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Mécanisme de transport dans l'absorption des monosaccharides dans l'intestin grêle

Mécanisme de transport dans l'absorption des monosaccharides dans l'intestin grêle


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Dans la membrane cellulaire des cellules intestinales, il existe une protéine porteuse mobile appelée Sodium Dependent Glucose Transporter (SGLT1). Elle transporte le glucose et le galactose à l'intérieur de la cellule en utilisant de l'énergie. L'énergie est dérivée de la pompe sodium-potassium (Primary Active Transport) .Comment est-il possible que nous ayons également besoin d'énergie dans la pompe Na-K ?


D'après ma première lecture à ce sujet, le SGLT1 n'utilise pas lui-même directement l'énergie sous forme d'ATP. https://en.wikipedia.org/wiki/Sodium-glucose_transport_proteins Il semble que l'absorption des sucres par cette protéine soit réalisée par cotransport. Dans ce cas, ils « font du stop » dans l'épithélium intestinal en suivant le flux d'ions sodium dans les cellules épithéliales. La raison pour laquelle les ions Na+ s'écoulent dans les cellules épithéliales est due à leur concentration plus élevée à l'extérieur des cellules. Ce gradient de concentration est créé et maintenu par la pompe Na-K. Ainsi, l'ATP est utilisé pour créer un gradient chimique, plus élevé [Na+] à l'extérieur qu'à l'intérieur. Ensuite, le flux naturel de Na+ vers le bas de son gradient "entraîne" les sucres.


Le passage à la fois du glucose et du galactose, chimiquement très similaire, est médié par un transporteur appelé SGLT1, acronyme de Sdépendant de l'odium GLucose coTransporter 1, qui effectue le co-transport d'une molécule de glucose/galactose avec deux ions sodium (alors de l'énergie sera dépensée pour éliminer le sodium de la cellule et ainsi maintenir le gradient le long duquel d'autres sodium peuvent entrer à nouveau).
Le fructose, chimiquement différent du glucose et du galactose, pénètre dans les cellules par diffusion facilitée, également appelée transport passif (pas de dépense énergétique) grâce au transporteur GLUT5 (acronyme de GLucose Ttransporteur type 5).

Fig. 1 – Microvillosités du duodénum

Les trois monosaccharides quittent la cellule par le transporteur GLUT2 (acronyme de GLucose Transporter de type 2), pénètrent dans la circulation sanguine (veine porte), atteignent le foie puis sont distribués dans différents tissus.
L'absorption d'électrolytes et de solutés, dans ce cas NaCl et des monosaccharides, mais c'est la même chose e. g. pour les acides aminés, s'accompagne du mouvement de l'eau, vraisemblablement grâce au gradient osmotique produit par l'absorption des susdites molécules. On pense que SGLT1 est l'un des principaux activateurs de l'absorption d'eau et, sur la base des données expérimentales obtenues à partir d'études sur les ovocytes de Xenopus, il semble que le transport de deux ions sodium et d'une molécule de glucose s'accompagne du passage de 260 molécules d'eau, c'est-à-dire environ 3 litres d'eau pour 100 grammes de glucose absorbé, et compte tenu du transport du glucose absorbé quotidiennement par les aliments, cela pourrait entraîner l'absorption de plusieurs litres d'eau par le tractus gastro-intestinal (jusqu'à 9-11 litres si en le calcul des acides aminés sont également pris en considération).


L'intestin grêle est l'endroit où se produit la plupart des digestions chimiques. La plupart des enzymes digestives qui agissent dans l'intestin grêle sont sécrétées par le pancréas et pénètrent dans l'intestin grêle par le canal pancréatique.

Les enzymes pénètrent dans l'intestin grêle en réponse à l'hormone cholécystokinine, qui est produite dans l'intestin grêle en réponse à la présence de nutriments. L'hormone sécrétine provoque également la libération de bicarbonate dans l'intestin grêle par le pancréas afin de neutraliser l'acide potentiellement nocif provenant de l'estomac.

Intestin grêle: Cette image montre la position de l'intestin grêle dans le tractus gastro-intestinal.

Les trois grandes classes de nutriments qui subissent la digestion sont :

  1. Protéines. Ceux-ci sont dégradés en petits peptides et acides aminés avant absorption. Leur dégradation chimique commence dans l'estomac et se poursuit dans le gros intestin. Les enzymes protéolytiques, y compris la trypsine et la chymotrypsine, sont sécrétées par le pancréas et clivent les protéines en peptides plus petits. La carboxypeptidase, qui est une enzyme de bordure en brosse pancréatique, divise un acide aminé à la fois. L'aminopeptidase et la dipeptidase libèrent les produits d'acides aminés finaux.
  2. Lipides (graisses). Ceux-ci sont dégradés en acides gras et en glycérol. La lipase pancréatique décompose les triglycérides en acides gras libres et monoglycérides. La lipase pancréatique agit à l'aide des sels de la bile sécrétés par le foie et la vésicule biliaire. Les sels biliaires se fixent aux triglycérides pour aider à les émulsionner et faciliter l'accès par la lipase pancréatique. Cela se produit parce que la lipase est soluble dans l'eau, mais les triglycérides gras sont hydrophobes et ont tendance à s'orienter les uns vers les autres et à s'éloigner de l'environnement intestinal aqueux. Les sels biliaires sont la principale chose qui maintient les triglycérides dans leur environnement aqueux jusqu'à ce que la lipase puisse les briser en composants plus petits qui peuvent pénétrer dans les villosités pour être absorbés.
  3. Les glucides. Certains glucides sont dégradés en sucres simples, ou monosaccharides (par exemple, le glucose). L'amylase pancréatique décompose certains glucides (notamment l'amidon) en oligosaccharides. D'autres glucides passent non digérés dans le gros intestin pour être ensuite manipulés par les bactéries intestinales.

Capacité d'absorption et diagnostic

L'absorption du fructose chez l'homme semble être limitée à des concentrations élevées de fructose, ce qui est cohérent avec la capacité d'absorption limitée d'un système de transport facilitant (11). Il a été démontré que la proportion d'adultes testés qui présentent une malabsorption du fructose par un BHT dépend de la dose de fructose administrée (Fig. 2) (4, 15, 41, 50, 54). Fonctionnellement, une malabsorption du fructose peut donc survenir lorsque l'apport alimentaire est supérieur à la capacité d'absorption (en tenant compte de la forme du fructose et de la présence de glucose pour améliorer l'absorption, voir la discussion ci-dessous). Si la malabsorption du fructose se produit en raison d'un seuil d'absorption réduit, correspondant potentiellement à une capacité de transport réduite, il n'y aura pas de réponse diagnostique dichotomique claire à la question de la malabsorption. Au contraire, il y aura, à la fois chez les personnes en bonne santé et chez celles symptomatiques de malabsorption, une gamme de capacités d'absorption du fructose, qui sont équilibrées par rapport à la consommation alimentaire de fructose. Pour définir la malabsorption du fructose comme un niveau inhabituellement faible d'absorption du fructose, il faudrait une dose de sucre pour le BHT que la plupart des personnes en bonne santé peuvent tolérer d'après des études antérieures, ce seuil semble être ∼ 15 g de fructose (Fig. 2) (50, 54 ). Le BHT montre une relation directe entre la dose de fructose et la malabsorption et démontre qu'il existe une capacité d'absorption limitée dose-dépendante même chez les individus en bonne santé.

Figure 2.Relation entre la dose de fructose (grammes) et le pourcentage de résultats positifs pour la malabsorption sur le test d'hydrogène respiratoire au fructose chez des adultes en bonne santé (r = 0.86, P < 0,001, m = 19, régression logarithmique, SPSS 18.0 pour Windows) à partir de 9 études (numéros de référence entre parenthèses) intégrant 455 tests respiratoires à l'hydrogène : a (3), b (4), c (15), d (20), e (41) , f (50), g (54), h (59), i (61).


Mécanisme de transport dans l'absorption des monosaccharides dans l'intestin grêle - Biologie

Digestion et absorption des protéines et des glucides

Digestion et absorption des protéines

Informations générales:

1. Les humains doivent ingérer des protéines, des glucides et des lipides pour maintenir la fonction des tissus et des organes.

2. La plupart de ces nutriments sont constitués de gros polymères qui doivent être décomposés avant de pouvoir être mis à la disposition des cellules intestinales pour le transport.

3. Les protéines alimentaires sont clivées par des hydrolases avec une spécificité pour la liaison peptidique (peptidases).

4. Endopeptidases (alias protéases): attaquent les liaisons protéiques internes en libérant de gros fragments peptidiques.

Exopeptidases : séparent un acide aminé à la fois du.

NH3 + , amino peptidases ou COO - terminus, carboxy peptidase.

5. Les endo- et exopeptidases fonctionnent de concert

Digestion et absorption des protéines

1. Le HCl gastrique est responsable du faible pH <2 du suc gastrique.

2. L'acide gastrique tue les micro-organismes et dénature les protéines alimentaires en les préparant à l'hydrolyse par les protéases.

3. Les sucs gastriques contiennent les protéases acides stables de la famille des pepsines, qui produisent de gros fragments peptidiques et certains acides aminés libres.

4. La digestion des protéines à ce stade est partielle, car les acides aminés et les petites protéines pénètrent dans le duodénum, ​​ils déclenchent la libération de cholectystokinine-pancréozymine (CCK-PZ) dans la circulation sanguine.

Cette libération initie la sécrétion de zymogènes de protéase par le pancréas et la libération d'entéropeptidase dans l'intestin.

1. Le suc pancréatique est riche en proenzymes endopeptidase et en carboxypeptidases.

2. Entéropeptidase convertit trypsinogène pancréatique en trypsine.

3. La trypsine active de manière autocatalytique davantage de trypsinogène et d'autres proenzymes, libérant la chymotrypsine, l'élastase et les carboxypeptidases A et B.

Sécrétion et activation des protéases pancréatiques:

Digestion à la frontière de la brosse (surface des cellules épithéliales intestinales) :

1. Étant donné que le suc pancréatique ne contient pas d'activité aminopeptidase appréciable, la digestion finale des di- et petits peptides dépend des enzymes de la bordure en brosse.

2. La surface des cellules épithéliales intestinales est riche en endopeptidases et aminopeptidases.

3. Les produits finaux de la digestion de la surface cellulaire sont les acides aminés libres et les di- et tripeptides.

1. Après la digestion, les acides aminés et les petits peptides sont co-absorbés avec le sodium via des acides aminés spécifiques à un groupe ou des systèmes de transport de peptides.

2. Ces processus sont médiés par les porteurs, ils discriminer entre les acides aminés L naturels et les acides aminés D, ils nécessitent de l'énergie (provenant du gradient Na+, Na-K ATPase) et des températures physiologiques.

Au moins cinq systèmes de transport aux frontières en brosse existent pour:

[. acides aminés neutres (aliphatiques et aromatiques non chargés)

\. acides aminés basiques (Lys, Arg, Cys, Cys-Cys)

]. acides aminés acides (Asp, Glu)

^. acides imino (Pro, Hydroxyproline)

_. di- et tripeptides

Défaut génétique du transporteur d'acides aminés neutres.

Symptômes : dermatite due à une malabsorption du tryptophane (flux de "niacine")

Conséquences : l'absorption des di- et tripeptides sans gravité fournit des quantités minimales d'acides aminés neutres essentiels sur le plan alimentaire.

Précurseur des calculs rénaux

Symptômes : formation douloureuse de calculs rénaux due à une mauvaise absorption de la cystine (deux cystéines liées au disulfure)

Destruction et aplatissement des villosités intestinales entraînant une malabsorption généralisée.

Causes : infection bactérienne ou gluten (contenu dans certaines céréales comme le blé et l'orge) sensibilité.

Digestion et absorption des glucides

1. Les glucides constituent une composante majeure des besoins caloriques quotidiens,

40%.

2. Monosaccharides - n'ont pas besoin d'hydrolyse avant l'absorption.

Disaccharides - nécessitent des enzymes de bordure en brosse.

Polysaccharides - nécessitent des enzymes de bordure en brosse, ainsi que de l'amylase pancréatique et de l'amylase salivaire pour la digestion.

Hydrolysé par une -amylase en maltotriose, une -limite dextrine, maltose, glucose

Présent dans la salive et le suc pancréatique.

Spécifique pour les liaisons internes a-1,4-glucosidiques dans l'amidon.

Brosse Border Glucides Digestion:

L'hydrolyse finale des di- et oligosaccharides en monosaccharides est réalisée par des a-glucosidases à la surface de l'intestin grêle.

Les monosaccharides sont absorbés par le transport médié par le transporteur.

Au moins deux types sont connus :

[. Na + transporteur de monosaccharide

\. Système de transport de monosaccharide de type diffusion indépendant Na +

1. Les di-, oligo- et polysaccharides qui ne sont pas hydrolysés par une -amylase et/ou une bordure en brosse enzymes ne peuvent pas être absorbés.

2. Ces glucides atteignent le tractus inférieur de l'intestin qui contient des bactéries .

3. Les bactéries utilisent la plupart des glucides restants, les métabolisant et produisant des sous-produits tels que : l'hydrogène gazeux, le méthane et le dioxyde de carbone.

Avis de non-responsabilité : les points de vue et opinions exprimés sur les pages non officielles de l'Université d'État de Californie, du corps professoral, du personnel ou des étudiants de Dominguez Hills sont strictement ceux des auteurs de la page. Le contenu de ces pages n'a pas été révisé ou approuvé par la California State University, Dominguez Hills.


Où vont les monosaccharides juste après leur absorption dans la circulation sanguine de l'intestin grêle ?

Le glucose, le galactose et le fructose sont transportés hors de l'entérocyte par un autre transporteur d'hexose (appelé GLUT-2) dans la membrane basolatérale. Ces monosaccharides puis diffuser "vers le bas" un gradient de concentration dans capillaire sang à l'intérieur les villosités.

De même, quelles substances peuvent être absorbées dans l'intestin grêle ? Des exemples de nutriments absorbés par l'intestin grêle comprennent les glucides, lipides, protéines, fer, vitamines et l'eau.

De plus, où les monosaccharides vont-ils en premier après l'absorption ?

Ces monosaccharides sommes absorbé dans la circulation sanguine et transportés vers le foie, où le fructose et le galactose sont convertis en glucose, qui est soit stocké dans le foie, soit transporté dans le sang pour être délivré à vos cellules.

Où va le glucose après l'intestin grêle ?

Ces sucres sont ceux qui sont finalement absorbés dans le intestin grêle. Une fois absorbés, ils sont encore plus traités par le foie et stockés sous forme de glycogène. Autre le glucose est transporté dans le corps par la circulation sanguine. L'hormone insuline est libéré du pancréas et permet la glucose être utilisé comme énergie.


RÉSULTATS

Les biopsies duodénales prélevées chez les sujets témoins et les patients diabétiques étaient de poids similaire (5,4 ± 1,1 et 5,2 ± 1,5 mg, respectivement). Cela s'est reflété dans les valeurs de protéines totales récupérées à partir de chaque biopsie, qui étaient de 1,25 ± 0,4 et 1,1 ± 0,3 mg pour les sujets témoins et les patients diabétiques, respectivement.

Transport de monosaccharides.

Les résultats pour les taux initiaux de transport de d-glucose par le BBMV isolé sont présentés dans la Fig.1. Le d-glucose a été transporté d'une manière Na + -dépendante, et les taux initiaux de transport du glucose étaient de 26,9 ± 2,9 et 85,1 ± 16,3 pmol · s -1 · mg protéine -1 chez les témoins et les diabétiques BBMV, respectivement. Le taux initial d'absorption du d-glucose était 3,3 fois plus élevé (P < 0,05) dans le BBMV isolé à partir de biopsies de patients diabétiques par rapport à ceux de témoins.

Fig. 1.Taux initial d'absorption de d-glucose dans les vésicules membranaires en brosse (BBMV) préparées à partir de biopsies duodénales de sujets témoins et de patients diabétiques. Le taux initial de transport 0,1 mM de d-glucose dans le BBMV a été mesuré à 37°C en présence de NaSCN, en utilisant la technique d'arrêt de filtration rapide, comme décrit précédemment (Réf. 31). Les valeurs sont des moyennes ± ET de 8 expériences réalisées en triple (P = 0.012).

Il a été proposé (19, 20) que GLUT2, un transporteur de monosaccharides BLM, est présent sur la membrane luminale des entérocytes jéjunaux de rat et que l'activité et l'abondance de cette protéine sont améliorées dans les intestins des rats atteints de diabète induit par la streptozotocine. Pour évaluer la présence potentielle de GLUT2 dans le BBMV isolé de sujets témoins et de patients diabétiques, l'absorption de 1 mM de 2-désoxy-d-glucopyranoside a été mesurée en présence et en l'absence de 50 M de cytochalasine B. Il n'y avait pas de cytochalasine B sensible 2 -deoxy-d -glucopyranoside transport dans l'un ou l'autre groupe de vésicules membranaires, indiquant l'absence de GLUT2 fonctionnel.

Détermination de l'abondance des protéines de transport des monosaccharides.

Pour déterminer si l'augmentation de l'activité SGLT1 observée dans les échantillons diabétiques était due à une augmentation des niveaux de protéine SGLT1, nous avons effectué une analyse Western blot. Comme le montre la figure 2, l'anticorps reconnaît une seule protéine de 78 kDa (12), correspondant à SGLT1, dans les échantillons provenant à la fois des sujets témoins et des patients diabétiques. Cette bande a été spécifiquement bloquée en préabsorbant l'anticorps primaire avec le peptide immunisant (données non présentées). Une multiplication par 4,3 (P < 0,01) dans l'abondance de SGLT1 dans le BBMV isolé de patients diabétiques (85,2 ± 13,4 pmol/mg de protéine,m = 6) par rapport aux témoins (20,0 ± 5,6 pmol/mg de protéine, m = 6) a été déterminé par Western blot quantitatif, en utilisant le peptide synthétique contre lequel l'anticorps SGLT1 a été élevé comme standard (9). L'abondance du transporteur de fructose GLUT5 a également été déterminée dans la même population de BBMV par Western blot. Les résultats (Fig. 2) indiquent que le niveau du transporteur de fructose GLUT5 est également augmenté de manière significative, étant 4,1 fois plus élevé (P < 0,01) chez les patients diabétiques par rapport aux sujets témoins.

Figure 2.Analyse Western blot de l'expression de SGLT1 et GLUT5 dans le BBMV isolé à partir de biopsies duodénales de sujets témoins (C) et de patients diabétiques (D). Les protéines de BBMV (7 g/piste) ont été séparées sur des gels de polyacrylamide à 8 % (p/vol) contenant 0,1 % (p/vol) de SDS puis électrotransférées sur membrane de difluorure de polyvinylidène (PVDF) (Immun-Blot PVDF, Bio-Rad). SGLT1 a été quantifié comme décrit précédemment (Réf. 9). L'intensité des bandes immunoréactives détectées dans le BBMV à partir des échantillons témoins et diabétiques a été quantifiée par densitométrie à balayage (Phoretix). Pour SGLT1, les valeurs sont des moyennes ± SE exprimées en pmol de protéine SGLT1/mg de protéine BBMV (m = 6). Pour GLUT5, les valeurs sont des moyennes ± SE données en abondance densitométrique (m = 6). Mm, masse moléculaire.

L'analyse par transfert Western, avec un anticorps dirigé contre la région COOH-terminale du GLUT2 humain (37), n'a présenté aucune réaction croisée avec les protéines du BBMV provenant de sujets témoins ou de patients diabétiques. Cependant, l'anticorps a réagi avec une protéine de 55 kDa dans le BLMV isolé à partir de morceaux réséqués d'intestin grêle humain. Il n'y a eu aucune réaction croisée de l'anticorps GLUT2 avec des protéines dans le BBMV isolé à partir des mêmes segments réséqués d'intestin humain (Fig.3). Ces dernières données indiquent que GLUT2 n'est pas exprimé sur la membrane luminale de l'intestin d'humains sains et/ou diabétiques. Les données montrent également que les BBMV isolés de l'intestin humain sont exempts de toute contamination par le BLM.

Figure 3.Analyse Western blot de l'expression de GLUT2 dans les vésicules membranaires basolatérales (BLMV) et BBMV isolées à partir de résections et de biopsies de l'intestin grêle humain. Les protéines BBMV et BLMV (10 µg/piste) ont été séparées sur des gels de polyacrylamide à 8 % (p/vol) contenant 0,1 % (p/vol) de SDS puis électrotransférées sur membrane PVDF (Immun-Blot PVDF, Bio-Rad). Les membranes ont été sondées avec un anticorps polyclonal dirigé contre GLUT2 humain. Voie 1, BBMV isolé à partir d'un morceau réséqué d'intestin grêle proximal humain voie 2, BLMV isolé à partir d'une coupe du même tissu que voie 1voie 3, BBMV isolé à partir de biopsies duodénales de sujets témoins, voir Fig. 2 également voie 4, BBMV isolé à partir de biopsies duodénales de patients diabétiques, voir également la figure 2.

Abondance et activités des disaccharidases dans le BBMV intestinal de patients diabétiques et de sujets témoins.

Après avoir démontré qu'il existe une augmentation significative des taux de protéines SGLT1 et GLUT5 dans l'intestin de patients diabétiques par rapport à l'intestin d'individus sains, nous avons cherché à déterminer si cette augmentation est spécifique ou résulte d'une modification généralisée des taux de Protéines BBMV. Par conséquent, les niveaux des disaccharidases lactase et sucrase ont été mesurés dans les mêmes populations de BBMV, et les résultats sont présentés dans la Fig.4. Comme évalué par des analyses densitométriques (Fig. 4), les taux de sucrase (277,8 ± 26,4 chez les sujets témoins contre 391 ± 42,9 chez les patients diabétiques) ont été multipliés par 1,4 (P < 0,1) et l'abondance de lactase (195,1 ± 34,8 chez les sujets témoins contre 294,9 ± 43,2 chez les patients diabétiques) a été multipliée par 1,5 (P < 0.05). Les activités sucrase et lactase ont été mesurées dans les mêmes populations de BBMV et se sont avérées être augmentées dans le BBMV des patients diabétiques de 2,5 et 2,2 fois, respectivement, par rapport aux témoins (tableau 1), indiquant que l'augmentation de l'abondance de ces disaccharidases est due à une protéine fonctionnelle améliorée. Il n'y avait aucune différence dans les valeurs d'enrichissement ou de récupération entre les groupes témoins et diabétiques, indiquant que les différences d'activité et d'abondance ne sont pas dues à une variation de la pureté du BBMV.

Figure 4.Analyse Western blot de l'expression de la disaccharidase dans le BBMV isolé à partir de biopsies duodénales de sujets témoins (C) et de patients diabétiques (D). La membrane PVDF utilisée sur la figure 2 a été extraite et sondée avec des anticorps monoclonaux dirigés contre la sucrase puis la lactase, comme décrit dans les méthodes. L'intensité des bandes immunoréactives détectées dans le BBMV à partir des échantillons témoins et diabétiques a été quantifiée par densitométrie à balayage (Phoretix). Les valeurs sont des moyennes ± SE données en abondance densitométrique (m = 6).

Tableau 1. Activité sucrase et lactase dans le BBMV isolé à partir de biopsies duodénales de patients témoins et diabétiques

Les valeurs sont des moyennes ± SE d'expériences réalisées en double. Les résultats sont donnés en mol · min -1 · mg de protéine -1 , sauf pour la récupération, qui est donnée en %. Pour l'activité sucrase de contrôle, n = 5 et pour l'activité lactase de contrôle, n = 8. Pour les groupes diabétiques, n = 6. Les activités spécifiques de la sucrase et de la lactase ont été mesurées dans les vésicules membranaires en brosse (BBMV), comme décrit précédemment (Ref .31). Les concentrations de glucose ont été déterminées en utilisant un kit disponible dans le commerce (Boehringer-Mannheim). La lactase a été dosée en présence de 0,2 mM de p-chloromercuribenzoate pour inhiber toute activité potentielle de -galactosidase lysosomale.

L'augmentation de 1,4 à 1,5 fois des niveaux de disaccharidases indique que l'augmentation des niveaux de protéines BBM pourrait être, en partie, due à une augmentation généralisée des niveaux de protéines dans l'intestin des patients diabétiques. Il est à noter, cependant, que cette augmentation est la moitié de celle de l'augmentation globale de l'abondance de SGLT1 et GLUT5 détectée dans le BBMV isolé de l'intestin de patients diabétiques.

Abondance des protéines structurales β-actine et villine dans le BBMV intestinal de patients diabétiques et de sujets témoins.

Pour déterminer si les changements dans les niveaux de protéines BBM dans l'intestin des patients diabétiques sont liés à une modification de la structure intestinale, nous avons mesuré l'abondance des protéines structurelles β-actine et villine. Les résultats sont donnés dans la Fig.5. L'abondance de la -actine était de 247,9 ± 80,4 U dans le BBMV isolé de l'intestin des sujets témoins et de 515,8 ± 102,6 U chez les patients diabétiques, ce qui représente une augmentation de 2,1 fois (P < 0,005) en β-actine dans les échantillons de BBMV des patients diabétiques. Une augmentation similaire de 2,2 fois (P < 0,1) a été observée dans les niveaux de villine, l'abondance était de 26,2 ± 4,2 contre 58,9 ± 11,6 U chez les sujets témoins contre les patients diabétiques.

Figure 5.Analyse par transfert Western de l'expression de la villine et de la -actine dans le BBMV isolé à partir de biopsies duodénales de sujets témoins (C) et de patients diabétiques (D). Les membranes en PVDF ont été dépouillées et sondées avec des anticorps monoclonaux dirigés contre la -actine puis la villine, comme décrit dans les méthodes. L'intensité des bandes immunoréactives détectées dans le BBMV à partir des échantillons témoins et diabétiques a été quantifiée par densitométrie à balayage (Phoretix). Les valeurs sont des moyennes ± SE données en abondance densitométrique (m = 6).

Analyse Northern blot.

Pour déterminer si les changements dans les niveaux de protéines de transport de monosaccharides étaient en corrélation avec des modifications des niveaux de l'ARNm correspondant, nous avons effectué un transfert Northern d'échantillons d'ARN isolés à partir de biopsies de contrôle et de diabétiques. Les résultats sont présentés dans la Fig.6. La charge d'ARN, telle qu'évaluée par l'ARNr 18S, était similaire dans tous les échantillons et indiquait qu'il n'y avait pas de différence significative dans les niveaux d'ARNr 18S entre les échantillons diabétiques et témoins. Pour corriger les variations négligeables de la charge, nous avons normalisé toutes les valeurs de densitométrie aux signaux d'ARNr 18S.

Figure 6.Analyse Northern blot de l'ARN total isolé à partir de biopsies duodénales de sujets témoins (C) et de patients diabétiques (D). L'ARN total (5 ug/piste) a été séparé sur un gel dénaturant d'agarose à 1 % et transféré sur une membrane en nylon (Hybond N, Amersham). Les échantillons ont été soumis à un transfert de Northern avec une sonde d'ADNc de SGLT1 humain marquée au 32P, comme décrit dans les méthodes. Les membranes ont été successivement dépouillées et sondées pour la GLUT5 humaine, la -actine, l'ARNr 18S et la GLUT2 humaine. Des autoradiographies ont été scannées, et les signaux des échantillons témoins et diabétiques ont été quantifiés densitométriquement (Phoretix). Les valeurs sont des moyennes ± SE données en unités densitométriques (m= 5).

La sonde d'ADNc SGLT1 humaine s'est hybridée à trois transcrits dans tous les échantillons, un transcrit majeur d'environ 4,8 kb et deux transcrits mineurs de 2,6 et 2 kb, conformément aux rapports précédents (18). L'analyse densitométrique a indiqué une augmentation significative de 3,1 fois (P < 0,05) dans l'abondance totale des transcrits dans les échantillons d'ARN isolés de l'intestin de patients diabétiques. La sonde d'ADNc GLUT5 humaine a identifié trois transcrits (4) de ∼3,8, 2 et 1,5 kb dans les échantillons d'ARN de contrôle et diabétique. Les niveaux d'ARNm de GLUT5 étaient trois fois plus élevés (P < 0,05) dans les échantillons diabétiques par rapport aux témoins. La sonde d'ADNc GLUT2 humaine s'est hybridée à trois transcrits de 5,4, 3,4 et 2,9 kb, conformément aux rapports précédents (4). Les niveaux d'ARNm de GLUT2 étaient trois fois plus élevés (P < 0,05) dans les échantillons diabétiques par rapport aux témoins. Il n'y avait pas de différence significative dans les niveaux d'ARNm de -actine (55 ± 5 contre 56 ± 5 unités arbitraires pour les sujets témoins contre les patients diabétiques, respectivement) entre les deux groupes.


Absorption des glucides



L'amidon est le glucide le plus répandu dans l'alimentation humaine. Celui-ci est décomposé en glucose en deux étapes :

  • Dans la bouche, amylase salivaire commence à digérer l'amidon. Bien qu'il n'y ait pas beaucoup de digestion, cela aide à débarrasser la bouche de l'amidon, ce qui aide à prévenir les infections bactériennes.
  • Le reste de l'amidon est digéré par amylase pancréatique dans le duodénum pour créer du maltose, un disaccharide. Le glycogène est également digéré.
  • Les disaccharides sont digérés en monosaccharides par disaccharidases. Cela comprend le maltose, le saccharose et le lactose utilisant trois enzymes différentes :

saccharose ? glucose + fructose

lactose ? glucose + galactose

Les disaccharidases se trouvent généralement dans la membrane des cellules épithéliales de l'iléon, de sorte que le glucose peut être fabriqué dans la région où il doit être absorbé.

Au cours de la digestion, les glucides sont absorbés par les cellules épithéliales de l'intestin grêle selon différentes méthodes :


Comment le glucose est-il absorbé par le tractus gastro-intestinal ? Comment les niveaux de glucose dans le sang sont-ils maintenus?

Le glucose est absorbé par le mécanisme de co-transport du glucose sodique.
La glycémie est maintenue par le foie, l'insuline, le glucagon et certaines autres hormones.

Explication:

Absorption du glucose Le transport des nutriments de la lumière intestinale vers la circulation sanguine est appelé absorption.

Les aliments glucidiques que nous consommons sont digérés en monosaccharides (glucose, fructose, galactose). Près de 80 pour cent de ces monosaccharides sont du glucose. Le glucose est absorbé dans l'intestin grêle par les cellules absorbantes.

Le processus de transport du glucose de la lumière intestinale vers la cellule absorbante comporte deux étapes. Dans la première étape, les ions sodium de l'intérieur des cellules sont transportés vers le liquide interstitiel. Cela conduit à une faible concentration de sodium à l'intérieur de la cellule.

Commence alors la deuxième étape. En raison de la faible teneur en sodium à l'intérieur des cellules, les ions sodium sont transportés à partir de la lumière intestinale par diffusion facilitée (diffusion à l'aide de protéines de transport). La protéine de transport qui aide dans ce cas, a une particularité. Il transporte l'ion sodium avec le glucose. En fait, cette protéine entraîne le glucose avec l'ion sodium de la lumière dans la cellule.

Une fois dans la cellule, d'autres protéines de transport et enzymes provoquent une diffusion facilitée du glucose à travers les membranes basales et latérales de la cellule dans le liquide interstitiel et de là dans le sang.

Régulation de la glycémie Chez une personne normale, la glycémie est étroitement contrôlée par les mécanismes suivants :


Voir la vidéo: Absorption et Transport des Lipides (Septembre 2022).


Commentaires:

  1. Fred

    étain

  2. Gavyn

    Vous ne pouvez pas l'expliquer plus en détail?

  3. Alafin

    Comme toujours, je n'aimais rien, c'est monotone et ennuyeux.

  4. Farnley

    Vous ne ferez rien ici.

  5. Neale

    Entre nous parler, vous devriez essayer de regarder dans google.com



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