1432-1033.2004.04248.x . PMID15265029.
  195. ^
  196. Liu L, Zeng M, Stamler JS (1999). « Induction d'hémoglobine dans les macrophages de souris ». Actes de l'Académie nationale des sciences des États-Unis d'Amérique. 96 (12) : 6643-47. Code bibliographique : 1999PNAS. 96.6643L. doi: 10.1073/pnas.96.12.6643. PMC21968 . PMID10359765.
  197. ^
  198. Newton DA, Rao KM, Dluhy RA, Baatz JE (2006). « L'hémoglobine est exprimée par les cellules épithéliales alvéolaires ». Journal de chimie biologique. 281 (9) : 5668-76. doi: 10.1074/jbc.M509314200 . PMID16407281.
  199. ^
  200. Nishi, H. Inagi, R. Kato, H. Tanemoto, M. Kojima, I. Son, D. Fujita, T. Nangaku, M. (2008). "L'hémoglobine est exprimée par les cellules mésangiales et réduit le stress oxydant". Journal de la Société américaine de néphrologie. 19 (8) : 1500–08. doi: 10.1681/ASN.2007101085. PMC2488266 . PMID18448584.
  201. ^
  202. Boh, Larry (2001). Manuel de pratique de la pharmacie : Guide de l'expérience clinique. Lippincott Williams et Wilkins. ISBN978-0781725415 .
  203. ^
  204. Holden, Constance (2005). "Sang et acier". Science. 309 (5744): 2160. doi:10.1126/science.309.5744.2160d. S2CID190178048.
  205. ^
  206. Moran L, Horton RA, Scrimgeour G, Perry M (2011). Principes de biochimie. Boston, Massachusetts : Pearson. p. 127. ISBN978-0321707338.
  207. ^
  208. Henry, Sean (7 août 2014). "Jetez un coup d'œil à la collection d'art du CUSM". CBC News. Archivé de l'original le 5 février 2016 . Consulté le 1er février 2016.
  209. ^
  210. "Lustre (Hémoglobine) 2014". Art Public Montréal. Montréal. Archivé de l'original le 1er février 2016 . Consulté le 1er février 2016.
  • Campbell, MK (1999). Biochimie (troisième éd.). Harcourt. ISBN978-0030244261 .
  • Eshaghian, S Horwich, TB Fonarow, GC (2006). "Une relation inverse inattendue entre les niveaux d'HbA1c et la mortalité chez les patients atteints de diabète et d'insuffisance cardiaque systolique avancée". Suis coeur J. 151 (1) : 91.e1–91.e6. doi:10.1016/j.ahj.2005.10.008. PMID16368297.
  • Ganong, WF (2003). Examen de la physiologie médicale (21e éd.). Lange. ISBN978-0071402361.
  • Hager, T (1995). Force de la nature : la vie de Linus Pauling. Simon et Schuster. ISBN978-0684809090.
  • Kneipp J, Balakrishnan G, Chen R, Shen TJ, Sahu SC, Ho NT, Giovannelli JL, Simplaceanu V, Ho C, Spiro T (2005). « Dynamique de l'allostère dans l'hémoglobine : rôles des avant-dernières liaisons tyrosine H ». J Mol Biol. 356 (2) : 335-53. doi:10.1016/j.jmb.2005.11.006. PMID16368110.

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Deux grandes catégories de mélanges sont les mélanges hétérogènes et homogènes. Les mélanges hétérogènes ne sont pas uniformes dans toute la composition (par exemple le gravier), tandis que les mélanges homogènes ont la même phase et la même composition, peu importe où vous les échantillonnez (par exemple, l'air). La distinction entre mélanges hétérogènes et homogènes est une question de grossissement ou d'échelle. Par exemple, même l'air peut sembler hétérogène si votre échantillon ne contient que quelques molécules, tandis qu'un sac de légumes mélangés peut sembler homogène si votre échantillon est un camion complet rempli d'eux. A noter également, même si un échantillon est constitué d'un seul élément, il peut former un mélange hétérogène. Un exemple serait un mélange de mine de crayon et de diamants (tous deux en carbone). Un autre exemple pourrait être un mélange de poudre d'or et de pépites.

En plus d'être classés comme hétérogènes ou homogènes, les mélanges peuvent également être décrits en fonction de la granulométrie des composants :

Solution: Une solution chimique contient de très petites tailles de particules (moins de 1 nanomètre de diamètre). Une solution est physiquement stable et les composants ne peuvent pas être séparés par décantation ou centrifugation de l'échantillon. Des exemples de solutions incluent l'air (gaz), l'oxygène dissous dans l'eau (liquide) et le mercure dans l'amalgame d'or (solide), l'opale (solide) et la gélatine (solide).

Colloïde: Une solution colloïdale apparaît homogène à l'œil nu, mais des particules sont apparentes au grossissement microscopique. La taille des particules va de 1 nanomètre à 1 micromètre. Comme les solutions, les colloïdes sont physiquement stables. Ils présentent l'effet Tyndall. Les composants colloïdaux ne peuvent pas être séparés par décantation, mais peuvent être isolés par centrifugation. Des exemples de colloïdes comprennent la laque pour les cheveux (gaz), la fumée (gaz), la crème fouettée (mousse liquide), le sang (liquide),

Suspension: Les particules dans une suspension sont souvent suffisamment grosses pour que le mélange paraisse hétérogène. Des agents stabilisants sont nécessaires pour empêcher les particules de se séparer. Comme les colloïdes, les suspensions présentent l'effet Tyndall. Les suspensions peuvent être séparées par décantation ou centrifugation. Des exemples de suspensions comprennent la poussière dans l'air (solide dans le gaz), la vinaigrette (liquide dans le liquide), la boue (solide dans le liquide), le sable (solides mélangés) et le granit (solides mélangés).


Le sang

Qu'est-ce que le sang ? Ce n'est pas seulement un liquide rouge. C'est cinq litres d'un mélange minutieux de plasma et cellules sanguines. Ces cellules se déclinent en trois variétés : rouges, blanches et plaquettaires.

Le plasma constitue la majeure partie du sang. Il s'agit principalement d'eau mais contient de nombreux autres ingrédients essentiels.

Plasma

Les substances suivantes sont transportées dans le plasma :

  1. Dissous gaz carbonique: C'est le gaz résiduaire produit par la respiration dans les cellules
  2. Dissous glucose et acides aminés: Molécules alimentaires pour la respiration, la construction et la réparation des cellules
  3. Urée: Déchets de la digestion, ceux-ci sont perdus par les reins
  4. Anticorps et antitoxines: Produits chimiques qui nous protègent des maladies et des poisons
  5. Les hormones: Produits chimiques qui contrôlent certaines de nos fonctions corporelles

Le plasma a un aspect jaunâtre. Il suinte parfois de cloques. Joli!

Des globules rouges

Les cellules les plus connues sont les des globules rouges, correctement appelé érythrocytes.

Les érythrocytes contiennent la molécule porteuse d'oxygène hémoglobine c'est un pigment spécial qui donne au sang sa couleur rouge. Le fer est nécessaire à la production d'hémoglobine si votre alimentation manque de ce minéral, vous pouvez développer la maladie anémie.

Les globules rouges sont différents des autres cellules en ce sens qu'ils ne pas contenir un noyau. Ce ne sont en réalité qu'un sac contenant l'hémoglobine. Les cellules ont une forme de beignet avec un centre aplati au lieu d'un trou.

Dans le diagramme, vous pouvez voir une cellule entière à gauche et une autre coupée en deux à droite.

Lorsque le sang prend de l'oxygène, on dit qu'il a été oxygéné. Cela se produit parce que hémoglobine les molécules forment des liaisons faibles avec l'oxygène pour former une nouvelle molécule complexe appelée oxyhémoglobine.

Globules blancs

Bien que beaucoup moins communs que les globules rouges, les globules blancs se présentent sous de nombreuses variétés différentes.

Il existe des milliers de types différents, chacun ayant un travail spécifique dans la défense du corps contre la maladie. Ils font partie du système immunitaire.

Lorsqu'une maladie est détectée, le globule blanc correspondant est copié jusqu'à ce qu'il y ait des millions de produits qui attaquent l'envahisseur étranger cellule.

Certains globules blancs « mangent » les cellules envahissantes. D'autres produisent des produits chimiques pour les attaquer.

Plaquettes

Ce ne sont pas vraiment des cellules à part entière. Elles sont fragments de cellules plus grandes.

Leur travail consiste à former une partie d'un caillot afin qu'ils bouchent une plaie et empêchent trop de sang de se perdre. Sans ça mécanisme de coagulation vous vous couperiez le doigt et saigneriez à mort !


Le sang n'est pas tout rouge

Quiz rapide : de quelle couleur est votre sang ? À moins que vous ne soyez une pieuvre ou un ver d'arachide, la réponse est presque certainement rouge, n'est-ce pas ?

Eh bien, pas exactement. Si nous parlons de proportions, la majorité de votre sang – 55%, pour être exact – est en fait, eh bien… un peu jaune. C'est parce que, alors que les globules rouges donnent au sang sa couleur rose, ils ne sont qu'une partie du tableau. En fait, le sang est composé de quatre composants : les globules rouges, les globules blancs, les plaquettes et le plasma.

Le travail principal des globules rouges est de transporter l'oxygène dans tout le corps. Ce sont ces cellules qui rendent notre sang rouge. Ils tirent leur couleur d'une protéine contenant du fer appelée hémoglobine qui, lorsqu'elle est combinée avec de l'oxygène, est rouge vif. (Juste au cas où vous vous poseriez la question, le sang de poulpe contient de l'hémocyanine plutôt que de l'hémoglobine. C'est une protéine de transport d'oxygène qui contient du cuivre et, lorsqu'elle est combinée avec de l'oxygène, donne au sang une couleur bleue. Le sang des vers d'arachide contient de l'hémérythrine qui devient violette -rose une fois oxygéné). Les globules blancs sont principalement responsables de la défense du corps contre les infections. Et les plaquettes sont de petits fragments de cellules qui aident votre sang à coaguler en s'agglomérant à l'endroit du saignement.

Aussi importants qu'ils soient, les globules rouges, les globules blancs et les plaquettes ne vous seront d'aucune utilité s'ils ne peuvent pas aller de A à B. Un globule rouge dans une veine à lui seul, c'est un peu comme un enfant sur un toboggan. sans eau. C'est là que la substance jaune – le plasma – entre en jeu. C'est la partie liquide qui transporte ces cellules, ainsi que des protéines, des hormones et des vitamines, dans votre corps.

Le plasma est le composant liquide du sang. Source de l'image : Raphael Photoch / Unsplash.

Si vous êtes comme moi, vous vous demandez probablement comment prononcer tous ces mots liés au sang et comment s'en souvenir. Voici un guide rapide pour vous aider à prononcer un peu le jargon médical (et à avoir l'air intelligent lors des fêtes).

fibrinogène : fie-brin-oh-jen (astuce mémoire : il fabrique de la fibrine qui aide à la coagulation en créant un tissage semblable à une fibre)

plasmaphérèse : plasma-fur-ee-siss (phérèse signifie qu'une seule partie du sang est prélevée)

cryoprécipiter : cry-oh-press-ip-it-ate (astuce mémoire : cryo signifie froid - pensez aux millionnaires excentriques qui se font geler cryogéniquement - et le précipité est un solide créé à partir d'un liquide)


1er PUC Biology Breathing and Exchange of Gases NCERT Text Book Questions et réponses

Question 1.
Définir la capacité vitale. Quelle est sa signification ?
Réponse:
Volume d'air maximal qu'une personne peut respirer après une expiration forcée. Cela inclut l'ERV, la TV et l'IRV ou le volume d'air maximum qu'une personne peut expirer après une inspiration forcée.

Il représente la quantité maximale d'air que l'on peut renouveler dans le système respiratoire en une seule respiration. Ainsi, plus la capacité vitale est grande, plus l'énergie disponible au corps pour effectuer un travail ardu est grande. La capacité vitale est plus élevée chez les sportifs et les montagnards. Les jeunes posséderaient une plus grande capacité vitale que les enfants ou les personnes plus âgées.

Question 2.
Indiquez le volume d'air restant dans les poumons après une respiration normale.
Réponse:
Capacité résiduelle fonctionnelle.

Question 3.
La diffusion des gaz se produit uniquement dans la région alvéolaire et non dans les autres parties du système respiratoire. Pourquoi?
Réponse:
Seule la région alvéolaire est constituée d'épithélium pavimenteux qui est favorable à la diffusion des gaz.

Question 4.
Quels sont les principaux mécanismes de transport du CO2? Expliquer.
Réponse:
CO2 est transporté par l'hémoglobine sous forme d'hémoglobine carbamino. Cette liaison est liée à la pression partielle de CO2. Quand PO2 est faible comme dans les tissus et PCO2 est élevé, plus de liaison au dioxyde de carbone se produit alors que lorsque le PCO2 est faible et PO2 est élevée comme dans les alvéoles, la dissociation du CO2de l'hémoglobine carbamino a lieu. Les globules rouges contiennent une forte concentration d'enzyme anhydrase carbonique qui convertit le dioxyde de carbone en bicarbonates et vice versa.

CO2 diffuse le sang et forme des ions bicarbonate. Ainsi CO2 est piégé sous forme de bicarbonate au niveau des tissus et transporté vers les alvéoles et libéré sous forme de CO2. Une petite quantité de CO2 se dissout dans l'eau plasmatique et forme de l'acide. En atteignant les poumons, l'acide carbonique se dissocie et libère du dioxyde de carbone. Ainsi, le dioxyde de carbone est transporté sous forme de carbamino-hémoglobine, de bicarbonates et d'acide carbonique.

Question 5.
Quel sera le PO2 et BCP2 Dans l'air atmosphérique par rapport à ceux de l'air alvéolaire ?
1. Bon de commande2 moindre, BCP2 plus haut
2. Bon de commande2 supérieur, PCO2 moindre
3. Bon de commande2 supérieur, PCO2 plus haut
4. Bon de commande2 moindre, BCP2 moindre
Réponse:
(1) Là où il y a un faible pO2 pCO élevé2, une concentration élevée en H + et une température plus élevée existent, les conditions sont favorables à la dissociation de l'oxygène de l'oxyhémoglobine.

(2) Là où il y a un pO élevé2, faible pCO2, concentration en H + moindre et température moindre, les facteurs sont tous favorables à la formation d'oxyhémoglobine alors que dans les tissus.

(3) Lorsque pCO2, est élevé et pO2. est faible comme dans les tissus, plus de liaison de dioxyde de carbone se produit alors.

(4) Lorsque le pCO2, est faible et pO2, est élevée comme dans les alvéoles, la dissociation du CO2 à partir de carbamino-hémoglobine a lieu, c'est-à-dire CO2, qui est lié à l'hémoglobine des tissus est délivré au niveau des alvéoles.

Question 6.
Expliquer le processus d'inspiration dans des conditions normales.
Réponse:

  1. L'inspiration se produit lorsque la pression dans les poumons est inférieure à la pression atmosphérique, c'est-à-dire qu'il y a une pression négative dans les poumons par rapport à la pression atmosphérique.
  2. L'inspiration est initiée par la contraction du diaphragme qui augmente le volume de la chambre thoracique dans l'axe antéropostérieur.
  3. La contraction des muscles intercostaux externes soulève les côtes et le sternum provoquant une augmentation du volume d'une chambre thoracique dans l'axe dorsoventral.
  4. L'augmentation globale du volume thoracique provoque une augmentation similaire du volume pulmonaire.
  5. Une augmentation du volume pulmonaire diminue la pression intrapulmonaire, à moins de la pression atmosphérique, ce qui force l'air de l'extérieur à se déplacer dans les poumons, c'est-à-dire l'inspiration.

Question 7.
Comment la respiration est-elle régulée ?
Réponse:
Un centre spécialisé présent dans la région médullaire du cerveau appelé centre du rythme respiratoire est principalement responsable de la régulation de la respiration. Un autre centre présent dans la région du pont du cerveau appelé centre pneumatique peut réduire la durée de l'inspiration et ainsi modifier la fréquence respiratoire.


Une zone chimiosensible située à côté du centre du rythme est très sensible au CO2 et des ions hydrogène. L'augmentation de ces substances peut activer ce centre, qui à son tour peut signaler au centre du rythme d'effectuer les ajustements nécessaires dans le processus respiratoire. Les récepteurs associés à la crosse aortique et à l'artère carotide peuvent également reconnaître les changements de CO2 et H + concentration et envoyer les signaux nécessaires au centre du rythme pour des actions correctives.

Question 8.
Quel est l'effet du PCO2 sur le transport de l'oxygène ?
Réponse:
Dans les alvéoles, où il y a un PO élevé2 faible pCO2 concentration en FT moindre et température moindre, les facteurs sont tous favorables à la formation d'oxyhémoglobine alors que, dans les tissus, où une faible pO2, pCO élevé2, une concentration élevée en H + et une température plus élevée existent, les conditions sont favorables à la dissociation de l'oxygène de l'oxyhémoglobine. Cela indique clairement que O2 se lie à l'hémoglobine à la surface des poumons et se dissocie des tissus. Chaque 100 ml de sang oxygéné peut fournir environ 5 ml d'O2, aux tissus dans des conditions physiologiques normales.

Question 9.
Qu'arrive-t-il au processus respiratoire chez un homme qui monte une colline ?
Réponse:
Lorsqu'un homme monte une côte ou fait un exercice intense, il consomme plus d'oxygène. Cela diminue la pression partielle d'oxygène dans l'hémoglobine, ce qui augmente la demande d'hémoglobine. En conséquence, il y a une augmentation de la fréquence respiratoire pour combler le vide.

Question 10.
Quel est le site d'échange gazeux chez un insecte ?
Réponse:
Les insectes ont un réseau de tubes (tubes trachéaux) pour transporter l'air atmosphérique à l'intérieur du corps afin que les cellules puissent échanger directement les gaz.

Question 11.
Définir la courbe de dissociation de l'oxygène. Pouvez-vous suggérer une raison pour son motif sigmoïde?
Réponse:

  1. Courbe de dissociation de l'oxygène : c'est une représentation graphique de la relation entre la pression partielle d'oxygène ou pO2 et le pourcentage de saturation de l'hémoglobine en oxygène.
  2. Le graphe est sigmoïde comme à faible p02, il y a une synthèse réduite d'oxyhémoglobine. Le pourcentage d'oxyhémoglobine augmente avec une pO plus élevée2 jusqu'à environ p02 est de 100 mm Hg, l'hémoglobine devient complètement saturée en O2.
  3. Une nouvelle hausse de pO2 ne peut pas augmenter la valeur de l'oxyhémoglobine car le sang en est déjà saturé.

Question 12.
Avez-vous entendu parler de l'hypoxie? Essayez de rassembler des informations à ce sujet et discutez-en avec vos amis.
Réponse:
L'hypoxie fait référence à la pénurie d'oxygène dans le corps. Il est de différents types :

  1. Hypoxie anémique (déficit en hémoglobine),
  2. Hypoxie cytotoxique (utilisation altérée comme dans l'empoisonnement au cyanure)
  3. Hypoxie stagnante. En raison d'une insuffisance cardiaque ou d'une activité de pompage réduite du cœur.
  4. Hypoxie hypoxique. Insuffisance d'oxygène dans l'air comme à haute altitude.
  5. Empoisonnement au CO. Le monoxyde de carbone se lie de manière irréversible à l'hémoglobine.Le transport d'oxygène est réduit en conséquence.

Question 13.
Distinguer entre
(a) IRV et ERV
(b) Capacité inspiratoire et capacité expiratoire.
(c) Capacité vitale et Capacité pulmonaire totale.
Réponse:
(a) Le volume de réserve inspiratoire (IRV) est un volume d'air supplémentaire qu'une personne peut inspirer par une inspiration forcée. Il fait en moyenne 2500 ml à 3000 ml. Le volume de réserve expiratoire (VRE) est un volume d'air supplémentaire qu'une personne peut expirer par une expiration forcée. Cela fait en moyenne de 1000 ml à 1100 ml.

(b) La capacité inspiratoire (CI) est le volume total d'air qu'une personne peut inspirer après une expiration normale. C'est la somme du volume courant et du volume de réserve inspiratoire.
La capacité expiratoire (CE) est le volume total d'air qu'une personne peut expirer après une inspiration normale. C'est la somme du volume courant et du volume de réserve expiratoire.

(c) La capacité vitale est le volume d'air maximum qu'une personne peut respirer après une expiration forcée. C'est la somme du volume courant, du volume de réserve expiratoire et du volume de réserve inspiratoire. C'est aussi le volume d'air maximum qu'une personne peut expirer après une inspiration forcée.

La capacité pulmonaire totale est le volume total d'air logé dans les poumons à la fin de l'inspiration forcée. C'est la somme du volume résiduel, du volume de réserve expiratoire, du volume courant et du volume de réserve inspiratoire.

Question 14.
Qu'est-ce que le volume courant ? Découvrez le volume courant (valeur approximative) pour un humain en bonne santé en une heure.
Réponse:
Le volume d'air inspiré/respiré pendant la respiration normale. Il est d'environ 500 ml.
Le nombre de respirations par minute 12 à 16.
Volume courant par minute = 500 x 12 à 16 = 6000 – 8000 mL ou 6 -8 litres
Volume courant par heure = 6 à 8 x 60 = 360 – 480 litres.

1ère PUC Biologie Respiration et échange de gaz Questions et réponses supplémentaires

1ère PUC Biologie Respiration et échange de gaz Questions One Mark

Question 1.
Qu'est-ce qu'une échéance ?
Réponse:
Le mouvement ou la sortie d'air des alvéoles des poumons vers l'atmosphère extérieure est appelé expiration ou expiration.

Question 2.
Qu'est-ce que l'aération ? OU Qu'est-ce que respirer ?
Réponse:
C'est un processus par lequel l'air est échangé entre l'atmosphère et les alvéoles des poumons ou L'entrée de l'air atmosphérique dans les alvéoles des poumons et la sortie de l'air des alvéoles dans l'atmosphère est appelée ventilation pulmonaire ou respiration.

Question 3.
Qu'est-ce que l'inhalation ou l'inspiration ?
Réponse:
L'entrée d'air dans les alvéoles des poumons est appelée inspiration ou inhalation.

Question 4.
Quels muscles trouvez-vous dans le diaphragme ?
Réponse:
Les muscles squelettiques.

Question 5.
Quel processus aide à augmenter la taille du thorax pendant la respiration ? (oct. 1990, avril 1995)
Réponse:
La contraction des muscles intercostaux externes des côtes et des muscles du diaphragme.

Question 6.
Nommez la membrane (revêtement) des poumons. (Avril 91, 93, 94)
Réponse:
Membrane pleurale (Pleuron). [La membrane plurielle (fibre externe et séreuse interne)]

Question 7.
Comment s'appellent les unités fonctionnelles des poumons ? (oct. 92, 99, juillet 2010)
Réponse:
Les alvéoles.

Question 8.
Mentionnez le pigment respiratoire.
Réponse:
Hémoglobine. (Avril 98)

Question 9.
Qu'est-ce que le spiromètre ? (Avril 2002)
Réponse:
L'appareil utilisé pour mesurer la quantité d'air échangée pendant la respiration et le taux de ventilation est le spiromètre.

Question 10.
Nommez la dernière partie de l'arbre des bronchioles.
Réponse:
Alvéoles. (avril 2003)

Question 11.
Quel est le passage commun de l'air et de la nourriture chez l'homme ? (juillet 2006)
Réponse:
Trachée

Question 12.
Nommez l'enzyme qui agit sur l'acide carbonique dans les cellules vivantes. (Delhi 2006)
Réponse:
Anhydrase carbonique.

Question 13.
Où se trouve l'anhydrase carbonique dans le corps humain ? Donnez sa fonction.
Réponse:
L'anhydrase carbonique se trouve dans les globules rouges. Il catalyse la formation d'acide carbonique à partir de dioxyde de carbone et d'eau.

Question 14.
Quels sont les deux facteurs qui contribuent à la dissociation de l'oxyhémoglobine dans le sang artériel pour libérer l'oxygène moléculaire dans un tissu actif ? (Delhi 2000)
Réponse:
Bon de commande bas2, PCO élevé2, concentration élevée en H + et température élevée.

Question 15.
Nommer les organes respiratoires de
(1) papillon et
(2) larve de grenouille. (Toute l'Inde 1996)
Réponse:

Question 16.
Qu'est-ce qu'une caisse de résonance ?
Réponse:
Le larynx est une boîte cartilagineuse qui aide à la production sonore et donc appelée la boîte à sons.

Question 17.
Que sont les alvéoles ?
Réponse:
Les alvéoles sont un nombre de structures très minces, à parois irrégulières et vascularisées ressemblant à des poches dans lesquelles se terminent les bronchioles terminales.

Question 18.
Comment le diaphragme aide-t-il à l'inspiration? (Toute l'Inde 998 C)
Réponse:
Lorsque les muscles du diaphragme se contractent, il descend vers l'abdomen, augmentant le volume de la cavité thoracique, mais diminuant la pression atmosphérique. Ainsi, l'air est aspiré dans les poumons.

Question 19.
Quel est le nombre maximum de molécules d'oxygène qu'une molécule d'hémoglobine peut transporter ? (Toute l'Inde 1998 C)
Réponse:
Quatre.

Question 20.
Que se forme-t-il lorsque le CO2 combine avec la globine une partie de l'hémoglobine réduite? Où cela se produit-il ? (Toute l'Inde 1998 C)
Réponse:
Hémoglobine carbamino.
Sa formation se produit dans les tissus métaboliquement actifs.

Question 21.
Quelle(s) partie(s) du cerveau contrôle (mouvements respiratoires ? (Foreign 1997)
Réponse:
Medulla et pons.

Question 22.
Nommez deux animaux où l'échange de gaz se produit par diffusion sur toute la surface de leur corps.
Réponse:
Hydra, éponges, vers plats etc.,

Question 23.
Quelle est la fonction du liquide pleural ?
Réponse:
Le liquide pleural réduit la friction sur la surface pulmonaire.

Question 24.
Énoncez la fonction de la pièce d'échange.
Réponse:
La partie d'échange est le site réel de diffusion de l'oxygène et du dioxyde de carbone entre le sang et l'atmosphère.

Question 25.
Qu'est-ce qui cause le mouvement de l'air dans et hors des poumons?
Réponse:
Gradient de pression entre les poumons et l'atmosphère.

Question 26.
Nommez les structures qui provoquent un gradient de pression entre les poumons et l'atmosphère.
Réponse:
Diaphragme et muscles intercostaux.

Question 27.
Pourquoi l'échange de gaz respiratoires continue-t-il à se produire dans les poumons même après une expiration maximale ?
Réponse:
Une certaine quantité d'air, appelée volume résiduel, reste dans les poumons même après une expiration forcée.

Question 28.
Nommez le site principal des échanges gazeux respiratoires.
Réponse:
Alvéoles.

Question 29.
Définir la pression partielle d'un gaz ?
Réponse:
La pression exercée par un gaz individuel dans un mélange de gaz est appelée pression partielle.

Question 30.
Pourquoi plus de CO2 diffuse à travers la membrane respiratoire par unité de différence de pression par rapport à l'oxygène ?
Réponse:
La solubilité du CO2 est 20-25 fois plus élevé que celui de O2. Donc plus de CO2 diffuse à travers la membrane respiratoire.

Question 31.
Qu'est-ce que l'oxyhémoglobine ?
Réponse:
L'oxyhémoglobine est un complexe formé lorsque l'oxygène se combine avec la partie Fe 2+ de l'hémoglobine.

Question 32.
Combien de CO2 est transporté par 100 ml de sang
Réponse:
Environ 4 ml.

Question 33.
Qu'est-ce que l'hémoglobine carbamino?
Réponse:
L'hémoglobine carbamino est le complexe formé lorsque le dioxyde de carbone se combine avec le radical amine de la globine de l'hémoglobine.

Question 34.
Où se situe le centre du rythme respiratoire ?
Réponse:
Moelle.

Question 35.
Comment le centre pneumotaxique modifie-t-il la fréquence respiratoire.
Réponse:
Le centre pneumotaxique peut réduire la durée de l'inspiration et altérer la fréquence respiratoire.

Question 36.
Où sont les récepteurs qui peuvent détecter les changements de CO2 et H + concentration localisée ?
Réponse:
Les récepteurs sont situés dans l'arc aortique et l'artère carotide.

1ère PUC Biologie Respiration et échange de gaz Questions à deux points

Question 1.
Qu'est-ce que l'inspiration et l'expiration.
Réponse:

  • Inspiration : L'entrée d'air dans les alvéoles des poumons est appelée inspiration ou inhalation.
  • Expiration : Le mouvement ou la sortie d'air des alvéoles des poumons vers l'atmosphère extérieure est appelé expiration ou expiration.

Question 2.
Mentionnez les fonctions de la trachée.
Réponse:

  • C'est ce qu'on appelle le tuyau à vent qui aide au passage de l'air.
  • Les cils montent vers le larynx et ce mouvement empêche les particules de poussière, de pollen, etc.
  • Les cartilages qui servent à maintenir la trachée ouverte facilitent le passage de l'air.

Question 3.
Écrivez deux fonctions quelconques du larynx.
Réponse:

  • Le larynx est appelé boîte vocale. La vibration des cordes vocales produit un son.
  • Cela aide à la parole.
  • Il empêche l'entrée des aliments dans les poumons.
    L'épiglotte présente dans le larynx aide à fermer le larynx pendant la déglutition.

Question 4.
Mentionnez quatre parties conductrices du système respiratoire humain. (Avril 83, 92, 99)
Réponse:

Question 5.
Dessinez un diagramme bien étiqueté des alvéoles.
Réponse:

Question 6.
Écrivez une note sur la plèvre.
Réponse:
Les deux poumons sont recouverts d'une membrane à double couche appelée plèvre, avec du liquide pleural entre eux. Le liquide réduit la friction sur la surface pulmonaire. La membrane pleurale externe est en contact étroit avec la paroi thoracique tandis que la membrane pleurale interne est en contact avec la surface pulmonaire.

Question 7.
Mentionnez quatre fonctions de la partie conductrice du système respiratoire humain.
Réponse:

  • Il transporte l'air dans les alvéoles
  • Il purifie l'air des particules étrangères.
  • Il humidifie et humidifie l'air.
  • Il amène l'air à la température du corps.

Question 8.
Mentionner les limites de la cavité thoracique. Quelle est leur utilité ?
Réponse:
La cavité thoracique est formée dorsalement par la colonne vertébrale, ventralement par le sternum, latéralement par les côtes et sur la face inférieure par le dôme : diaphragme en forme. La configuration anatomique des poumons dans le thorax est telle que tout changement dans le volume de la cavité thoracique se reflétera dans la cavité pulmonaire (pulmonaire), ce qui est essentiel pour la respiration car nous ne pouvons pas modifier directement le volume pulmonaire.

Question 9.
Comment les pressions partielles des gaz respiratoires déterminent-elles la diffusion de l'oxygène des capillaires sanguins vers les tissus ?
Réponse:
Dans les tissus, le PCO2 est élevé, PO2 est faible et il y a une forte concentration d'ions H + et une température élevée. Depuis le PO2 est inférieure à celle du sang, l'oxyhémoglobine se dissocie et libère l'oxygène dans les tissus.

Question 10.
Comment les gaz sont-ils transportés dans le corps humain ?
Réponse:
Le sang est le moyen de transport pour O2 et Cie2. Environ 97% d'O2 est transporté par les globules rouges dans le sang. Les 3% restants d'O2 est transporté à l'état dissous à travers le plasma. Près de 20 à 25 % de CO2 est transporté par les globules rouges alors que 70 % de celui-ci est transporté sous forme de bicarbonate. Environ 7 % sont transportés à l'état dissous dans le plasma.

Question 11.
Nommez les facteurs qui affectent la liaison de l'oxygène à l'hémoglobine.
Réponse:
Les facteurs sont : -

  • Pression partielle d'oxygène
  • Pression partielle de dioxyde de carbone
  • Concentration en ions hydrogène (H + )
  • Température.

Question 12.
Qu'est-ce que l'anhydrase carbonique ? Citez les trois formes principales sous lesquelles le dioxyde de carbone est transporté dans le sang ?
Réponse:
L'anhydrase carbonique est une enzyme présente dans les globules rouges qui catalyse la formation d'acide carbonique à partir de dioxyde de carbone et d'eau. CO2 est transporté

  • Sous forme dissoute dans le plasma
  • Sous forme de bicarbonates dans le plasma et les globules rouges
  • Comme l'hémoglobine carbamino.

Question 13.
Donner les valeurs PO2 et BCP2 respectivement de chacun des éléments suivants
(1) Air atmosphérique
(2) Tissus du corps
Réponse:

  1. Air atmosphérique PO2= 159 mmHg PCO2 = 0,3 mmHg
  2. Tissus du corps PO2= 40 mmHg PCO2 = 40 mmHg

Question 14.
Qu'est-ce que l'emphysème ? Quelle est sa cause principale ?
Réponse:
L'emphysème est un trouble chromique dans lequel les parois alvéolaires sont endommagées en raison de la diminution de la surface respiratoire. L'une des principales causes de ce phénomène est le tabagisme.

Question 15.
Où se situe le centre pneumotaxique chez l'homme ? Quelle est sa signification inspiratoire?
Réponse:
Le centre pneumotaxique est situé dans la région du pont du cerveau.
Le signal neuronal de ce centre peut réduire la durée de l'inspiration et ainsi modifier la fréquence respiratoire.

Question 16.
Nommez les trois couches de la membrane de diffusion.
Réponse:

  • Epithélium pavimenteux des alvéoles
  • Endothélium des capillaires alvéolaires
  • Substance du sous-sol.

1ère PUC Biologie Respiration et échange de gaz Questions à trois points

Question 1.
Expliquer le mécanisme de transport de l'oxygène.
Réponse:
L'oxygène se lie à l'hémoglobine de manière réversible pour former l'oxyhémoglobine. Environ 97% d'O2 est transporté sous forme d'oxyhémoglobine. Chaque molécule d'hémoglobine peut transporter un maximum de quatre molécules d'O2. Liaison de O2 avec l'hémoglobine dépend principalement de la pression partielle d'oxygène et également de la pression partielle de dioxyde de carbone, de la concentration en ions hydrogène et de la température.

Dans les alvéoles, où la pO est élevée2, faible pCO2, concentration en H + moindre et température plus basse, les facteurs sont tous favorables à la formation d'oxyhémoglobine, alors que dans les tissus, où de faibles PO2, PCO élevé2, une concentration élevée en H + et une température plus élevée existent, les conditions sont favorables à la dissociation de l'oxygène de l'oxyhémoglobine. Cela indique que O2 se lie à l'hémoglobine à la surface des poumons et se dissocie au niveau des tissus.

Question 2.
Décrire le rôle de l'hémoglobine dans le transport des gaz respiratoires. (Étranger 2001)
Réponse:

  • L'oxygène se lie à la partie Fe 2+ de l'hémoglobine et est transporté sous forme d'oxyhémoglobine à travers les globules rouges du sang.
  • Chaque molécule d'hémoglobine peut transporter un maximum de quatre molécules d'oxygène.
  • CO2 se combine avec l'amine radiale de l'hémoglobine pour former l'hémoglobine carbamino et environ 20 – 25% de CO2 est transporté sous cette forme.

Question 3.
Dessinez un diagramme étiqueté soigné du système respiratoire humain montrant le mécanisme de
(a) inspiration
(b) expiration.
Réponse:

Question 4.
Expliquer le processus d'expiration dans des conditions normales.
Réponse:
L'expiration a lieu lorsque la pression intrapulmonaire est supérieure à la pression atmosphérique. Le diaphragme et un ensemble spécialisé de muscles intercostaux externes et internes entre les côtes aident à la génération de tels gradients.

La relaxation du diaphragme et des muscles intercostaux ramène le diaphragme et le sternum à leurs positions normales après l'inspiration, ce qui réduit le volume thoracique et donc le volume pulmonaire. Cela conduit à une augmentation de la pression intra-pulmonaire légèrement au-dessus de la pression atmosphérique provoquant l'expulsion de l'air des poumons, c'est-à-dire l'expiration.

Question 5.
Donner une représentation schématique des échanges de gaz au niveau des alvéoles et des tissus corporels avec le sang et le transport de l'oxygène et du dioxyde de carbone.
Réponse:

Question 6.
Dessinez un diagramme étiqueté d'une section d'un alvéole avec capillaire pulmonaire.
Réponse:

Question 7.
Nommez et expliquez quelques troubles du système respiratoire.
Réponse:

  • Asthme : Il s'agit d'une difficulté à respirer provoquant une respiration sifflante due à une inflammation des bronches et des bronchioles.
  • Emphysème : C'est un trouble chronique dans lequel les parois alvéolaires sont endommagées en raison de la diminution de la surface respiratoire. Ceci est principalement causé par le tabagisme.
  • Troubles respiratoires professionnels : Dans certaines industries, le broyage et le cassage de la pierre provoquent une inflammation entraînant une fibrose et de graves lésions pulmonaires.

1ère PUC Biologie Respiration et échange de gaz Questions à cinq points

Question 1.
Dessinez un diagramme étiqueté soigné du système respiratoire humain.
Réponse:

Question 2.
Donnez les cinq étapes impliquées dans la respiration.
Réponse:
La respiration comprend les étapes suivantes :

  1. Ventilation respiratoire ou pulmonaire par laquelle l'air atmosphérique est aspiré et le CO2 l'air alvéolaire riche est libéré.
  2. Diffusion de gaz (O2 et Cie2 ) à travers la membrane alvéolaire.
  3. Transport des gaz par le sang.
  4. Diffusion d'O2 et Cie2 entre le sang et les tissus.
  5. Utilisation d'O2 par les cellules pour les réactions cataboliques et la libération résultante de CO2

Question 3.
Définir ce qui suit:
(a) Volume de réserve inspiratoire
(b) Volume de réserve expiratoire
(c) Capacité pulmonaire totale
(d) Volume résiduel
(e) Capacité résiduelle fonctionnelle
Réponse:
(a) Volume de réserve inspiratoire (IRV) : Volume d'air supplémentaire qu'une personne peut inspirer par une inspiration forcée.

(b) Volume de réserve expiratoire (ERV) : volume d'air supplémentaire, une personne peut expirer par une expiration forcée.

(c) Capacité pulmonaire totale : Volume total d'air logé dans les poumons à la fin d'une inspiration forcée. Cela inclut RV, ERV, TV et IRV.

(d) Volume résiduel (VR) : Volume d'air restant dans les poumons même après une expiration forcée.

(e) Capacité résiduelle fonctionnelle (CRF) : Volume d'air qui restera dans les poumons après une expiration normale.
Cela inclut VRE + VR.


La dilution du plasma sanguin rajeunit les tissus et inverse le vieillissement chez la souris

En 2005, des chercheurs de l'Université de Californie à Berkeley ont fait la découverte surprenante que la fabrication de jumeaux siamois à partir de souris jeunes et âgées - de sorte qu'elles partagent le sang et les organes - peut rajeunir les tissus et inverser les signes du vieillissement chez les souris âgées. La découverte a déclenché une vague de recherches pour savoir si le sang d'un jeune pouvait contenir des protéines ou des molécules spéciales qui pourraient servir de "fontaine de jouvence" pour les souris et les humains.

Mais une nouvelle étude menée par la même équipe montre que des effets de renversement de l'âge similaires peuvent être obtenus en diluant simplement le plasma sanguin de vieilles souris - aucun sang jeune n'est nécessaire.

Dans l'étude, l'équipe a découvert que le remplacement de la moitié du plasma sanguin de vieilles souris par un mélange de solution saline et d'albumine - où l'albumine remplace simplement la protéine qui a été perdue lorsque le plasma sanguin d'origine a été retiré - a un rajeunissement identique ou plus fort. effets sur le cerveau, le foie et les muscles que l'appariement avec de jeunes souris ou de jeunes échanges sanguins. Effectuer la même procédure sur de jeunes souris n'a eu aucun effet néfaste sur leur santé.

Cette découverte déplace le modèle dominant de rajeunissement loin du sang jeune et vers les avantages de l'élimination des facteurs vieillissants et potentiellement nocifs dans le sang ancien.

"Il y a deux interprétations principales de nos expériences originales : la première est que, dans les expériences de jointure de souris, le rajeunissement était dû à du sang jeune et à des protéines jeunes ou à des facteurs qui diminuent avec le vieillissement, mais une alternative tout aussi possible est qu'avec l'âge, vous avez une élévation de certaines protéines dans le sang qui deviennent préjudiciables, et celles-ci ont été supprimées ou neutralisées par les jeunes partenaires », a déclaré Irina Conboy, professeur de bio-ingénierie à l'UC Berkeley qui est le premier auteur de l'article de 2005 sur la jointure des souris et auteur principal de la nouvelle étude. "Comme le montre notre science, la deuxième interprétation s'avère correcte.Du sang jeune ou des facteurs ne sont pas nécessaires pour l'effet rajeunissant, la dilution du sang ancien est suffisante."

Chez l'homme, la composition du plasma sanguin peut être modifiée dans une procédure clinique appelée échange de plasma thérapeutique, ou plasmaphérèse, qui est actuellement approuvée par la FDA aux États-Unis pour le traitement de diverses maladies auto-immunes. L'équipe de recherche finalise actuellement des essais cliniques pour déterminer si un échange plasmatique modifié chez l'homme pourrait être utilisé pour améliorer la santé globale des personnes âgées et pour traiter les maladies associées à l'âge, notamment la fonte musculaire, la neurodégénérescence, le diabète de type 2 et la dérégulation immunitaire. .

"Je pense qu'il faudra un certain temps pour que les gens abandonnent vraiment l'idée que ce jeune plasma contient des molécules de rajeunissement, ou des balles d'argent, pour le vieillissement", a déclaré Dobri Kiprov, directeur médical d'Apheresis Care Group et co-auteur de la papier. "J'espère que nos résultats ouvriront la porte à de nouvelles recherches sur l'utilisation de l'échange plasmatique, non seulement pour le vieillissement, mais aussi pour l'immunomodulation."

L'étude paraît en ligne dans la revue Vieillissement.

Un bouton de 'réinitialisation' moléculaire

Au début des années 2000, Conboy et son mari et partenaire de recherche Michael Conboy, chercheur principal et conférencier au Département de bio-ingénierie de l'UC Berkeley et co-auteur de la nouvelle étude, avaient le pressentiment que la capacité de notre corps à régénérer les tissus endommagés restait à nous vieillir sous la forme de cellules souches, mais que ces cellules sont en quelque sorte désactivées par des changements dans notre biochimie à mesure que nous vieillissons.

"Nous avions l'idée que le vieillissement pourrait être vraiment plus dynamique que les gens ne le pensent", a déclaré Conboy. « Nous avons pensé que cela pourrait être causé par des déclins transitoires et très réversibles de la régénération, de sorte que, même si quelqu'un est très âgé, la capacité de construire de nouveaux tissus dans les organes pourrait être restaurée à des niveaux jeunes en remplaçant essentiellement les cellules et les tissus brisés par sains, et que cette capacité est régulée par des produits chimiques spécifiques qui changent avec l'âge d'une manière qui devient contre-productive."

Après que les Conboys ont publié leurs travaux révolutionnaires en 2005, montrant que la fabrication de jumeaux siamois à partir de la vieille souris et d'une jeune souris inversait de nombreux signes de vieillissement chez la souris plus âgée, de nombreux chercheurs se sont emparés de l'idée que des protéines spécifiques dans le sang jeune pourraient être la clé pour déverrouiller les capacités de régénération latente du corps.

Cependant, dans le rapport original et dans une étude plus récente, lorsque du sang était échangé entre des animaux jeunes et âgés sans les joindre physiquement, les jeunes animaux montraient des signes de vieillissement. Ces résultats indiquaient que le sang jeune circulant dans les veines jeunes ne pouvait rivaliser avec le sang ancien.

En conséquence, les Conboys ont poursuivi l'idée qu'une accumulation de certaines protéines avec l'âge est le principal inhibiteur de l'entretien et de la réparation des tissus, et que la dilution de ces protéines avec l'échange sanguin pourrait également être le mécanisme derrière les résultats originaux. Si cela est vrai, cela suggérerait une voie alternative et plus sûre vers une intervention clinique réussie : au lieu d'ajouter des protéines provenant de sang jeune, ce qui pourrait nuire à un patient, la dilution de protéines d'âge élevé pourrait être thérapeutique, tout en permettant également d'augmenter jeunes protéines en éliminant les facteurs qui pourraient les supprimer.

Pour tester cette hypothèse, les Conboys et leurs collègues ont eu l'idée d'effectuer un échange de sang « neutre ». Au lieu d'échanger le sang d'une souris avec celui d'un animal plus jeune ou plus âgé, ils diluaient simplement le plasma sanguin en remplaçant une partie du plasma sanguin de l'animal par une solution contenant les ingrédients les plus basiques du plasma : une solution saline et une protéine appelée albumine. L'albumine incluse dans la solution a simplement reconstitué cette protéine abondante, nécessaire à la santé biophysique et biochimique globale du sang et a été perdue lorsque la moitié du plasma a été retirée.

"Nous nous sommes dit : 'Et si nous avions du sang d'âge neutre, du sang qui n'était ni jeune ni vieux ?'", a déclaré Michael Conboy. "Nous allons faire l'échange avec ça, et voir si cela améliore encore le vieil animal. Cela voudrait dire qu'en diluant les mauvaises choses dans le vieux sang, cela rendrait l'animal meilleur. Et si le jeune animal s'aggravait, alors cela signifierait que le fait de diluer les bonnes choses dans le jeune animal aggrave le jeune animal."

Après avoir constaté que l'échange de sang neutre améliorait considérablement la santé des souris âgées, l'équipe a effectué une analyse protéomique du plasma sanguin des animaux pour découvrir comment les protéines de leur sang ont changé après la procédure. Les chercheurs ont effectué une analyse similaire sur le plasma sanguin d'humains ayant subi un échange de plasma thérapeutique.

Ils ont découvert que le processus d'échange plasmatique agit presque comme un bouton de réinitialisation moléculaire, abaissant les concentrations d'un certain nombre de protéines pro-inflammatoires qui augmentent avec l'âge, tout en permettant à des protéines plus bénéfiques, comme celles qui favorisent la vascularisation, de rebondir en grand nombre.

"Quelques-unes de ces protéines présentent un intérêt particulier, et à l'avenir, nous pourrions les considérer comme des candidats thérapeutiques et médicamenteux supplémentaires", a déclaré Conboy. "Mais je voudrais mettre en garde contre les solutions miracles. Il est très peu probable que le vieillissement puisse être inversé par des changements dans une protéine. Dans notre expérience, nous avons découvert que nous pouvons effectuer une procédure relativement simple et approuvée par la FDA, mais elle a simultanément changé niveaux de nombreuses protéines dans la bonne direction."

L'échange de plasma thérapeutique chez l'homme dure environ deux à trois heures et s'accompagne d'effets secondaires nuls ou légers, a déclaré Kiprov, qui utilise la procédure dans sa pratique clinique. L'équipe de recherche est sur le point de mener des essais cliniques pour mieux comprendre comment l'échange de sang thérapeutique pourrait être appliqué au mieux au traitement des maladies humaines liées au vieillissement.

Ce travail a été soutenu par les National Institutes of Health dans le cadre des subventions R56 AG058819, R01 EB023776, R01 HL139605 par un prix Open Philanthropy Project et par les bourses T32 et Cooke des National Institutes of Health.


Accélération plasma : tout est dans le mélange

Dans l'accélération du plasma laser, une impulsion laser intense (rouge) dans un gaz ionisé entraîne une onde de plasma en forme de bulle constituée d'électrons (blanc). Un paquet d'électrons (au centre) chevauchant cette vague comme un surfeur est ainsi accéléré à des énergies élevées sur les distances les plus courtes. Le rendu est basé sur des données de simulation réelles de l'expérience LUX. Crédit : DESY/SciComLab

L'équipe LUX de DESY célèbre non pas une mais deux étapes importantes dans le développement d'accélérateurs de plasma innovants. Les scientifiques de l'université de Hambourg et de DESY ont testé avec leur accélérateur une technique qui permet de maintenir particulièrement étroite la distribution d'énergie des faisceaux d'électrons produits. Ils ont également utilisé l'intelligence artificielle pour permettre à l'accélérateur d'optimiser son propre fonctionnement. Les scientifiques rapportent leurs expériences dans deux articles publiés peu de temps après dans la revue Lettres d'examen physique. « C'est fantastique de voir à quelle vitesse la nouvelle technologie d'accélération plasma atteint un niveau de maturité où elle peut être utilisée dans un large éventail d'applications », félicite Wim Leemans, directeur de la division accélérateurs de DESY.

L'accélération plasma est une technologie innovante qui donne naissance à une nouvelle génération d'accélérateurs de particules non seulement remarquablement compacts mais aussi extrêmement polyvalents. L'objectif est de rendre les électrons accélérés disponibles pour des applications dans différents domaines de l'industrie, de la science et de la médecine.

L'accélération a lieu dans un minuscule canal de quelques millimètres de long, rempli d'un gaz ionisé appelé plasma. Une impulsion laser intense génère une onde dans le canal, qui peut capturer et accélérer les électrons du plasma. "Comme un surfeur, les électrons sont entraînés par l'onde plasma, qui les accélère à des énergies élevées", explique Manuel Kirchen, auteur principal de l'un des articles. « Grâce à cette technique, les accélérateurs à plasma sont capables d'atteindre des accélérations jusqu'à mille fois supérieures à celles des machines les plus puissantes utilisées aujourd'hui », ajoute Sören Jalas, auteur du deuxième article.

Cependant, cette compacité est à la fois une malédiction et une bénédiction : comme le processus d'accélération est concentré dans un espace minuscule jusqu'à 1000 fois plus petit que les machines conventionnelles à grande échelle, l'accélération a lieu dans des conditions vraiment extrêmes. Par conséquent, un certain nombre de défis doivent encore être surmontés avant que la nouvelle technologie ne soit prête à entrer en production en série.

L'équipe de recherche dirigée par Andreas Maier, physicien des accélérateurs à DESY, a maintenant atteint deux étapes cruciales dans l'installation d'essai LUX, exploitée conjointement par DESY et l'Université de Hambourg : ils ont trouvé un moyen de réduire considérablement la distribution d'énergie de l'accélération paquets d'électrons, l'une des propriétés les plus essentielles pour de nombreuses applications potentielles. Pour ce faire, ils ont programmé un pilote automatique d'auto-apprentissage pour l'accélérateur, qui optimise automatiquement LUX pour des performances maximales.

Le groupe a mené ses expériences à l'aide d'un nouveau type de plasmocyte, spécialement développé à cet effet, dont le canal plasma est divisé en deux régions. Le plasma est généré à partir d'un mélange d'hydrogène et d'azote dans la partie avant de la cellule, qui mesure environ 10 millimètres de long, tandis que la région située derrière est remplie d'hydrogène pur. En conséquence, les chercheurs ont pu obtenir les électrons de leur paquet de particules à partir de la partie avant de la cellule à plasma, qui ont ensuite été accélérés sur toute la partie arrière de la cellule. « Étant plus étroitement liés, les électrons de l'azote sont libérés un peu plus tard, ce qui les rend idéaux pour être accélérés par l'onde plasma », explique Manuel Kirchen. Le paquet d'électrons absorbe également l'énergie de l'onde de plasma, modifiant la forme de l'onde. "Nous avons pu profiter de cet effet et ajuster la forme de l'onde pour que les électrons atteignent la même énergie quelle que soit leur position le long de l'onde", ajoute Kirchen.

Sur la base de cette recette pour atteindre une haute qualité de faisceau d'électrons, l'équipe a ensuite remporté un deuxième succès de recherche : Sören Jalas et ses collègues ont pu utiliser l'intelligence artificielle (IA) pour modifier un algorithme qui contrôle et optimise le système complexe de l'accélérateur à plasma. Pour ce faire, les scientifiques ont fourni à l'algorithme un modèle fonctionnel de l'accélérateur à plasma et un ensemble de paramètres réglables, que l'algorithme a ensuite optimisé lui-même. Essentiellement, le système a modifié cinq paramètres principaux, y compris la concentration et la densité des gaz et l'énergie et la focalisation du laser, et a utilisé les mesures résultantes pour rechercher un point de fonctionnement auquel le faisceau d'électrons a la qualité optimale. "Au cours de son équilibre dans l'espace à 5 dimensions, l'algorithme apprenait constamment et affinait très rapidement le modèle de l'accélérateur de plus en plus", explique Jalas. "L'IA met environ une heure pour trouver un point de fonctionnement optimal stable pour l'accélérateur en comparaison, nous estimons que les êtres humains auraient besoin de plus d'une semaine."

Un autre avantage est que tous les paramètres et variables mesurées continuent d'entraîner le modèle d'IA de l'accélérateur, rendant le processus d'optimisation plus rapide, plus systématique et plus ciblé. « Les derniers progrès de LUX signifient que nous sommes en bonne voie pour tester les premières applications à des fins de test », explique Andreas Maier, responsable du développement des lasers pour les accélérateurs à plasma à DESY. "En fin de compte, nous voulons également utiliser des paquets d'électrons accélérés par plasma pour faire fonctionner un laser à électrons libres."


Solutions NCERT pour la biologie de classe 11 Chapitre 17 Respiration et échange de gaz

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Quel est le site d'échange gazeux chez un insecte ?

Les insectes ont des structures spécialisées appelées stigmates disposés en série sur les côtés de son corps. Ce sont de petites ouvertures par lesquelles l'air riche en oxygène pénètre dans le corps. Les spiracles sont reliés à un réseau de tubes appelés trachée qui diffuse l'oxygène dans les cellules du corps. Le transport du CO2 se produit en sens inverse, c'est-à-dire de la trachée aux stigmates. Ainsi, l'échange gazeux se produit chez les insectes à travers le système trachéal.

Quel sera le pO2 et pCO2 dans l'air atmosphérique par rapport à ceux de l'air alvéolaire ? (i) pO2 moindre, pCO2 plus haut (ii) pO2 plus élevé, pCO2 moindre (iii) pO2 plus élevé, pCO2 plus haut (iv) pO2 moindre, pCO2 moindre

Dans l'atmosphère, ô2 est présent en grande quantité et donc, sa pression partielle est plus élevée (159 mm Hg) que pO2 dans l'air alvéolaire (104 mm Hg).

Le pCO2 est moindre dans l'atmosphère (0,3 mm Hg) par rapport à pCO2 dans les alvéoles (40 mm Hg).

Qu'arrive-t-il au processus respiratoire chez un homme qui monte une colline ?

Lorsqu'une personne monte une colline (c'est-à-dire à une altitude plus élevée), le niveau d'O2 dans l'atmosphère diminue. Donc, moins d'O2 est disponible pour respirer et O2 le niveau dans le sang commence à baisser. Il en résulte une augmentation de la fréquence respiratoire afin de répondre à l'O2 exigences du corps. Le rythme cardiaque augmente également pour augmenter l'apport de sang aux tissus afin que chaque tissu du corps reçoive suffisamment d'O2.

Définir la capacité vitale. Quelle est sa signification ?

La capacité vitale fait référence au volume d'air qu'une personne en bonne santé peut inhaler après une expiration forcée ou au volume d'air qu'une personne peut expirer après une inhalation forcée. C'est la somme du volume de réserve expiratoire (ERV), du volume courant (TV) et du volume de réserve inspiratoire (IRV). Une personne adulte normale a une capacité vitale de 3 à 5 litres.

Signification : La capacité vitale est la plus élevée lorsque la compétence physiologique du corps est la plus élevée. Il diminue à mesure que l'incompétence augmente et devient nul lorsque la respiration cesse. Cela implique que plus la capacité vitale est élevée, plus le corps est sain. En outre, il aide à éliminer l'air vicié et à fournir de l'air frais. Ainsi, la capacité vitale améliore l'échange de gaz entre les tissus du corps et l'environnement.

Qu'est-ce que le volume courant ? Découvrez le volume courant (valeur approximative) pour un humain en bonne santé en une heure.

Le volume courant est le volume d'air qui est inhalé ou expiré pendant la respiration normale. Il est d'environ 500 ml. Une personne en bonne santé respire environ 12 à 16 fois par minute.

La valeur approximative du volume courant pour un humain en bonne santé par heure peut être calculée comme suit :

Le volume courant d'un être humain en bonne santé en une heure = Volume courant par respiration X Nombre de fois qu'un être humain adulte respire par minute X 60 minutes

= 500 ml X 12-16 fois par minute X 60 minutes

Avez-vous entendu parler de l'hypoxie? Essayez de rassembler des informations à ce sujet et discutez avec vos amis.

L'hypoxie est une condition dans laquelle les tissus ne sont pas oxygénés de manière adéquate en raison d'une diminution de l'apport d'oxygène aux poumons. La privation d'oxygène peut avoir de graves effets néfastes sur diverses cellules du corps et ainsi, plusieurs processus biologiques importants sont entravés. En général, l'hypoxie entraîne un état pathologique. Il existe différents types d'hypoxie en fonction de la raison de l'apport insuffisant d'oxygène au corps :

  1. Hypoxie hypoxique ou hypoxie généralisée : Cela résulte d'une saturation insuffisante du sang en oxygène en raison d'un apport réduit en oxygène dans l'air, d'une diminution de la ventilation pulmonaire ou d'une maladie respiratoire.
  2. Hypoxie anémique : Ceci est dû à une diminution de la concentration d'hémoglobine.
  3. Hypoxie stagnante : Ceci est dû à une mauvaise circulation du sang.
  4. Hypoxie histotoxique : Cela se produit lorsque les tissus sont incapables d'utiliser l'oxygène en raison d'une intoxication au cyanure ou au monoxyde de carbone.

Quel est l'effet de la pCO2 sur le transport de l'oxygène ?

L'oxygène se lie de manière réversible à l'hémoglobine pour former l'oxyhémoglobine, qui se transporte dans tout le corps pour fournir de l'oxygène aux différents tissus. La liaison d'une molécule d'hémoglobine avec quatre molécules d'oxygène dépend de la pression partielle d'oxygène (pO2). Cependant, la pression partielle de CO2 joue également un rôle important dans la liaison de l'oxygène avec la molécule d'hémoglobine et son transport des poumons aux tissus et vice-versa.

Dans les alvéoles, la pO2 est élevé mais pCO2 est faible. Ainsi, l'oxygène se lie à l'hémoglobine et l'oxyhémoglobine est formée. Il transporte l'oxygène vers les tissus du corps. Cependant, dans les tissus, la pCO2 est supérieur à pO2. Ainsi, O2 se dissocie de l'hémoglobine et est libérée. Ici, CO2 se lie à l'hémoglobine pour former la carbamino-hémoglobine. CO2 Est ainsi transporté vers les poumons et est libéré dans la cavité pulmonaire en échange d'O2. Ainsi, on peut affirmer que l'affinité de l'hémoglobine pour O2 augmente comme pCO2 diminue.

Comment la respiration est-elle régulée ?

La respiration chez l'être humain est un processus régulé. Il est régulé par le système neuronal en fonction des exigences des tissus corporels. Elle est principalement contrôlée par deux régions régulatrices présentes dans le cerveau. Ceux-ci sont:

(a) Centre du rythme respiratoire : Il est présent dans la région médullaire du cerveau et est principalement responsable de la régulation du processus de respiration. Les zones adjacentes au centre du rythme respiratoire sont hautement chimiosensibles. Ils peuvent sentir le CO2 et les niveaux de H +, dont l'augmentation active le centre du rythme respiratoire. Une fois activé, ce centre ajuste le processus respiratoire, ce qui contribue à l'élimination du CO2 et H + du corps. Les récepteurs associés à la crosse aortique et à l'artère carotide détectent également le changement de CO2 et H + concentration et envoyer des signaux au centre du rythme respiratoire pour ajuster le processus respiratoire.

(b) Centre pneumotaxique : Il est présent dans la région du pont du cerveau. Ce centre peut modérer la fonction du centre du rythme respiratoire et réduit la durée de l'inspiration, ce qui modifie à son tour la fréquence respiratoire.

Quels sont les principaux mécanismes de transport du CO2? Expliquer.

Le sang est le moyen de transport du CO2. Il y a trois manières principales par lesquelles le CO2 est transporté dans le corps :

  • Par les globules rouges (globules rouges) : l'hémoglobine présente dans les globules rouges transporte environ 20 à 25 % de CO2 comme carbamino-hémoglobine. L'hémoglobine transporte le CO2 ainsi que O2 et ce transport de CO2 dépend de la pression partielle de ces gaz. S'il y a une pression partielle élevée de O2, puis CO2 est dissocié et O2 est acquis par l'hémoglobine (comme dans les poumons où O2 est présent en abondance). Lorsque le sang oxygéné atteint les tissus, en raison de la pression partielle élevée de CO2, l'hémoglobine perd O2 et acquiert du CO2. Ce CO2 est transporté vers les poumons pour son échange avec O2.
  • Par les globules rouges et le plasma sous forme d'ion bicarbonate : Près de 70 % de CO2 est transporté sous forme d'ions bicarbonate. Les globules rouges contiennent une très grande quantité d'une enzyme appelée anhydrase carbonique. Cette enzyme est également présente en quantités infimes dans le plasma. Une grande partie du CO2, en diffusant dans le plasma sanguin, se combine avec l'eau pour former de l'acide carbonique à l'aide de l'enzyme anhydrase carbonique. Par la suite, l'acide carbonique se dissocie en ions bicarbonate et hydrogène par l'action de la même enzyme. Ainsi, le CO2 est transporté sous forme d'ions bicarbonate.
  • Environ 7% de CO2 est transporté à l'état dissous à travers le plasma. CO2 se combine avec l'eau pour former de l'acide carbonique.

La diffusion des gaz se produit uniquement dans la région alvéolaire et non dans les autres parties du système respiratoire. Pourquoi?

L'échange gazeux (échange d'O2 et Cie2) se produit dans notre corps par simple diffusion entre les capillaires sanguins autour des alvéoles et les gaz présents dans les alvéoles. Les alvéoles sont constituées de couches minces et hautement perméables de cellules épithéliales squameuses. Les raisons de la diffusion gazeuse dans la région alvéolaire sont les suivantes :

  1. Concentration et pression : La diffusion est un processus dépendant de la concentration et de la pression. La barrière entre les capillaires et les alvéoles est mince et elle facilite la diffusion gazeuse de la région de pression partielle supérieure à inférieure. La pression apportée par un gaz individuel dans un mélange gazeux est appelée sa pression partielle. La pression partielle de O2 est élevé dans l'air présent à l'intérieur des poumons par rapport au sang désoxygéné dans les capillaires pulmonaires. Cela signifie qu'il existe un gradient de concentration pour O2 entre les poumons et le sang. Ainsi, O2 peut facilement se diffuser de l'air alvéolaire dans le sang des capillaires alvéolaires. Un gradient de concentration inverse est présent pour le CO2, donc diffusion de CO2 se déroule en sens inverse.
  2. Nature des membranes au site d'échange : La région où a lieu la diffusion est constituée de trois couches principales à savoir l'épithélium pavimenteux mince des alvéoles, l'endothélium des capillaires alvéolaires et la substance basale entre eux. L'épaisseur totale de ces trois couches est inférieure au millimètre, ce qui la rend idéale pour servir de site de diffusion de gaz.

Indiquez le volume d'air restant dans les poumons après une respiration normale.

Le volume d'air qui reste dans les poumons après une respiration normale est appelé FRC (capacité résiduelle fonctionnelle). Cela comprend le volume de réserve expiratoire (VRE, volume d'air supplémentaire, qu'une personne peut expirer par une expiration forcée) et le volume résiduel (VR, le volume d'air restant dans les poumons même après une expiration forcée). Chez un individu normal, la VRE est d'environ 1000 à 1100 ml tandis que la VR est d'environ 1100 à 1200 ml.

FRC = 1000 (ou 1100 ml) + 1100 (ou 1200) ml

Ainsi, le volume d'air restant dans les poumons après une respiration normale est d'environ 2100 ml à 2300 ml.

Distinguer entre (a) IRV et ERV (b) Capacité inspiratoire et capacité expiratoire. (c) Capacité vitale et Capacité pulmonaire totale.

Il est d'environ 2500-3500 ml.

Il est d'environ 1000-1100 ml.

(b) Capacité inspiratoire et capacité expiratoire :

(c) Capacité vitale et Capacité pulmonaire totale :

Il comprend l'ERV, l'IRV et le volume courant.

Cela comprend la VRE, la VIR, le volume résiduel et le volume courant.

Définir la courbe de dissociation de l'oxygène. Pouvez-vous suggérer une raison pour son motif sigmoïde?

L'oxygène est transporté dans le sang par l'hémoglobine sous forme d'oxyhémoglobine. Chaque molécule d'hémoglobine peut transporter un maximum de quatre O2 molécules. La liaison de l'oxygène à l'hémoglobine est principalement affectée par la pression partielle d'O2 (pO2). Cependant, la pression partielle de dioxyde de carbone (pCO2), la concentration en H + et la température affectent également la liaison de l'oxygène à l'hémoglobine. Lorsque la pression partielle d'oxygène est élevée comme dans les alvéoles, l'hémoglobine se lie à l'oxygène et forme de l'oxyhémoglobine. Cependant, dans les tissus où pO2 est faible, l'oxygène se dissocie de l'oxyhémoglobine. Le pourcentage de saturation de l'hémoglobine en oxygène à divers pO2 peut être étudiée en utilisant la courbe de dissociation de l'oxygène. La courbe de dissociation de l'oxygène est une courbe sigmoïde qui est obtenue en traçant le pourcentage de saturation de l'hémoglobine avec O2 contre pO2.

La courbe de dissociation de l'oxygène est de forme sigmoïde car la liaison des molécules d'oxygène à l'hémoglobine est coopérative. Cela signifie que la liaison du premier O2 molécule à l'hémoglobine augmente l'affinité de l'hémoglobine pour une autre molécule d'oxygène. En conséquence, l'hémoglobine attire plus d'oxygène et donc, le graphique montrant le pourcentage de saturation de l'hémoglobine avec O2 contre pO2 apparaît sigmoïde.

Expliquer le processus d'inspiration dans des conditions normales.

Le processus de prise d'air de l'extérieur du corps dans les poumons est appelé inhalation ou inspiration. Le processus d'inspiration implique la génération du gradient de pression entre l'atmosphère et les poumons. L'inspiration a lieu lorsque la pression dans les poumons est inférieure (pression négative) à la pression atmosphérique. Le processus d'inspiration comprend les étapes suivantes :

  • Une pression négative est générée dans les poumons à l'aide du diaphragme et des muscles intercostaux (muscles intercostaux internes et externes)
  • La contraction du diaphragme augmente le volume de la chambre thoracique dans l'axe antéropostérieur.
  • La contraction des muscles intercostaux externes augmente le volume de la chambre thoracique dans l'axe dorsoventral en soulevant les côtes et le sternum.
  • L'augmentation du volume thoracique entraîne une augmentation du volume pulmonaire.
  • L'augmentation du volume pulmonaire entraîne une diminution de la pression intra-pulmonaire par rapport à la pression atmosphérique.
  • Une diminution de la pression intra-pulmonaire (pression négative par rapport à la pression atmosphérique) permet à l'air de se déplacer dans les poumons, c'est-à-dire l'inspiration ou l'inhalation.

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