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13.6 : Intégrines - Biologie

13.6 : Intégrines - Biologie


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Les intégrines ont jusqu'à présent été introduites comme récepteurs de la fibronectine et de la laminine, mais il s'agit d'une grande famille avec une grande variété de substrats. Par exemple, l'adhésion focale (Figure (PageIndex{8})) montre un récepteur d'intégrine lié au collagène. Comme déjà discuté dans le chapitre précédent, les adhérences focales sont généralement transitoires et considérées comme des points de contact lorsque les fibroblastes ou d'autres cellules migratrices rampent sur une boîte de culture ou une lame recouverte de protéines ECM.

En plus du collagène, les fibronectines et les laminines sont également des partenaires de liaison potentiels pour les intégrines. Comme le montre le tableau 1, la diversité des sous-unités et des combinaisons signifie que les intégrines sont impliquées dans un large éventail de processus cellulaires et peuvent se lier aux protéines de surface cellulaire ainsi qu'à l'ECM.

Tableau 1 : Récepteurs d'intégrine, leurs ligands et leur distribution.
Sous-unitésLigandDistribution
1β1principalement des collagènes, également de la lamininerépandu
2β1principalement des collagènes, également de la lamininerépandu
4β1fibronectine, VCAM-1cellules hématopoïétiques
α5β1fibronectinefibroblastes
6β1lamininerépandu
6β4lamininecellules épithéliales
Lβ2ICAM-1, ICAM-2Lymphocytes T
llbβ3fibronectine, fibrinogèneplaquettes

Avec cette variété, il n'est pas surprenant que toutes les intégrines ne se lient pas aux séquences RGD, bien que la plupart le fassent. Par exemple, les intégrines α2β1 préfèrent les séquences YYGDLR ou FYFDLR, et αIIbβ3 se lie fortement à la fois à la séquence RGD et à une séquence KQAGDV. Il a été démontré que l'activation de l'intégrine initie des voies de signalisation, en commençant par la kinase d'adhésion focale (FAK) ou quelques autres kinases centrales, qui contrôlent les activités du réarrangement du cytosquelette à la survie cellulaire.

Les sous-unités α et sont des protéines transmembranaires qui ne traversent la membrane qu'une seule fois. Au cours de l'évolution, ils ne se trouvent que chez les espèces de métazoaires, mais ils se trouvent également dans tous espèces de métazoaires. Toutes les intégrines sauf une, α6β4, se connectent au cytosquelette du microfilament d'actine via le domaine cytoplasmique de la sous-unité b. L'intégrine α6β4 se lie au cytosquelette du filament intermédiaire, en partie parce que le domaine cytoplasmique β4 est très grand et s'étend plus loin dans le cytoplasme. Du côté extracellulaire, il existe un site de coordination des ions métalliques habituellement occupé par Mg2+, qui est nécessaire pour la liaison du ligand. Il existe également plusieurs autres sites de liaison d'ions divalents. Le récepteur peut être soit dans un état inactif (un peu penché vers la membrane) soit dans un état actif (redressé). À l'état inactif, la sous-unité a se lie à la sous-unité , empêchant étroitement l'interaction avec le cytosquelette. Cependant, une fois une sous-unité du domaine cytoplasmique, elle déplace la sous-unité a, provoquant une légère séparation des deux sous-unités et conduisant à l'activation du récepteur. En effet, les intégrines mettent en évidence ce que l'on appelle la signalisation « inside-out », dans laquelle un signal cellulaire (issu par exemple de la cascade de signalisation d'un facteur de croissance) entraîne des altérations du domaine cytoplasmique et qui décale la conformation du domaine extracellulaire. à un état redressé actif dans lequel il peut plus facilement se lier aux ligands. C'est pourquoi les intégrines sont si bien adaptées aux adhérences focales et autres adhérences « en mouvement » qui doivent adhérer et se libérer rapidement. Bien que le recyclage des récepteurs se produise également, leur activation ou désactivation par une signalisation inversée est un mécanisme efficace pour un mouvement rapide.

Comme on peut s'y attendre d'une structure liée à l'actine, les adhérences focales et leurs in vivo les équivalents sont des points de contact transitoires et dynamiques entre la cellule et le substrat sur lequel elle rampe. Cependant, il existe de nombreuses situations dans lesquelles une cellule n'est pas seulement stationnaire, elle doit être fermement attachée à son substrat afin de se préparer à tous les facteurs de stress qui pourraient venir tester sa résolution. Dans ces cas, le cytosquelette d'actine est trop éphémère pour la tâche.


Activités de recherche

Notre recherche vise à comprendre comment les cellules réagissent aux changements de propriétés mécaniques de leur environnement environnant. Nous combinons des approches de biochimie, de biologie moléculaire et de biophysique quantitative pour étudier les mécanismes moléculaires qui contrôlent la structure et la fonction nucléaires en réponse à un stress mécanique. Les projets récents portent sur : Comment le nucléosquelette régule l'expression des gènes dans les cellules vasculaires et dans les progéniteurs neuronaux, et comment la transmission intercellulaire de signaux mécaniques régule le comportement collectif au sein de l'épithélium.

Personnel

Christophe Guilluy, PhD (Chef de Groupe) [email protected]

Aureille J, Buffière-Ribot V, Harvey BE, Boyault C, Pernet L, Andersen T, Bacola G, Balland M, Fraboulet S, Van Landeghem L, Guilluy C . La déformation de l'enveloppe nucléaire contrôle la progression du cycle cellulaire en réponse à la force mécanique. Représentant EMBO. 2019

Guilluy C , Osborne L, Van Landeghem L, Superfine R, Garcia-mata R et Burridge K. Les noyaux isolés s'adaptent à la force et révèlent une voie de mécanotransduction au sein du noyau. Nat Cell Biol. 9 mars 2014. doi: 10.1038

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Thompson WR, Guilluy C, Xie Z, Sen B, Brobst KE, Yen SS, Uzer G, Styner M, Case N, Burridge K, Rubin J. Fyn activé mécaniquement utilise mTORC2 pour réguler RhoA et l'adipogenèse dans les cellules souches mésenchymateuses. Cellules souches. 31 novembre 2013 (11) : 2528-37

Sandrine Fraboulet, PhD (Professeur agrégé)[email protected]

Publications sélectionnées

V. Mercier, M.H. Laporte, O. Destaing, B. Blot, C.M. Bloin, K. Pernet-Gallay, C. Chatellard, Y. Saoudi, C. Albigez-Rizo, C. Lamaze, S. Fraboulet, A. Petiot, R. Sadoul. La protéine-X interagissant avec ALG-2 (Alix) est essentielle pour l'endocytose et la signalisation indépendantes de la clathrine. Rapport scientifique. 2016 (6):26986

Chassefeyre, J. Martinez-Hernández, F. Bertaso, N. Bouquier, B. Blot, M. Laporte, S. Fraboulet, Y. Couté, A. Devoy, A. Isaacs, K. Pernet-Gallay, R. Sadoul, L. Fagni, Y. Goldberg. Régulation de la fonction post-synaptique par la sous-unité ESCRT-III liée à la démence chmp2b. Journal des neurosciences. 2015 18 35(7) : 3155-73. Erratum dans : J Neurosci. 20 mai 2015 35(20) : 8035-7.

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A.L. Mahul-Mellier, F. Strappazzon, A. Petiot, C. Chatellard-Causse, S. Torch, B. Blot, K. Freeman, L. Kuhn, J. Garin, J.M. Verna, S. Fraboulet, R.Sadoul. Alix et ALG-2 sont impliqués dans la mort cellulaire induite par le TNF-R1. J. Biol. Chem. 2008 283(50):34954-65.

Monika Elzbieta Dolega, PhD (Associé de recherche) [email protected]

Publications sélectionnées

Dolega ME , Delarue M, Ingremeau F, Prost J, Delon A, Cappello G. Des capteurs de pression de type cellulaire révèlent une augmentation de la contrainte mécanique vers le noyau des sphéroïdes multicellulaires sous compression. Nat. Commun. 2017 janv. 278:14056. doi: 10.1038/ncomms14056.

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Lydia Pernet, PhD (Ingénieur) [email protected]

Responsabilités au laboratoire :

– Expériences en biochimie, biologie moléculaire et cellulaire
– Maintenance de la ligne de culture cellulaire
– Développement des expériences ATACseq

– Biologie moléculaire -> qPCR
– Hygiène et sécurité à Prévention Assistant et secouriste au travail

– En charge de la maintenance de la salle de culture
– Encadrement des étudiants
– Responsable des achats


Découplage de l'adhésion et de la signalisation des intégrines : lePS domaine cytoplasmique est suffisant pour réguler l'expression des gènes dans le Drosophile embryon

Les récepteurs de surface cellulaire d'intégrine sont idéalement adaptés pour coordonner la différenciation cellulaire et l'assemblage tissulaire au cours de l'embryogenèse, car ils peuvent médier à la fois la signalisation et l'adhésion. Nous montrons que les intégrines régulent l'expression des gènes dans l'embryon intact en développement en identifiant deux gènes qui nécessitent la fonction des intégrines pour leur expression normale dansDrosophile cellules endodermiques de l'intestin moyen. Nous avons déterminé les rôles relatifs de l'adhésion des intégrines par rapport à la signalisation dans la régulation de ces gènes cibles des intégrines. Nous constatons que l'adhésion médiée par l'intégrine n'est pas requise entre les cellules endodermiques et le mésoderme viscéral environnant pour l'expression du gène cible de l'intégrine. De plus, une protéine chimérique dépourvue de fonction d'adhésion à l'intégrine, mais qui conserve la capacité de signaler, peut se substituer à l'intégrine endogène et réguler les gènes cibles de l'intégrine. Cette chimère est constituée d'un domaine extracellulaire oligomère fusionné à l'intégrine βPS domaine cytoplasmique sous-unitaire une fusion de domaine extracellulaire monomère témoin ne modifie pas l'expression du gène cible de l'intégrine. Par conséquent, l'oligomérisation du 47-amino-acidePS domaine intracellulaire est suffisant pour initier une voie de signalisation qui régule l'expression des gènes dans l'embryon en développement.


Publications

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Noter: La communauté informatique utilise les actes de conférence comme principal mode de diffusion, avec des taux d'acceptation souvent inférieurs à 30 %. Ils ont donc le statut d'articles de revues à comité de lecture.

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Matériaux et méthodes

Allèles mutants

Détection histochimique de l'activité β-galactosidase et coloration des anticorps

La coloration histochimique a été réalisée sur des boyaux disséqués à la main selon Murakami et al. (1994). La coloration des anticorps des embryons a été réalisée par des méthodes standards avec des anticorps anti-Ultrabithorax et anti-labial (Panganiban et al. 1990), ou le tag anti-myc monoclonal 9E10 (Oncogene Research Products) au 1:500, suivi d'un rehaussement avec le Vectastain Trousse d'élite ABC. Les embryons colorés et les intestins disséqués ont été photographiés avec un microscope Zeiss Axiophot et les images numérisées avec un Nikon Coolscan, ou ont été photographiées avec un appareil photo numérique Spot sur un microscope Leica DMR. Les images numériques ont été assemblées avec Adobe Photoshop 4.0 et étiquetées avec FreeHand 8.0 sur un Power Macintosh.

Construction de gènes codant Torso/βcytprotéines de fusion

Les UAS–torse WT /βcytgène a été construit en combinant, dans une série d'étapes, les cinq fragments d'ADN suivants : (1) un KpnJE-CelluleII (rempli) fragment de pUAST (Brand et Perrimon 1993) contenant le promoteur UAS et 36 nucléotides de HSP70 5' séquence non traduite (2) un XhoJe (remplis) pour SspFragment BI de pBD490 (B. Dickson et E. Hafen, comm. pers.) contenant une séquence signal suivie d'une étiquette myc et de l'extrémité aminée du domaine extracellulaire Torso (3) un SspBI-ÉcoFragment RI (rempli) detorseWT–sev (Dickson et al. 1992) contenant le reste du domaine extracellulaire Torso et le domaine transmembranaire (4) unBamHI (garni avec de la nucléase de haricot mungo) pour SpéI fragment de pβcyt (voir ci-dessous) contenant le domaine cytoplasmique de l'intégrine βPS sous-unité (5) aSpéJE-RsrFragment II contenant le site de polyadénylation du rosé gène (Martin-Bermudo et al. 1997). Le gène a été cloné entre Kpnmoi et RsrII sites dans un vecteur d'élément P contenant le blanche comme marqueur sélectionnable (pWhiteRabbit, N.H. Brown non publié). Le plasmide pβcyt, qui contient un BamSite HI à la jonction entre les domaines transmembranaire et cytoplasmique duPS sous-unité, a été généré par PCR, avec l'amorce GGAGGATCCTCACTACGATCCAC et une amorce dans le vecteur, cloné comme un BamSALUT-PasJe fragmente et vérifie par séquençage (le SpéLe site I utilisé pour le fragment 4 se trouve dans la région 3' non traduite du??PS gène). Les séquences d'acides aminés aux jonctions entre les domaines transmembranaire et cytoplasmique sont -LLLWKLLTTIHDRR- dans lePS sous-unité et -LTFC RILTTIHDRR- dans le torse WT /βcyt fusion (la séquence Torso est soulignée et les acides aminés de jonction RI proviennent de la synthèse Écosite de l'IR). Pour générer leUAS–torse D /βcytgène, un ONGMI-ÉcoFragment RI deUAS–torse WT /βcyta été remplacé par le fragment correspondant detorse4021–sev (Dickson et al. 1992). Les transformants d'éléments P ont été obtenus par des méthodes standard, et plusieurs lignées ont été obtenues pour chaque construction. Des lignées indépendantes des constructions ont été utilisées les lignées B, E2 et D1 pour la UAS–torse WT /βcytgène et lignées B et C pour leUAS–torse D /βcytgène. Ils ont été exprimés dans l'intestin moyen par la lignée GAL4 48A, qui s'exprime dans l'intestin moyen à partir du stade 12 (Martin-Bermudo et al. 1997). Pour distinguer sans ambiguïté les miauler embryons mutants, nous avons utilisé un chromosome équilibreur marqué avec jaune + (Martin-Bermudo et al. 1997), par exemple, les femelles vierges ouais M6 /FM6, ouais + UAS–torse D /βcyt ont été croisés àoui + /Oui 24B 258 mâles. Dans la progéniture, tous exprimeront UAS–torse D /βcytsous le contrôle de 48Y et contenir les 258 piège amplificateur, et les 1/4 qui sont mutants pour miauler peuvent être distingués par leuroui crochets buccaux.

Pour évaluer le rôle des sous-unités , nous avons utilisé les constructions UAS suivantes : UAS–PS1 2.1, UAS–PS1/2cyt 2.1, UAS–PS2/1cyt 2.A, UAS–PS2 2A (Martin-Bermudo et al. 1997) .


Biologie des tumeurs (10/13)

-Protéger les extrémités ouvertes des chromosomes de la recombinaison, de la fusion de bout en bout et de la reconnaissance en tant qu'ADN endommagé
-Permet la réplication complète de l'ADN
-S'associer les uns aux autres pour réguler la transcription, faciliter l'appariement des chromosomes frères à la mitose et ancrer les chromosomes aux membranes nucléaires

Auto-renouvellement (peut former deux cellules filles avec une ou les deux conservant les mêmes propriétés biologiques que la cellule mère)

Maintien à long terme de la tumeur

Cela conduit à une augmentation de l'absorption du glucose (parce qu'il est moins efficace) en raison du changement des isozymes

La tumeur précoce se dilate --> dépasse les limites de diffusion de l'apport sanguin local --> hypoxie --> stabilisation du HIF

Adipocytes - augmentation de la migration des cellules tumorales, invasion en régulant l'expression et l'activation des MMP, adipokines pro-inflammatoires

CE - recrutement de leucocytes et comportement et métastase des cellules tumorales, forment des vaisseaux angiogéniques, expression de MMP et de TIMP pour influencer la progression tumorale

Péricytes - stabilisent les vaisseaux sanguins, inhibent la prolifération des CE, maintiennent le diamètre des capillaires, régulent le flux sanguin, fournissent des signaux de survie des CE via des contacts hétérotypiques et des facteurs solubles

DCs - induisent la vascularisation, l'immunopathogenèse tumorale, les fonctions pro et anti-tumorales

Macrophages - régulation immunitaire, croissance cellulaire et développement tumoral

Cellules immunitaires - croissance et progression via les TAM et les cellules suppressives dérivées de myéloïdes et leurs cytokines (IL-23, IL-6, IL-1B et TNF-a)


Activation de l'intégrine et réarrangement structurel

Adresses des auteurs Junichi Takagi, Timothy A. Springer, Centre de recherche sur le sang, Départements de pathologie et de pédiatrie, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, États-Unis.

Adresses des auteurs Junichi Takagi, Timothy A. Springer, The Center for Blood Research, Départements de pathologie et de pédiatrie, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, États-Unis.

Adresses des auteurs Junichi Takagi, Timothy A. Springer, The Center for Blood Research, Départements de pathologie et de pédiatrie, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, États-Unis.

Adresses des auteurs Junichi Takagi, Timothy A. Springer, Centre de recherche sur le sang, Départements de pathologie et de pédiatrie, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts, États-Unis.

Junichi Takagi Timothy A. Springer

Résumé

Sommaire: Parmi les familles de récepteurs d'adhésion, les intégrines sont particulièrement importantes dans les processus biologiques qui nécessitent une modulation rapide de l'adhésion et de la désadhésion. L'activation sur une échelle de temps de < 1 s des intégrines 2 sur les leucocytes et des intégrines β3 sur les plaquettes permet le dépôt de ces cellules aux sites d'inflammation ou de lésion de la paroi vasculaire. Les structures récentes de cristal, de résonance magnétique nucléaire (RMN) et de microscope électronique (EM) des intégrines et de leurs domaines conduisent à un mécanisme d'activation unificateur pour les intégrines qui contiennent et celles qui n'ont pas de domaine (I) inséré. Le domaine I adopte deux conformations alternatives, appelées ouverte et fermée. En similitude frappante avec la signalisation des protéines G, le réarrangement d'un site de liaison au Mg 2+ est lié à de grands mouvements de conformation dans des régions distantes du squelette. Les mutations qui stabilisent une conformation particulière montrent que la conformation ouverte a une affinité élevée pour le ligand, alors que la conformation fermée a une faible affinité. Le mouvement de l'hélice C-terminale 10 Å sur le côté du domaine dans la conformation ouverte est suffisant pour augmenter l'affinité au niveau du site de liaison du ligand distal de 9000 fois. Cette "corde en cloche" C-terminale fournit un mécanisme de liaison aux mouvements conformationnels dans d'autres domaines. Des structures et des études fonctionnelles récentes révèlent des interactions entre les domaines β-propeller, I et I-like dans la tête de l'intégrine, et un rôle critique pour les domaines du facteur de croissance épidermique (EGF) de l'intégrine dans la région de la tige. La tête de l'intégrine est tournée vers la membrane dans la conformation inactive et s'étend vers le haut dans une ouverture en forme de « lame de commutation » lors de l'activation. Ces réarrangements structurels à longue distance de la molécule d'intégrine entière impliquant des contacts interdomaines semblent étroitement liés aux changements de conformation dans les domaines I et I-like, qui entraînent une affinité et une compétence accrues pour la liaison de ligand.


Résultats

Dosage MTT

Les concentrations d'EGF et les durées de traitement étaient basées sur des études antérieures avec des lignées cellulaires de cancer du côlon. Plus précisément, les cellules HCT116 ont été traitées avec 1, 10 ou 100 ng/mL d'EGF pendant 5, 30 min, 1, 12, 24 ou 48 h, et la prolifération a été évaluée par le test MTT. Ces analyses ont révélé que la prolifération des cellules HCT116 augmentait progressivement de manière dépendante de la concentration et du temps (Fig. 1).

Modifications des cellules HCT116 traitées par EGF. La concentration optimale d'EGF pour les expériences futures a été fixée à 100 ng/mL, et le temps d'exposition optimal à l'EGF a été fixé à 24 et 48 h principalement (CTL contrôler)

Altérations de l'expression de l'intégrine 1 et Rab25 suite à une exposition à l'EGF

Les cellules HCT116 ont été exposées à 100 ng/mL d'EGF pendant 24 h, et l'expression de l'intégrine 1 et Rab25 a été contrôlée par western blot (Fig. 2). Notamment, l'expression de l'intégrine 1 a augmenté au fil du temps en réponse à la stimulation de l'EGF, atteignant un pic à 16 h et diminuant par la suite par rapport au contrôle de la β-actine (p < 0.05 Fig. 2a, b). Un résultat similaire a été trouvé pour l'expression de Rab25, qui a également augmenté en réponse au traitement par EGF (p < 0,05 Fig. 2a, c). Fait intéressant, une exposition prolongée à l'EGF pendant 48 h a entraîné une diminution significative de l'expression de l'intégrine 1 par rapport aux niveaux de base (p = 0,026 Fig. 3).

Expression de l'intégrine β1 et de Rab25 dans les cellules traitées par EGF. une L'expression de l'intégrine 1 et de Rab25 a été examinée dans des cellules HCT116 stimulées avec 100 ng/mL d'EGF par western blot. b, c Quantification densitométrique des données présentées dans une pour b intégrine β1 et c Rab25 (CTL contrôler)

Expression de l'intégrine β1 après stimulation par EGF pendant 48 h. une L'expression de l'intégrine 1 après stimulation avec 100 ng/mL d'EGF a été contrôlée par western blot. b Quantification densitométrique des données présentées dans une (p = 0,026)

Effets du traitement par EGF sur le trafic et la sécrétion de l'intégrine β1

Pour déterminer si la stimulation de l'EGF modifiait la localisation de l'intégrine 1, les cellules HCT116 ont été traitées avec 100 ng/mL d'EGF, puis soumises à un fractionnement subcellulaire et à une analyse par transfert western. Ces résultats ont démontré que l'intégrine β1 était presque exclusivement localisée dans la fraction membranaire, et son expression diminuait progressivement en réponse au traitement par EGF à 24 et 48 h (p = 0,026 Fig. 4a). Comme l'intégrine β1 n'a pas été détectée dans la fraction cytosolique, nous avons effectué des analyses ELISA avec des milieux de culture collectés après 48 h d'exposition à 100 ng/mL d'EGF. En conséquence, nous avons trouvé une augmentation des niveaux d'intégrine β1 de 0,451 ng/mL dans les cultures non traitées à 0,616 ng/mL après 48 h de traitement EGF (Fig. 4b). Les changements relatifs de la localisation de l'intégrine 1 dans le cytosol, la membrane et les surnageants de culture sont illustrés à la figure 4c.

Analyse de la localisation et de l'excrétion de l'intégrine β1. une La localisation de l'intégrine 1 dans la membrane et le cytosol a été examinée par fractionnement subcellulaire et western blot. b L'excrétion de l'intégrine 1 a été contrôlée par ELISA après stimulation avec EGF pendant 48 h. c Les changements dépendants de l'EGF dans la localisation subcellulaire de l'intégrine 1 ont été examinés par quantification densitométrique des données présentées dans une

Effets respectifs de l'expression de Rab25 et de la stimulation de l'EGF sur l'expression et le trafic de l'intégrine 1

Nous avons ensuite cherché à déterminer si l'expression de l'intégrine 1 était régulée par Rab25. Pour cela, nous avons transfecté des cellules de cancer du côlon HCT116 avec un siARN spécifique de Rab25 et confirmé une précipitation suffisante par western blot (Fig. 5a). Une analyse ultérieure des niveaux d'intégrine 1 a révélé une diminution significative après le knockdown de Rab25 (p = 0,003 Fig. 5b). De plus, le fractionnement membranaire/cytosolique a démontré que bien que l'intégrine 1 soit encore indétectable dans le cytoplasme, une augmentation marquée s'est produite dans la fraction membranaire après 24 h de traitement par EGF (p = 0,001) (Fig. 5c).

Altérations de la localisation de l'intégrine 1 après le knockdown de Rab25. une L'expression de l'intégrine 1 et de Rab25 a été contrôlée par western blot après fractionnement. b Quantification densitométrique de l'expression de l'intégrine 1 dans des cellules simulées et Rab25-knockdown. c Quantification densitométrique des données présentées dans une (CTL contrôler)

Une analyse densitométrique supplémentaire a été effectuée pour déterminer les effets de la stimulation de l'EGF et de l'expression de Rab25 sur la localisation de l'intégrine 1. Notamment, les faibles niveaux d'intégrine β1 dans le cytosol ont été encore réduits en réponse à l'exposition à l'EGF (p = 0,045), alors qu'un effet opposé a été observé dans les cellules knockdown Rab25 traitées à l'EGF (p = 0,011 Fig. 6a). De plus, la stimulation par l'EGF a diminué les niveaux d'intégrine 1 membranaire dans les cellules témoins (p < 0,001), cependant, cela a été inversé dans les cellules knockdown Rab25, où les niveaux d'intégrine β1 dans la membrane ont augmenté après le traitement par EGF (p = 0,001) (Fig. 6b).

Modifications de l'expression de l'intégrine β1 en réponse à la stimulation de l'EGF et à la suppression de Rab25. une, b Distribution relative de l'intégrine β1 dans une cytosol et b membrane après stimulation EGF en contrôle (CTL cellules de contrôle, trait plein) et Rab25-knockdown (siRab25, trait pointillé)


Conclusion

Cette revue a exploré la nature opposée de β2 les fonctions pro- et anti-inflammatoires de l'intégrine dans trois fonctions immunitaires principales, ce qui en fait des candidats de choix pour être à la fois d'importants médiateurs et régulateurs du système immunitaire. Le premier est la migration, qui permet un recrutement ciblé des cellules immunitaires vers les sites d'infection et les lésions tissulaires. La seconde est l'adhésion, non seulement précédant l'extravasation des cellules immunitaires aux sites d'inflammation, mais également un facteur important dans l'initiation de la réponse immunitaire adaptative en facilitant les interactions cellulaires. Enfin, la signalisation des cellules immunitaires, qui permet une coopération affinée entre une grande variété de cellules immunitaires. Considérant le fait que β2 Les intégrines jouent un rôle complexe dans trois domaines importants du système immunitaire et leur expression différentielle sur les monocytes, les macrophages et les CD, il devient clair que la variété des études présentées dans cette revue n'est en aucun cas exhaustive. Le message commun est évident : β2 les intégrines sont impliquées dans des voies de signalisation immunorégulatrices complexes. Cependant, en plus de leurs rôles pro-inflammatoires bien établis dans le recrutement et l'activation, β2 les intégrines ont également des fonctions immunorégulatrices essentielles. La signalisation, l'expression et l'activation de surface des intégrines dérégulées sont donc susceptibles de contribuer à une variété de conditions inflammatoires et auto-immunes. Élucider la fonction de β2 les intégrines promettent donc en outre de fournir de nouvelles cibles thérapeutiques pour divers troubles, la PR n'étant qu'un exemple.


4 CONCLUSIONS ET PERSPECTIVES

Dans l'ensemble, les RCPG participent à tous les aspects de la biologie des cellules souches épidermiques, en maintenant l'identité des cellules souches épithéliales adultes, en coordonnant les interactions des cellules souches avec leur niche et en intégrant des signaux extrinsèques pour aider les cellules souches à s'adapter aux changements environnementaux. Alors que nous nous sommes efforcés de lier les effets des GPCR et des ligands à la régulation des cellules souches, il est évident que des modèles plus spécifiques dans lesquels les GPCR sont inactivés ou surexprimés dans des compartiments de cellules souches particuliers sont nécessaires pour disséquer la contribution des récepteurs au destin des cellules souches. Une analyse unicellulaire plus sensible qui détecte les gènes faiblement exprimés améliorerait considérablement notre compréhension du pool de GPCR exprimés dans chaque compartiment de cellules souches épidermiques. Des progrès supplémentaires sont également nécessaires dans la validation de modèles murins sur la biologie de la peau humaine en raison des différences de structure de la peau, de modulateurs immunitaires et de gènes GPCR spécifiques à chaque espèce.

Bien que dans cette revue nous nous concentrions sur les rôles des GPCR non sensoriels, il a été démontré que les kératinocytes expriment des récepteurs sensoriels comme les opsines activées par la lumière. 112 De plus, de nombreux nutriments et métabolites microbiens activent les GPCR, 113 indiquant que cette famille de récepteurs peut fonctionner comme un lien entre le régime alimentaire, le microbiome et les cellules souches somatiques.Le rôle précis des GPCR dans la transduction d'indices lumineux, alimentaires et microbiotiques pour coordonner le destin des cellules souches épithéliales est un domaine passionnant et sous-exploré. Un autre aspect fascinant de la signalisation GPCR est son rôle dans la régulation de la suppression et de la promotion des tumeurs. De nombreux GPCR et protéines G hétérotrimériques sont mutés dans le cancer et l'AMPc joue un rôle de premier plan dans la modulation des voies qui se croisent avec la progression tumorale, notamment les prostaglandines, la signalisation Hedgehog et Hippo. Des recherches supplémentaires sur les GPCR spécifiques, les partenaires de signalisation et les cellules impliquées aideront à concevoir des stratégies thérapeutiques ciblant les voies intrinsèques de souche associées à la transformation maligne et à la croissance tumorale.

Enfin, bien que les signaux GPCR soient transitoires et que de nombreuses voies soient activées simultanément pour désensibiliser les récepteurs et mettre fin aux cascades intracellulaires, ces signaux transitoires ont des effets durables sur le devenir des cellules souches épithéliales. Une meilleure compréhension de la façon dont la signalisation GPCR interagit avec la régulation transcriptionnelle et épigénétique fournira des informations importantes sur les mécanismes impliqués dans le maintien de l'identité des cellules souches et les approches utilisées par les cellules souches pour répondre et s'adapter aux changements microenvironnementaux.


Voir la vidéo: Intermediate filaments: structure,classification and function (Janvier 2023).